Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Орнитиндік цикл

Мочевина – ағзадан азоттың артық мөлшері құрамында болып шығарылатын, азоттық алмасудың соңғы негізгі өнімі болып табылады. Қалыпты жағдайдағы мочевинаның экскрециясы 25 г/тәулік. Тек бауырда ғана синтезделеді.

Көптеген ұлпаларда аминоқышқылдардың катаболизмі және аммиактың түзілуі өтеді. Ұлпалардан бауырға азоттың тасымалдануы үшін 3 қосылыс: глутамин, аланин, аммиак падаланылады.

Бауырда орнитиндік цикл 2 қызметті атқарады:

• аминоқышқылдардың азотын мочевинаға айналдыру. Ол сонан кейін экскрецияланады және улы қосылыстардың, негізінен аммиактың жиналып қалуын болдырмайды;

• аргининнің синтезі сондықтан ағзадағы оның қорын толықтырады.

Орнитиндік циклдің ферменттерінің толық жиыны тек гепатоциттерде болады. (Сур.3).

Циклдің соңғы реакциясында, ол тек бауырда ғана өтеді, аргиназа әсерінен аргинин мочевина мен орнитинге бөлінеді. Орнитин қайтадан митохондрияға түседі де тағы да мочевина синтезіне қатысады.

Мочевина молекуласының құрамында азоттың 2 атомы болады:

• біріінші атом N* циклге аммиак түрінде түседі, митохондрияларда түзілетін. Реак­ция митохондриялық карбамоилфосфатсинтетазой I арқылы катализденеді.

• екінші атом N** мочевинаға аспарагин қышқылынан енгізіледі.

Карбамоилфосфатсинтетаза I пайдаланатын аммиак, бауырға негізінен ішектен қақпалы вена арқылы түседі. Мұнда басқа аммиактың шығу көздерінің ролі, мысалы, тотығып дезаминдеудің және т.б. өте аз болады.

Аспарагин қышқылы, аргининосукцинаттың синтезі үшін қажетті, бауырда аланиннің аминотобын қолданып түзіледі. Ал аланин негізінен бұлшықет пен ішектер жасушаларынан түседі. Орнитин циклінде түзілетін фумарат екі реакциядан кейін оксалоацетатқа айналады. Оксалоацетаттан сонан кейін тарнсаминдену жолымен аспартат түзіледі. Осылай болғандықтан орнитин циклімен аспартаттың фумараттан регенерациялану циклі қосарланған болады. Бұл циклде аланиннен түзілетін пируват глюконеогенезге жұмсалады.

 

 

Слайд-Сурет 2. Аминоқышқылдар мен аммиак алмасуларының жолдары

Орнитин цикліне қатысатын аспартаттың тағы бір көзі – бұл глутаматтың оксалоацетатпен трансаминденуі.

Орнитиндік циклде әрбір айналым сайын 3 АТФ молекуласының 4 макроэргиялық байланысы пайдаланылады. Бірақ аминоқышқылдардың азотсыз қалдықтарға және мочевинаға айналуы процессінде жұмсалатын энергияны ол өзі қамтамассыз етеді. Ол келесі жолдармен түзіледі:

- аспартаттың фумараттан регенерациялану кезінде малаттың дегидрлену стадиясында NADH түзіледі. Ол 3 макроэргиялық байланыстың синтезін қамтамассыз ете алады (Сур.7);

- әртүрлі мүшелерде глутаматтың тотығып дезаминденуі кезінде NADН түзіледі. Ол 3 макроэргиялық байланыстың синтезін қамтамассыз ете алады.

Энергияның жұмсалуы мочевинаның синтезі мен экскрециясына байланысты заттардың трансмембраналық тасымалдануында да өтеді. Орнитиндік циклдің алғашқы 2 реакциясы, ал басқа реакциялары цитоплазмада өтеді. Цитруллин, митохондрияда түзілетін, цитозолға өтуі тиіс, ал орнитин цитозолда түзілетін митохондрияға ауысуы тиіс. Мұнан басқа, бүйректерде мочевинаның қаннан зәрге тасымалдануы К+, Na+- АТФ-аза жасайтын натрий иондарының градиенті есебінен өтеді.

 

Слайд-Сурет 3. Орнитиндік цикл

Орнитиндік циклдің кейбір ферменттері тек бауырда ғана емес, сонымен бірге басқа ұлпаларда да кездеседі. Энтероциттерде, мысалы, бастапқы екі фермент кезедеседі, сондықтан цитруллин синтезделе алады. Бүйректерде циклдің 3-ші және 4-ші ферменттері анықталған. Энтероциттерде түзілген цитрулин бүректерге түсіп және аргининге айнала алады. Аргинин бауырға жеткізіліп аргиназамен гидролизденеді. Бұл әртүрлі ұлпалардың құрамындағы ферменттердің маңызы бауырмен салыстырғанда өте төмен.

 

 

Аминоқышқылдардың декарбоксилденуі. Биогендік аминдер: гистамин, серотонин, гамма-аминомай қышқылы, катехоламиндер, түзілуі және биологиялық қызметі.

Адам ағзасында тек тотығып декарбоксилдену ғана жүреді. Оның ферменттері - декарбоксилазалар. Олардың простетикалық топтары пиридоксальфосфат болып табылады - бұл В6 витаминінің активті формасы. Бұл реакцияның өнімдері – биогендік аминдер және көмірқышқылы газы.

Аминоқышқылдардың декарбоксилденуі реакциясының биологиялық маңызы

1. Реакция қайтымсыз – аминоқышқылдардың қайтымсыз ыдырауына әкеледі.

2. Метаболизмнің соңғы өнімі, ағзадан шығарыла алатын СО2 –нің көп мөлшері түзіледі.

3. Жоғары биологиялық активтілікке қабілетті аминдер түзіледі. Сондықтан бұл аминдерді биологиялық активтілер немесе биогендік аминдер деп атайды. Олар медиатор болып табылады, олардың көмегімен сигналдар бір жасушадан екіншісіне немесе бір молекуладан екіншісіне беріледі.

Декарбоксилаза ферменттерінің субстраттық әсерлесу ерекшеліктері әртүрлі.

1. Глутаматдекарбоксилаза – жоғарыспецификалық фермент. Бас миының сұр затының жасушаларында қызмет етеді. Глутамин қышқылының гамма-аминомай қышқылына (ГАМҚ) айналуы реакциясын катализдейді.

ГАМК жүйке ижүйесінің тежеуші импульстерінің медиаторы болып табылады. ГАМК және оның аналогтары медицинада нейротроптық зат ретінде эпилепсия және басқа да ауруларды емдеу үшін қолданылады.

2. Орнитиндекарбоксилаза - жоғарыспецификалық фермент. Орнитиннің путресцинге айналуы реакциясын катализдейді:

 

 

 

Путресцин (диаминобутан) өлік уы болып табылады. Путресцинге пропиламин қалдығын қосу нәтижесінде одан спермин және спермидин түзіледі, құрамында 3 (сперминде) немесе 4 (спермидинде) имино- немесе амино топтары болады.

 

 

Полиаминдер жасушалардың пролиферациясы прорцестеріне және ұлпалардың өсуіне, сонымен бірге белок биосинтезінің реттелуіне қатысады. Олар кейбір ферменттердің ингибиторлары болып табылады, ионың ішінде протеинкиназалардың да. Спермин және спермидин биогендік полиаминдер тобына жатқызылады. Полиамндерді ағзаға енгізгенде дене температурасы және қан қысымы төмендейді.

Қатерлі ісік ауруларында полиаминдердің секреттелуінің кенет жоғарлайтыны және олардың зәр құрамында экскреттелуі анықталған.


Дата добавления: 2015-07-15; просмотров: 277 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: Белоктардың қорытылуы. Аминоқышқылдардың сіңірілуі. Аминоқышқылдардың ұлпаішілік катаболизмі. | Аминоқышқылдардың трансаминдену реакциясы | Трансметилдендіру. Цистеин, серин, глициндердің алмасуының ерекшеліктері. Тетрагидрофолий қышқылы және бір көміртекті топтардың синтезі. | Фенилаланин мен тирозин алмасуларының бұзылулары | Биогендік аминдердің инактивтелуі | Креатиннің синтезі. | Цистеиннің алмасуы | Аргининнің алмасуы | Тирозин мен фенилаланиннің алмасуы. Аминоқышқылдар алмасуының тұқымқуалаушы бұзылулары. | Нуклеопротеидтердің қорытылуы және қорытылған өнімдерінің сіңірілуі. |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Аммиактың алмасуы. Азоттық алмасудың соңғы өнімдері. Аммиактың залалсыздануы. Мочевинаның биосинтезі.| Гистидиндекарбоксилаза

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.007 сек.)