Аминоқышқылдардың трансаминдену реакциясы

Бұл реакцияда аминоқышқыл мен кетоқышқыл өздерінің альфа-көміртегі атомындағы қызмеші топтарымен өзара алмасады. Нәтижесінде реакцияға түскен аминоқышқыл смәйкес келетін кетоқышқылға, ал кетоқышқыл сәйкес аминоқышқылға айналады.

Бұл реакцияны трансаминазалар (аминотрансферазалар) деп аталатын ферментер катализдейді. Барлық трансаминазалардың коферменттері В₆-витаминінің туындысы - пиридоксальфосфат (фосфопиридоксаль) болып табылады.

Трансаминдену реакцияларының негізгі ерекшеліктері:

1. Бұл циклдік процесс, оның барлық стадиясы бір фермент транаминаза арқылы катализденеді. Бұл циклге бір аминоқышқыл және бір кетоқышқыл ғана қатысады. Нәтижесінде басқа кетоқышқыл және басқа аминоқышқыл түзіледі.

2. Бұл процесстің барлық стадиялары қайтымды. Сондықтан бүкіл цикл тікелей немесе кері бағытта жүре алады. Циклдің бағыты реакцияға қатысатын барлық заттардың концентрациялық қатынасына тәуелді. Реакцияласушы қандай да бір қышқылдың концентрациясын жоғарлату арқылы реакция бағытын өзгертуге болады.

3. Әрбір трангсаминаза белгілі бір субстраттар жұбына немесе реакция өнімдері жұбына ғана арналған және тек бір ферментпен катализденеді.Әсер ететін субстрат қа байланысты ферментке атау беріледі: аланинаминотрансфераза (АлТ) немесе глутамин-пирожүзімдік трансаминаза (ГПТ).

4. Трансаминазаларға жоғары субстраттық әсерлесу ерекшелігі және жоғары активтілік тән. Жасушалардағы субстраты дикарбонды аминоқышқыл болатын трансаминазалар біршама активті болады. Олар аланинаминотрансфераза (алТ), аспартатаминотрансфераза (АсТ).

Бұл ферменттердің қансарысуындағы активтілігін анықтау вирустық гепатит және миокард инфарктісі ауруларының дифференциалды диагностикасында маңызды болып табылады.

АсТ және АлТ жасушаішілік ферменттер болып табылады. Сондықтан қалыпты жағдайдағы олардың қандағы концентрациясы өте аз және активтілігі де төмен болады.Вирустық гепатит немесе миокард инфарктісі кезінде бауырдың немесе жүректің жасушалары ыдырайтындықтан сәйкес түрде бұл ферменттердің қандағы концентрациясы да қалыптан бірнеше есе өседі.

Жүрек бұлшықеті жасушаларында (миокардта) АсТ мөлшері көп, ал бауыр жасушаларында АлТ мөлшері көп болады. Сондықтан бұл ферменттердің активтілігін анықтау дәрігерге дұрыс диагноз қоюға мүмкіндік береді.

Трансаминдену реакциясының биологиялық маңызы.

1. Жаңа аминоқышқылдар синтезін қамтамассыз етеді (ауыстырылатын аминоқышқылдардан). Ауыстырылатын аминоқышқылдардан жасушадға қажетті кетоқышқылдар да синтезделеді. Бұл қызмет ағза жасушаларындағы әртүрлі аминоқышқылдардың мөлшерін реттеуге мүмкіндік береді.

2. Қандай да бір аминоқышқылдың артық мөлшері болғанда ол трансаминаза есебінен жылдам қайта қалпына келтіріледі. Кезкелген қышқылдың жетіспейтін мөлшері басқа метаболиттік жолдан (мысалы, альфа-кетоглутарат ҮКҚЦ-дан) толықтырылады. Қандай да бір қышқылдың артықө мөлшері басқа ферментпен жойылуы мүмкін (мысалы, глутаматтың артық мөлшері глутаматдегидрогеназа арқылы тотығады).

3. Тікелей емес дезаминдену процессі өтуін қамтамассыз етеді.

4. Мочевина синтезін қамтамассыз етеді.

Аминоқышқылдардың дезаминденуі реакциялары. Аминоқышқылдардың азотсыз қалдықтарының алмасулары. Гликогендік және кетогендік аминоқышқылдар.

Аминоқышқылдардың катаболизмі келесі жағдайларда күшейеді: а) тағам құрамында белоктың көп мөлшерде түсуінде, себебі аминоқышқылдар ағзада қор ретінде жиналмайды; б) аштықта, себебі ұлпа белоктары ыдырауға түседі; в) қант диабетінде және басқа да ауыр өтетін ұзақ мерзімді ауруларда.

Аминоқышқылдар катаболизмі жиі түрде дезаминдену реакциясынан (альфа-аминотопты бөлуден) басталады. Трансаминденуден айырмашылығыдезаминденку кезінде жалпы аминоқышқылдардың мөлшері азаяды.

Альфа-аминотоп аммиак түрінде бөлініп шығады. Аммиак – улы зат, сондықтан жасушаларда залласыздануға түседі.

Азотсыз қалдық альфа-кетоқышқылы болып табылады. Ол келесі процестерге қосылады:

· трансаминдену реакциясына қатысып, ауыстырылатын аминоқышқылдардың синтезіне;

· анаплероттық реакцияға, ПЖҚ тотығуы метаболиттерін толықтыру үшін, басқа қосылыстарды синтездеуге жұмсалатын;

· глюконеогенезге;

· кетогенезге;

· Кребс циклінде СО₂ мен Н₂О-ға дейін тотығуға.

Дезаминденуге лизиннен басқа барлық аминоқышқылдар түседі.

Дезаминдену реакцияларының түрлері:

1. Тотығып дезаминдену – глутамат қатысады;

2. Тотықпай дезаминдену – серин, треонин, гистидин, цистеин қатысады;

3. Тікелей емес дезаминдену – барлық қалған аминоқышқылдар қатысады.

Глутаматтың тотығып дезаминденуі кофермент NAD⁺ қатысуымен жүреді. Реакция көптеген ұлпалардың митохондрияларында, біршама белсенді түрде бауыр мүшесінде өтеді. Бұл реакцияны глутаматдегидрогеназа (глутамат-ДГ, ГДГ) ферменті катализдейді. Глутамат-ДГ никотинамидтәуелді, сондықтан оның бөліп алатын протоны мен электрондары бірден оттекке берілмейді, керісінше, митохондриялық тотығу тізбегінде толығымен тасымалданып судың және паралельді түрде үш АТФ молекуласының түзілуіне әкеледі.

Тікелей тотықпай дезаминделу процессіне келесі аминоқышқылдар түседі:

· Серин және тренин – дезаминденуі су молекуласы бөлінуі арқылы жүреді;

· Гистидин – молекулаішілік дезаминдену тәсіліне түседі;

· Цистеин - Н₂О-ны қолданып H₂S-ті бөлу арқылы жүреді.

Аминоқышқылдардың басым бөлігі, жасушада, тікелей емес дезаминденуге түседі. Ол келесі екі стадияда атқарылады: 1. a - -кетоглутарат арқылы трансаминдену, нәтижесінде жасуша цитозолында глутамат түзіледі; 2. глутаматтың митохондрияда өтетін тотығып дезаминденуі.

Дезаминдену реакцияларының биологиялық маңызы

1. Дезаминдену реакциялары қайтымсыз. Декарбоксилдену реакциялары тәріздес дезаминдену де аминоқышқылдар ыдырауы жолында бірінші этап қызметін атқара алады.

2. Дезаминдеудің соңғы өнімінің бірі бұл – аминоқышқылдар каатаболизмінің соңғы өнімі аммиак болып табылады. Аммиак улы зат. Сондықтан жасушалар аммиакты залалсыз өнімдерге айналдырып ағзадан шығару үшін энергия жұмсауға мәжбүр болады.

3. Дезаминдену реакциясының басқа өнімі α-кетоқышқыл болып табылады. Түзілетін барлық α-кетоқышқылдардың бәрі де ары қарай жеңіл түрде СО₂ мен Н₂О-ға дейін ыдырайды. Мысалы, аланин дезаминденген кезде ол пирожүзім қышқылына айналады, аспартат – қымыздық-сірке қышқылына айналады, глутамин қышқылы – α-кетогутаратқа айналады. Көптеген α-кетоқышқылдар әртүрлі арнайы жолдармен сәйкес келетін қышқылдарға айналады. Олар ҮКҚЦ-ның аралық метаболиттері болып табылады, мысалы, α-кетоглутарат, янтарь қышқылы, фумар қышқылы, қымыздық-сірке қышқылы және т.б.. Бұл метаболиттердің бәрі де, ағзада, бастапқыда пирожүзім қышқылына айналып ары қарай көмірсуларға трансформацияланады. Сондықтан аминоқышқылдардың көп бөлігі глюкогендік аминоқышқылдар деп аталатын топқа (17 аминоқышқыл) жатқызылады. Тек үш аминоқышқыл (лейцин, лизин, триптофан) пируватқа айнала алмайды, бірақ олар ацетил-КоА-ға айналады. Олар кетогендік аминоқышқылдар деп аталады. Олар май қышқылдарына немесе кетоқышқыдарға тікелей трансформацияланады.

Аминоқышқылдардың дезаминденуден кейін түсетін метаболиттік жолдары олардың өз метаболиттік жолдарына жатқызылмайды. Бұл жолдар аминоқышқылдар, көмірсулар, майлар үшін универсалды болады.

Дата добавления: 2015-07-15