Биохимия сложных белков

План

1. Понятие о сложных белках, простетических группах. Классификация сложных белков.

2. Биохимия гликопротеинов, их структура и функции в организме.

3. Биохимия фосфопротеинов, их структура и функции в организме.

4. Биохимия хромопротеинов, их структура и функции в организме.

5. Биохимия нуклеопротеинов, их структура и функции в организме.

6. Биохимия липопротеинов, структура и функции в организме.

1. Сложные белки или протеиды состоят в отличие от простых из белковой части и небелковой, которая называется простетической группой.

Классифицируют сложные белки в зависимости от простетической группы. Названия складываются из названия простетической группы и слова «протеин». Если простетическая группа:

– углевод – гликопротеин;

– остаток фосфорной кислоты – фосфопротеин;

– нуклеиновые кислоты – нуклеопротеин (РНК – рибонуклеопротеины, ДНК – дезоксирибонуклеопротеины).

Характеризовать сложный белок по следующей схеме:

1. название белка и его функция в организме;

2. охарактеризовать белковую часть: особенности состава и строения;

3. охарактеризовать небелковую часть;

4. охарактеризовать связи, которыми соединяются белковая и небелковая части.

1. Гликопротеины – сложные белки, простетической группой которых являются различные углеводы и их производные. Примером гликопротеинов являются: транспортные белки (трансферритин, транскортин, гаптоглобин и др.), факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген), иммуноглобулины, ферменты (рибонуклеаза В, холинэстераза), гормоны (тиротропин, гонадотропин и др.) Клеточные гликопротеины, находящиеся на поверхности мембран, обеспечивают специфичность межклеточных контактов, влияют на дифференцировку тканей.

Особое внимание следует уделить строению и функциям коллагена. Это самый распространенный белок в организме человека; на его долю приходится примерно 1/3 от общего количества белков. Структура коллагена придает тканям следующие функции: механическую прочность и нерастяжимость. Сухожилия, которыми мышцы прикрепляются к костям, состоят в основном из волокон коллагена, которые, переплетаясь, крест-накрест, образуют нерастяжимую и очень прочную на разрыв структуру. Аналогичные структуры являются основой кожи, вообще соединительной ткани, органического матрикса костей, зубов.

Коллаген – сложный белок, гликопротеин: белковая часть представлена тремя левозакрученными спиралями в свою очередь закрученные в правую спираль.

Рис.1 Строение молекулы коллагена (а) и схема укладки молекул в коллагеновых фибриллах (б).

Особенности состава коллагенов:

1. каждая третья аминокислоты – глицин;

2. содержится редкие аминокислоты гидроксипролин (только в коллагене) и гидроксилизин (очень редкая);

Небелковая часть коллагена – углеводный компонент – моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (галактоза+глюкоза) остатки.

Углеводные компоненты связаны с белковой частью по гидроксильным остаткам некоторых остатков гидроксилизина (гликозидные связи).

2. Фосфопротеины – сложные белки, содержащие в качестве небелковой части остатки фосфорной кислоты (0,5-0,9 %). Например, казеиноген (казеин) молока является полноценным белком, содержащим все незаменимые аминокислоты, выполняет питательную функцию. В молоке он связан не только с остатками фосфорной кислоты, но и с ионами кальция (кальций и фосфор находятся в физиологически оптимальном соотношении, поэтому они хорошо усваиваются).

Простетическая группа связана с белковой частью эфирной связью через ОН-группы остатков серина и треонина.

3. Нуклеопротеины – сложные белки, которые в качестве простетической группы содержат нуклеиновые кислоты: а) ДНК и б) РНК.

а) простетическая группа ДНК – белок называется дезоксирибонуклеопротиен. Пример, структурная единица хроматина – нуклеосома – обеспечивает ультракомпактность упаковки ДНК.

Белковая часть представлена гистонами. Это небольшие белки с высоким содержанием лизина и аргинина. По относительному содержанию лизина и аргинина их делят на пять типов: Н1, Н2А, Н2В, Н3 и Н4. каждая нуклеосома состоит из четырех пар молекул гистонов – 2 Н2А, 2 Н2В, 2Н3, 2Н4, обвитые снаружи суперспиралью ДНК со 150 оснований.

Положительнозаряженные группы лизина и аргинина белковой части взаимодействуют с отрицательнозаряженными группами остатков фосфорной кислоты ДНК.

Между нуклеосомами находиться участок ДНК (30 пар оснований) – линкерный участок, которая связана лишь с одной молекулой белка Н1.

б) Простетическая группа РНК – рубонуклеопротеины. Пример, рибосома эукариот.

Рибосма состоит из двух субъединиц – большой и малой. Белковая часть большой субъединицы представлена около 50 молекул различных белков, небелковая – тремя молекулами РНК (двух «легкой» и одной «тяжелой»). Белковая часть малой субъединицы представлена 33 белками и одной «средней» молекулой РНК.

Рибосома устройство для биосинтезе белка

.

4. Липотпротеины – в следующем семестре.

5. Хромопротеины – являются сложными белками, простетическая группой которых представлена окрашенными соединениями небелковой природы, откуда и возникло их название (от греч.chroma- краска). Окрашенная группа хромопротеинов может принадлежать к разным классам органических соединений: порфиринам, каротиноидам, производным витаминов и др.

Важнейшую группу хромопротеинов составляют так называемые гемопротеины: миоглобин, гемоглобин и ряд окислительно-восстановительных ферментов. Гемопротеины состоят из различных простых белков и небелковой части – гем.

Гемоглобин является сложным белком хромопротеином, состоит из простого белка глобина и небелковой части: четырех молекул гема. Гемоглобин проявляет свойства как белка, так и гема, но объединившись, смешанная молекула приобретает новые качества – дыхательную функцию, которая отдельно в глобине и геме находится только в зачаточном состоянии. Гемоголобин обеспечивает перенос кислорода от легких в ткани и удаление диоксида углерода из тканей.

Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединичных глобул (протомеров). Например гемоглобин А (основной гемоглобин человека) состоит из двух одинаковых субъединиц a (по 141 аминокислотному остатку) и двух идентичных единиц b (по 146 остатков). Его субъединичная формула-a₂ b_2, м.м. 64500. У человека, кроме того обнаружены: гемоглобин a₂ e₂ - в зародыше человека; гемоглобин F (a₂ g₂ ) – гемоглобин плода человека, а так же в небольших количествах другие гемоглобины. Как видно протомеры a являются общими для всех гемоглобинов человека.

Четыре протомера располагаются в виде тетраэдра.

рис.3 Схема четвертичной структуры молекулы гемоглобина. Заштрихованные области – места контактов a - и b- протомеров, зачерненные области – места расположения гемов, жирными линиями показаны «солевые мостики», существующие в дезоксигемоглобине. В центре небольшая полость.

Постоянная связь между протомерами обеспечивается гидрофобными взаимодействиями. Каждый a-протомер имеет хороший контакт с обоими b- протомерами. Между идентичными протомерами контакт слабее. Молекула гемоглобина легко диссоциирует на две ab-половинки. Взаимодействия между a и b¢ и между a¢ и b существенно более слабые, чем взаимодействие между a и b, а так же между a¢ и b¢.Каждый протомер содержит гем, находящийся в гидрофобной «нише», что защищает его от окисления в ферриформу. Молекула гемоглобина, таким образом содержит 4 гема. Каждый гемм содержит атом Fe⁺² , к которому присоединяется одна молекула кислорода.

Гемогруппы располагаются на внешней стороне протомеров. Расстояния между ними довольно велики 2,5 нм. Молекула гемоглобина существует в двух формах: «напряженной» (Т) и «релаксированной» (R). Первая характерна для дезоксигемоглобина, вторая - для оксигемоглобина. Т- форма более жесткая, в отличие от R-формы она имеет 8 солевых мостиков:

1. Четыре солевых мостика между a-протомерами.

2. Два солевых мостика между разными протомерами: между a и b¢ и между a¢ и b.

3. По одному солевому мостику внутри каждого b-протомера.

В образовании четырех солевых мостиков участвуют С-концевые карбоксильные группы и боковые аминогруппы четырех лизинов, находящихся внутри a-цепей. В образовании других четырех солевых мостиков участвуют боковые карбоксильные группы четырех аспарагиновых кислот, с одной стороны, и боковые группы двух аргининов и двух гистидинов - с другой. При присоединении кислорода солевые мостики разрушаются, и Т-форма переходит в более компактную форму.

Дата добавления: 2015-07-18