Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Загальні властивості ферментів як каталізаторів білкової природи.

Читайте также:
  1. Амінокислоти-структурні компоненти білків. Їхня класифікація та фізико-хімічні властивості.
  2. Біологічне значення і класифікація вуглеводів, їх фізико-хімічні властивості.
  3. БОЖІ ВЛАСТИВОСТІ
  4. Властивості пилу Кантора
  5. Властивості сніжинки Коха
  6. Дискримінант та результант двох многочленів, їх властивості і застосування до розв'язування задач
  7. Е. Стимуляція активності протеолітичних ферментів

Ферменти, як було встановлено ще у 1922 р., є білками. Їхня роль унікальна: вони збільшують швидкість перебігу хімічної реакції, але при цьому не використовуються. У 1926 р. був вперше очищений і виділений фермент уреаза, що каталізує реакції розщеплення сечовини до аміаку і діоксиду вуглецю. До сьогодні у кристалічному вигляді отримані сотні різних ферментів, розшифровані їхні амінокислотні послідовності, вивчається їхня роль у метаболічних перетвореннях.

У ролі біокаталізаторів можуть виступати і небілкові сполуки. Наприклад, деякі типи РНК викликають гідроліз фосфодиефірних зв’язків нуклеїнових кислот. Такі молекули РНК з каталітичною активністю називають рибозимами, однак їхній вклад у хімічне перетворення сполук є набагато меншим, ніж ферментів.

Оскільки ферменти – білкові молекули, їм притаманні усі властивості, що характерні для білків. В той же час вони мають особливості будови, що характеризують їх як каталізатори. Розглянемо основні властивості ферментів як біологічних каталізаторів.

Біологічна функція ферменту як і будь-якого білка, обумовлена наявністю в його структурі активного центру. Ліганд, що взаємодіє з активним центром ферменту, називають субстратом. У активному центрі ферменту є амінокислотні залишки, функціональні групи яких забезпечують зв’язування субстрату, і амінокислотні залишки, функціональні групи яких здійснюють хімічне перетворення субстрату. Умовно ці групи позначають як ділянку зв’язування субстрату і каталітичну ділянку, але потрібно пам’ятати, що не завжди ці ділянки мають чітке просторове розмежування, іноді вони можуть «перекриватися».

В ділянці зв’язування субстрат за допомогою нековалентних зв’язків взаємодіє (зв’язується) з ферментом, формуючи ферментсубстратний комплекс. У каталітичній ділянці субстрат піддається хімічному перетворенню на продукт, який потім вивільнюється з активного центру ферменту. Схематично процес каталізу можна представити наступним рівнянням:

E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P,

де Е – фермент (ензим), S – субстрат, Р – продукт. Наведені позначення є загальноприйнятими і походять від англійських слів enzyme,substrat,product.


Дата добавления: 2015-08-21; просмотров: 137 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: Тема 7. Кабінет міністрів України та центральні органи виконавчої влади в системі державного управління. | Тема 6. Судовий контроль та прокурорський нагляд за функціонуванням системи державного управління. | Вимоги до контрольних робіт | МЕТОДИКА АКТИВІЗАЦІЇ ПРОЦЕСУ НАВЧАННЯ. | СИСТЕМА ПОТОЧНОГО І ПІДСУМКОВОГО КОНТРОЛЮ ЗНАНЬ СТУДЕНТІВ | ПИТАННЯ ДО ІСПИТУ | Методи державного регулювання | Методи державного регулювання | Біологічне значення і класифікація вуглеводів, їх фізико-хімічні властивості. | Амінокислоти-структурні компоненти білків. Їхня класифікація та фізико-хімічні властивості. |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Характеристика первинної,вторинної,третинної та четвертинної структур білків.| Класифікація та біологічне значення вітамінів. Хвороби вітамінної недостатності.

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)