Аминокислотный состав белков. Пептиды.

Медицинский институт

Кафедра физиологии

Ю.А. Старых

Химия белков и пептидов

Учебно-методическое пособие

Для самостоятельной работы студентов

Сургут

УДК

ББК

Ю. А. Старых Химия белков и пептидов: учеб-метод. пособие для самостоятельной работы студентов / Ю. А. Старых; Сургут. гос. ун-т. – Сургут: 2014. – 46 с.

Пособие составлено в соответствии с ФГОС для студентов медицинских специальностей. Содержит перечень вопросов, выносимых на самостоятельное изучение, основные сведения по биохимии белков, а также контрольные вопросы и задания для закрепления материала.

Предназначено для самостоятельного изучения отдельных вопросов раздела «Биохимия белков» студентами II курса медицинского института.

© Старых Ю.А., 2014

© Сургутский государственный университет, 2014

Оглавление

Занятие №1. Аминокислотный состав белков. Пептиды……4

Аминокислотный состав белков. Минорные

аминокислоты………………………………………………... 6

Образование и номенклатура пептидов…………………….11

Природные пептиды………………………………………... 12

Занятие 2.Структурная организация белков………………...14

Первичная структура белков……………………………...... 16

Конформация глобулярных белков. Вторичная,

третичная, четвертичная структуры белков…………………18

Фолдинг белка…………………………………………………25

Особенности структурной организации фибриллярных

белков…………………………………………………………. 28

Занятие № 3.Физико-химические свойства белков………....29

Общая характеристика физико-химических свойств

белков…………………………………………………………. 32

Занятие 5.Итоговое занятие по разделу "строение,

свойства и функции белков"………………………………… 38

Номенклатура и общие принципы классификации

белков…………………………………………………………39

Функции белков…………………………………………….. 44

Литература…………………………………………………….46

Занятие №1

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ. ПЕПТИДЫ.

Время(продолжительность) занятия 3 учебных часа

Место занятий -учебные аудитории 420, 424

Цель занятия: Студент должен знать химическую структуру и тривиальные названия всех протеиногенных аминокислот, а так же место каждой аминокислоты в классификации по радикалам; химическую структуру, номенклатуру и функции пептидов; принципы цветных реакций на белки и аминокислот.

Мотивация.

Знание химической структуры аминокислот и их классификации необходимо для понимания структуры природных пептидов, а также структурной организации, физико-химических свойств и функций белков.

Представление о структуре природных пептидов (гормоны пептидной природы; нейропептиды; пептиды, регулирующие пищеварение; антибиотики пептидной природы; токсины пептидной природы и т.д.) необходимы для усвоения последующих разделов биохимии, а также изучение нормальной физиологии, фармакологии и токсикологии.

Цветные реакции дают возможность установить присутствие белка в исследуемом биологическом материале и установить аминокислотный состав различных природных пептидов. Эти реакции используются также и для количественного определения белка.

Основные вопросы темы.

1. Аминокислотный состав белков: протеиногенные аминокислоты,

аминокислоты с неполярными радикалами,

аминокислоты с незаряженными полярными радикалами,

аминокислоты с отрицательно заряженными полярными радикалами,

аминокислоты с положительно заряженными радикалами.

2.Образование и номенклатура пептидов. Природные пептиды.

Лабораторный практикум.

Цветные реакции на белки и аминокислоты.

Перечень учебных и практических навыков, необходимых к усвоению (овладению) по данной теме.

Написание общей формулы a-аминокислот и формул 20 протеиногенных аминокислот.

Работа с химической посудой. Работа с химическими реактивами.

Вопросы для самоконтроля (письменные упражнения)

1.Назовите аминокислоты, которым принадлежат приведенные ниже боковые цепи.

1.– Н 2. – СН₃ 3. – СН₂ОН 4. – СН₂­–СН₂- СООН 5. – СН₂–СООН 6.– (CH₂)₄–NH₂ 7.–СН₂SH 8– CH₂OHCH₃

Укажите принадлежность этих аминокислот к соответствующим группам в зависимости от полярности боковой цепи.

2. Написать тетрапептиды ала-асп-лиз-гли и лей-глу-арг-тре. Дать полное название указанным тетрапептидам.

3. Сколько различных трипептидов можно синтезировать, используя в качестве строительных блоков глицин, аланин, серин. При построении трипептида каждую аминокислоту можно использовать только один раз.

4. Какие цветные реакции (биуретовая, ксантопротеиновая, Миллона, Адамкевича, Фоля, нингидриновая) будут давать следующие пептиды: ала-три-тир-цис, лей-глу-лиз-гис, цис-ала-вал-лей, тир-фен-глн-лиз.

5. Укажите аминокислоты, послужившие предшественниками при образовании следующих минорных аминокислот: g-карбоксиглутамат, 4-гидрооксипролин, метилгистидин, десмозин, фосфосерин, сульфотирозин. Укажите химические группы, которыми модифицированы соответствующие аминокислоты.

6. Написать общую формулу a -аминокислот.

7. Написать формулы аминокислот с неполярными радикалами.

8. Написать формулы аминокислот с незаряженными полярными радикалами.

9. Написать формулы аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.

10. Написать формулы аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.

11.Каплю раствора, содержащего смесь аминокислот гли, ала, глу, арг, гис нанесли на середину электрофоретической бумаги, смочили буфером рН 7,0 и приложили электрическое напряжение. Укажите, в каком направлении (к катоду, аноду или останутся на старте) будут двигаться отдельные аминокислоты.

12. Какую конфигурацию имеет пептидная связь?

13.Какие механизмы лежат в основе образования пептидов?

14.В продуктах неполного гидролиза тетрапептида идентифицированы: аланин, серин, лизин, тирозин и дипептиды аланилтирозин, серилаланин и тирозиллизин. Напишите структурную формулу тетрапептида.

15.Является ли пролин аминокислотой?

16.Могут ли минорные аминокислоты использоваться как маркеры белков?

17.Какими причинами объясняется принятая векторность (от N-конца к С-концу) полипептидной цепи?

Дата добавления: 2015-07-15