Физико-химические свойства белков

Время(продолжительность) занятия - 3 учебных часа

Место занятия - учебная комната 420, 424

Материальное оснащение: набор тематических таблиц и слайдов, диапроектор, прибор для диализа, лабораторная посуда, набор химических реактивов.

Цель занятия: Студент должен знать:

основные физико-химические свойства белков, обусловленные их структурной организацией и условиями внешней среды;

принцип лабораторных работ"Диализ","Денатурация белков".

Мотивация.

Физико-химические свойства белков играют важную роль в выполнении ими различных функций, в частности, роль ионизации белков в ферментативном катализе, связывании ионов и т.д.

Принцип диализа положен в основу функционирования аппаратов искусственная почка и искусственная печень.

Явление денатурации лежит в основе отравления солями тяжелых металлов, химических и термических ожогов. На денатурации белков основана технология приготовления различных медицинских препаратов, а также технология приготовления пищи.

Физико-химические свойства белков лежат в основе выделения, очистки и дальнейшего исследования индивидуальных белков, что находит широкое применение в различных клинико-биохимических исследованиях.

Основные вопросы темы.

1. Общая характеристика физико-химических свойств белков.

2. Гидратация и растворимость белков.

3. Ионизация белков.

4. Денатурация и ренатурация белков.

Лабораторный практикум.

1. Диализ.

2. Денатурация белков.

ПЕРЕЧЕНЬ УЧЕБНЫХ И ПРАКТИЧЕСКИХ НАВЫКОВ, НЕОБХОДИМЫХ К УСВОЕНИЮ (ОВЛАДЕНИЮ) ПО ДАННОЙ ТЕМЕ.

Механизм ионизации белков и зависимость заряда от рН среды. Навыки работы в биохимической лаборатории с целью подготовки к самостоятельному выполнению простейших биохимических анализов в клинике.

Работа с лабораторной посудой.

Работа с химическими реактивами.

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

(Письменные упражнения)

2. Перечислить факторы стабилизации белков в растворе.

3. Механизм ионизации и изменение заряда белков в кислой и щелочной среде.

4. На каком принципе основан диализ белков?

5. Найдите, в какой зоне рН (нейтральной, кислой или щелочной) лежит ИЭТ полипептида, состоящего из следующих аминокислотных остатков: арг-гис-глу-цис. В каком направлении будет двигаться данный пептид при разделении пептидов методом электрофореза в буферном растворе с нейтральным значением рН? Как изменится заряд и направление движения пептида в электрическом поле, если в составе пептида аргинин заменить лейцином?

6.Известно, что употребление в пищу сырых яиц может вызвать недостаточность биотина В составе сырых яиц содержится белок авидин, который способен взаимодействовать с биотином и препятствовать его всасыванию в желудочно-кишечном тракте. Объясните, почему вареные яйца таким эффектом не обладают?

7.Известно, что некоторые низкомолекулярные органические соединения способны вызывать обратимую денатурацию белка. Одним из таких соединений является конечный продукт азотного обмена - мочевина. Зная структурную формулу этого соединения, объясните механизм денатурирующего действия мочевины. Как можно вернуть белку его нативную конформацию?

8.Соли тяжелых металлов токсичны для живых организмов. Объясните механизм токсического действия данной группы соединений. В качестве первой помощи при отравлении солями тяжелых металлов пострадавшему можно дать выпить сырой яичный белок. Обоснуйте целесообразность таких действий.

9.Гистоны - это белки, содержащиеся в ядрах эукариотических клеток. Они прочно связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой, которая содержит много фосфатных групп. Изоэлектрическая точка гистонов очень высока - около 10,8. Какие аминокислотные остатки должны присутствовать в гистонах в относительно больших количествах? Каким образом эти остатки обеспечивают прочное связывание гистонов с ДНК?

10.Эффективно ли использовать электрофорез при разделении следующих тетрапептидов: цис-лей-гли-тир и гис-арг-лиз-ала.

11. Каковы особенности аминокислотного состава белка с ИЭТ 4,7 и каково поведение его в электрическом поле при рН буфера 8,3?

Теоретический материал

Дата добавления: 2015-07-15