Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Обмен белков

Фонд свободных аминокислот организма составляет около 30 г. Содержание аминокислот в крови равно 25-65 мг/дл. Источником свободных аминокислот организма служат пищевые белки, белки собственных тканей, а также синтез аминокислот из углеводов.

Значение аминокислот для организма определяется, прежде всего, тем, что они используются для синтеза белков. Кроме того, из аминокислот образуется большое количество азотсодержащих веществ небелковой природы, выполняющих специальные функции: биогенные амины, глутатион, гем и др. Катаболизм аминокислот может служить источником энергии для синтеза АТФ. При обычном питании энергетическая роль аминокислот невелика (~10%), однако может быть существенной при преимущественно белковом питании, а также при голодании.

Азотистый баланс

На долю аминокислот (свободных и в составе белков) приходится более 95% всего азота организма. Поэтому об общем состоянии аминокислотного и белкового обмена можно судить по азотистому балансу, т.е. разнице между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота (главным образом в составе мочевины). У взрослого здорового человека при нормальном питании имеет место азотистое равновесие, т.е. количество выделяемого азота равно количеству поступающего. В период роста организма, а также при выздоровлении после тяжелых заболеваний азота выводится меньше, чем поступает, т.е. имеет место положительный азотистый баланс. При старении, голодании и в течение истощающих заболеваний азота выводится больше, чем поступает, т.е. имеет место отрицательный азотистый баланс.

При положительном азотистом балансе часть аминокислот пищи задерживается в организме, включаясь в состав белков и клеточных структур. Общая масса белков в организме при этом увеличивается. Наоборот, при отрицательном азотистом балансе общая масса белков уменьшается (катаболические состояния).

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Переваривание белков начинается в желудке под действием пепсина. Пепсин в виде неактивного предшественника – пепсиногена – образуется в главных клетках желудочных желез. Активация пепсиногена происходит в желудочном соке и заключается в отщеплении N-концевого фрагмента молекулы. В результате ограниченного протеолиза и последующей конформационной перестройки оставшейся части молекулы формируется активный центр, т.е. образуется пепсин. Превращение пепсиногена в пепсин может происходить под действием НСI (этот процесс протекает медленно) или самого пепсина, т.е. аутокаталитически (этот процесс протекает быстро). Т.о., небольшое количество пепсина, образовавшегося при участии НСI вскоре после секреции желудочного сока, быстро приводит к превращению остальной части пепсиногена в пепсин.

Поскольку пепсин относится к эндопептидазам, т.е. гидролизует пептидные связи внутри белковой молекулы, в результате его действия белки в желудке распадаются на полипептиды. Наибольшую активность пепсин проявляет при рН 1,5-2,5.

НСl, помимо активации пепсиногена, выполняет и другие важные функции. В кислой среде желудочного сока большинство белков денатурирует, что облегчает их переваривание. Кроме того, кислый желудочный сок обладает бактерицидным действием, препятствуя развитию микрофлоры в желудке.

Из желудка крупные осколки белков поступают в тонкий кишечник, в верхних отделах которого завершается переваривание белков. Это происходит под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника. В клетках поджелудочной железы синтезируются проферменты трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проэластаза. Активация трипсиногена происходит при участии фермента энтеропептидазы, выделяемого клетками кишечника. В результате отщепления N-концевого гексапептида и изменения конформации оставшейся части молекулы формируется активный центр и образуется трипсин. Все другие проферменты поджелудочной железы активируются трипсином путем ограниченного протеолиза. В результате получаются ферменты химотрипсин, карбоксипептидазы А и В, эластаза.

Трипсин, химотрипсин, эластаза подобно пепсину относятся к эндопептидазам и различаются по субстратной специфичности. Основную часть продуктов действия этих ферментов составляют пептиды.

Карбоксипептидазы – это экзопептидазы: они гидролизуют пептидную связь, образованную С-концевым аминокислотным остатком. Карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно С-концевые аминокислоты с гидрофобным радикалом, а карбоксипептидаза В – С-концевые остатки лизина и аргинина.

Последний этап переваривания происходит при участии ферментов, синтезируемых клетками кишечника – аминопептидаз и дипептидаз. Аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты от пептидов, а дипептидазы гидролизуют дипептиды.

Последовательность действия всего набора протеолитических ферментов обеспечивает расщепление белков до аминокислот. Образовавшиеся аминокислоты всасываются слизистой кишечника при участии целого ряда механизмов, основным из которых является активный вторичный транспорт.

Дата добавления: 2015-07-15