ЗАНЯТИЕ 2

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ.

Время (продолжительность) занятия – 3 учебных часа

Место занятия - учебная лаборатория 420, 424

Цель занятия. Студент должен знать:

структурную организацию глобулярных белков с характеристикой различных уровней организации и видов химических связей, характерных для той или иной структуры;

особенности структурной организации фибриллярных белков;

принцип лабораторных работ: "Количественное определение белка в сыворотке крови биуретовым методом".

Мотивация

Знание структурной организации белков необходимо для понимания физико-химических свойств и функций различных белков, этиопатогенеза, принципов лечения и профилактики молекулярных болезней.

Знакомство с унифицированным методом количественного определения белка в сыворотке крови необходимо для диагностики и контроля за лечением ряда заболеваний.

Основные вопросы темы

1. Первичная структура белков.

2. Вторичная структура глобулярных белков.

3. Третичная структура глобулярных белков.

4. Четвертичная структура глобулярных белков.

5. Особенности структурной организации фибриллярных белков.

6. Диагностическое значение определения общего белка в сыворотке крови.

Лабораторный практикум

Количественное определение общего белка в сыворотке крови.

Вопросы для самоконтроля (письменные упражнения)

1. Можно ли считать одинаковыми два пептида имеющих первичную структуру АЛА-СЕР и СЕР-АЛА?

2.Возможно ли образование пептидной связи между a-амино группой одной аминокислоты и y-карбоксильной группой глутамата?

3.Какая связь может образоваться между радикалами аспартата и лизина?

4.Какая связь может образоваться между радикалами лейцина и аланина?

5.Какая связь может образоваться между радикалами тирозина и глутамата?

6.Какая связь может образоваться между радикалами аргинина и глутамата?

7. На какой реакции основано количественное определение общего белка в сыворотке крови.

8.Почему заболевания печени приводят к развитию гипопротеинемии?

9.Почему заболевания желудочно-кишечного тракта приводят к развитию гипопротеинемии?

10.Почему заболевания почек приводят к развитию гипопротеинемии?

11.Почему при обширных ожогах возможно развитие гипопротеинемии?

12.Некоторые белки функционируют в составе различных мембран. При этом часть белковой молекулы находится в гидрофобном окружении мембранных липидов, а часть контактирует с водной средой цитоплазмы или внеклеточного пространства. Исходя из классификации аминокислот по полярности радикала, предположите, какие аминокислоты должны преобладать на поверхности различных участков данного белка.

13. На что указывает степень различия первичной структуры гомологичных белков?

14.Из общего количества используемых для формирования белков аминокислот 9 (почти половина) содержат гидрофобный радикал. Имеет ли это какое-либо значение для формирования пространственной структуры молекулы белка?

15.Можно ли считать спираль, которая имеет место на всем протяжении полипептидной цепи белка вторичной структурой?

16.Почему при формировании четвертичной структуры большее значениеюимеет не ионные, а гидрофобные связи?

17. Влияет ли наличие олигомерных белков на объем используемого для их кодирования генетического материала?

18. Возможноли приобретение молекулой белка необходимой конформации в отсутсвии белков-шаперонов?

19. Почему при повышении температуры происходит ускорение синтеза белков-шаперонов?

20. Какие причины определяют отсутсвие у фибриллярных белков вторичной структуры?

21.Почему в составе фибриллярных белков доминируют аминокислоты с гидрофобным радикалом?

Теоретический материал

Дата добавления: 2015-07-15