Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Теоретический материал

Читайте также:
  1. G. Методические подходы к сбору материала
  2. I этап. Теоретический этап исследования (Постановка проблемы).
  3. I. Основы сопротивления материалов.
  4. I. Смешанные техники (основной материал - тушь)
  5. II-A. Диагностика особенностей взаимодействия источника зажигания с горючим веществом, самовозгорания веществ и материалов
  6. II-А. Диагностика особенностей взаимодействия источника зажигания с горючим веществом, самовозгорания веществ и материалов.
  7. II. Материалы практики

 

1. Аминокислотный состав белков. Минорные аминокислоты.

Структурной единицей белков и пептидов являются аминокислоты. В качестве функциональных групп они содержат аминогруппу и карбоксильную группу. В аминокислотах обе они связаны с одним и тем же a-углеродным атомом. Аминокислоты отличаются друг от друга строением радикала. В природе существует около 300 различных аминокислот, однако в состав белков включается только 20. Одни и те же 20 аминокислот присутствуют в белковых молекулах всех форм жизни – растений, животных и микроорганизмов. Эти аминокислоты называются протеиногенными или основными.

Общая формула a-аминокислот:

 

H2N-CH-COOH

 
 

R

 

В зависимости от полярности радикалов различают 4 группы протеиногенных аминокислот.

 

1. Аминокислоты с неполярными радикалами, или неполярные (гидрофобные) аминокислоты.

 

  аланин (ала) валин (вал)
метионин (мет) триптофан (три)
лейцин (лей)   фенилаланин (фен)
  Н2N-CH-COOH | CH-CH3 | CH2 | CH3 изолейцин       пролин (про)    

Н2N-CН-СООН

|

Н

глицин (гли)

 

2. Аминокислоты с незаряженными полярными радикалами, или полярные (гидрофильные) незаряженные аминокислоты.

тирозин (тир) глутамин (глн)

 

цистеин (цис) аспарагин (асн)

 

треонин (тре)     серин (сер)

 

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными полярными радикалами, или отрицательно заряженные (кислые) аминокислоты.

аспартат (асп) глутамат (глу)

 

4. Аминокислоты с положительно заряженными полярными радикалами, или положительно заряженные (основные) аминокислоты.

лизин (лиз) аргинин (арг)

 

гистидин (гис)

 

Наряду с указанными аминокислотами в составе некоторых белков в незначительных количествах содержатся минорные или нестандартные аминокислоты. Минорные аминокислоты - это производные протеиногенных аминокислот, образующиеся в результате модификации их радикалов в составе полипептидной цепи в ходе посттрансляционной модификации белков.

К нестандартным аминокислотам относится 4-гидро-ксипролин и 5-гидроксилизин; обе эти аминокислоты входят в состав коллагена - фибриллярного белка соединительной ткани. В мышечном белке миозине, участвующем в сокращении мышц присутствует N-метилгистидин. Еще одна минорная аминокислота g-карбоскиглутамат обнаружена в некоторых белковых факторах свертывания крови (II, UII, IC, C факторы). Из лизина образуется минорная аминокислота десмозин, присутствующая только в фибриллярном белке эластине. В некоторых случаях минорные аминокислоты встречаются только в составе одного белка и могут служить его маркерами. Это может быть использовано для идентификации белка или оценки скорости его распада. В условиях низкокалорийной диеты или голодания в организме происходит ускоренный распад белков мышечной ткани. Оценить такое состояние можно по величине экскреции с мочой метилгистидина – минорной аминокислоте мышечной ткани.



Присутствие минорных аминокислот является очень важным для проявления функциональной активности белков. Нарушение образования минорных аминокислот ведет, как правило, к потере биологической активности соответствующего белка. При недостаточности в организме аскорбиновой кислоты гидроксилирование пролина и лизина в составе коллагена происходит в недостаточном объеме и лишенный гидроксильных групп коллаген не может сформировать полноценные волокна. Проявляется это кровоточивостью десен, кровеносных сосудов, выпадением зубов и т.д. Недостаточное g-карбоксилирование остатков глутамата в составе некоторых белковых факторов свертывания крови может быть причиной развития геморрагий. Для изучения аминокислотного состава белков на первом этапе используют кислотный (НСl), щелочной (NaOH) и, реже, ферментативный гидролиз или их сочетание. Аминокислотный состав гидролизата исследуют с помощью ионообменной хроматографии или электрофореза. Для качественного и количественного определения аминокислот используется реакция их с нингидрином.

Загрузка...

При анализе аминокислотного состава белков выявлен ряд закономерностей. Аминокислоты присутствуют в различных белках в разных соотношениях – ни в одном из известных белков аминокислоты не содержатся в эквимолярных соотношениях. Не все белки содержат полный набор из 20 протеиногенных аминокислот.


Дата добавления: 2015-07-15; просмотров: 325 | Нарушение авторских прав


 

 

Читайте в этой же книге: ПРИРОДНЫЕ ПЕПТИДЫ | ЗАНЯТИЕ 2 | ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ | Конформация глобулярных белков. Вторичная, третичная, четвертичная структуры | ФОЛДИНГ БЕЛКА | ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ | Общая характеристика физико-химических свойств белков | Глобулины | ФУНКЦИИ БЕЛКОВ |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ. ПЕПТИДЫ.| Образование и номенклатура пептидов

mybiblioteka.su - 2015-2022 год. (0.02 сек.)