Введение. Министерство образования Республики Беларусь

Министерство образования Республики Беларусь

Могилевский государственный университет продовольствия

Кафедра химической технологии высокомолекулярных соединений

ХИМИЯ И БИОХИМИЯ
АМИНОКИСЛОТ И ПОЛИПЕПТИДОВ

Методические указания

для студентов технологических специальностей

по дисциплинам

«Органическая химия», «Биологическая химия» и

«Химия природных волокнообразующих полимеров»

Могилев 2003

УДК 547 454

ББК 24

Х 46

Рассмотрены и утверждены на заседании кафедры ХТВМС

Протокол №10 от 28 апреля 2003 г.

Составитель доцент А.Я. Гузиков

Научный редактор профессор Г.Н. Роганов

Рецензент доцент О.М. Баранов

Ó Могилевский государственный университет продовольствия

Содержание

Введение. 5

1 Классификация, изомерия и номенклатура. 6

1.1 Классификация аминокислот. 6

1.2 Изомерия аминокислот. 13

1.3 Номенклатура аминокислот. 15

2 Способы получения аминокислот. 16

2.1 Гидролиз белков под влиянием ферментов, кислот и щелочей. 16

2.2 Действие аммиака на галогензамещенные кислоты (аммонолиз) 17

2.3 Получение из циангидринов альдегидов и кетонов (циангидринный метод) 17

2.4 Синтезы с помощью нитроуксусного эфира. 18

2.5 Присоединение аммиака к a-, b-непредельным кислотам. 18

2.6 Синтез из малонового эфира, альдегидов и аммиака (по В.М. Родионову) 19

2.7 Восстановление оксимов или гидразонов альдегидо- или кетонокислот. 19

2.8 Восстановление нитрокислот. 19

2.9 Микробиологический синтез. 20

2.10 Синтезы отдельных аминокислот. 20

2.10.1 Синтез e-аминокапроновой кислоты.. 20

2.10.2 Синтез a, e-диаминокапроновой кислоты (лизина) 21

2.10.3 Синтез метионина. 21

3 Физические свойства аминокислот. 21

4 Химические свойства аминокислот. 22

4.1 Амфотерный характер аминокислот. 22

4.2 Реакции карбоксильной группы.. 23

4.2.1 Образование солей с основаниями. 23

4.2.2 Образование сложных эфиров. 23

4.2.3 Образование галогенангидридов. 24

4.3 Реакции, связанные с наличием аминогруппы.. 24

4.3.1 Ацилирование аминокислот. 24

4.3.2 Алкилирование аминокислот. 25

4.3.3 Действие азотистой кислоты на аминокислоты.. 25

4.3.4 Образование оснований Шиффа. 25

4.3.5 Образование ДНФ-производных. 26

4.3.6 Образование ФТГ-производных (реакция Эдмана) 27

4.3.7 Качественные реакции аминокислот. 27

4.4 Реакции, протекающие с одновременным участием карбоксильной и аминной групп. 29

4.4.1 Отношение аминокислот к нагреванию.. 29

4.5 Биохимические превращения аминокислот. 30

5 Полипептиды.. 31

5.1 Защита аминогруппы.. 33

5.2 Защита карбоксильной группы.. 34

5.3 Способы активирования карбоксильной группы.. 34

6 Пространственное строение полипептидов и белков. 35

6.1 Первичная структура. 35

6.2 Строение пептидной группы.. 36

6.3 Вторичная структура. 37

6.4 Третичная структура. 38

6.5 Четвертичная структура. 39

7 Значение аминокислот и пептидов. Незаменимые аминокислоты.. 39

Список использованной литературы.. 44

Введение

Если растительное царство строится в основном из углеводов, и только в незначительной степени используются белки и жиры, то в мире животных все обстоит наоборот. За малым исключением почти все структурные тела животных включают белки и липиды (жиры). Поэтому растения синтезируют углеводы для восстановления своих структур и покрытия энергетических затрат на протекание биологических процессов, а животные синтезируют для себя белки. «Кирпичиками», из которых строятся белки, являются аминокислоты. Аминокислоты бывают заменимые, которые синтезируются в организме человека и животных, и незаменимые, которые синтезируются только в организме растений. Восемь так называемых незаменимых аминокислот – валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин и триптофан – необходимы для животных организмов готовые, т.к. клетки животных и человека либо совсем не умеют создавать углеродный скелет незаменимых аминокислот, либо делают это слишком медленно.

При нехватке хотя бы одной из этих аминокислот организму начинает недоставать жизненно необходимых белков, поэтому рост организма замедляется, начинаются болезни.

Организм усваивает аминокислоты как в индивидуальном виде, так и в составе белковых молекул. Когда белки попадают в желудочно-кишечный тракт, то под действием гидролитических ферментов-протеиназ они распадаются на составляющие их аминокислоты, которые затем всасываются стенками кишечника, попадают в кровь, затем – в печень и используются организмом для построения новых собственных белков. Это дает возможность корректировать аминокислотный состав нашего меню добавлением в пищу тех аминокислот, которых в ней недостаточно. Самая многотоннажная область применения аминокислот – пищевая промышленность; например, натриевую соль глутаминовой кислоты или глутамат натрия в мире ежегодно производят в количестве 200 тысяч тонн. Это и незаменимая приправа, резко обостряющая вкус супов и других блюд, и очень хороший консервант. Сама глутаминовая кислота широко используется в легкой промышленности для приготовления искусственной кожи, шерсти, шелка и других материалов, а также в медицине как фармацевтический препарат и т.д.

Мировое производство таких аминокислот как лизин, метионин, аспарагиновая аминокислота и других также составляет десятки тысяч тонн.

Название аминокислот происходит от того, что в их молекулах имеются амино- и кислотная группа. Как правило, это первичная аминогруппа в a-положении ко второй функциональной группе – карбоксильной. Иногда в состав аминокислот входят также гетероциклы, остатки аренов, гидроксильная, тиольная, сульфидная и амидная группы. Кроме природных аминокислот, входящих в состав белков, получено много синтетических, используемых в различных отраслях техники.

Подавляющее большинство белков и пептидов устроено стандартно: как основу природа отобрала для этого двадцать аминокислот, строение которых легко описать одной-единственной общей формулой. В каждой из двадцати аминокислот кислотная группа–СООН и аминогруппа –NН₂, придающая веществу свойства основания, связаны с одним и тем же атомом углерода. К тому же, во всех аминокислотах, кроме одной, простейшей (глицина), присоединен еще один заместитель (R), благодаря чему молекула становится асимметрической, то есть ее зеркальное изображение не может быть совмещено с нею в пространстве. Все девятнадцать природных оптически активных аминокислот, содержащих асимметрический атом углерода, принадлежат к одному и тому же L-ряду энантиомеров.

Молекулы аминокислот, входящие в состав белков, связаны между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется в результате выделения молекулы воды из карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминогруппы другой. Пептиды, являясь олигомерами, могут быть регуляторами, антибиотиками, структурными элементами клетки. К их числу также принадлежат гормоны.

Белки – это настоящие, полновесные полимеры, в молекулах которых сотни, а то и тысячи аминокислотных остатков. Их роль в организме еще более многообразна. Они обеспечивают движение организма, защищают его от вторжения инородных, опасных для него веществ, служат катализаторами всех биохимических процессов, питательной средой для эмбрионов и, наконец, просто пищей для всех высших организмов. Регулировать и поддерживать жизненные процессы без аминокислот невозможно.

Настоящие методические указания по химии и биохимии аминокислот и полипептидов являются продолжением совместного издания методических пособий по химии и биохимии основных биоорганических соединений: липидов, углеводов, аминокислот и белков, осуществляемых преподавателями двух родственных дисциплин «Органическая химия» и «Биологическая химия». Излагаемый материал по химии аминокислот и полипептидов представлен с позиций химика-органика. В последующем планируется написание методического пособия по биохимии аминокислот и белков, процессам белкового обмена, биосинтезу аминокислот и белков.

Написание подобных методических указаний позволяет преподавателям двух родственных дисциплин объединить свои усилия для более качественной подготовки инженеров-технологов пищевых предприятий, сформировать единый подход в изложении материала по этим дисциплинам, выработать единые требования в оценке знаний студентов. Кроме того, данные методические указания, посвященные важнейшей теме органической и биологической химии, в значительной мере облегчат самостоятельную работу студентов при подготовке к лабораторным занятиям и экзаменам по обеим дисциплинам.

Дата добавления: 2015-08-13