Строение пептидной группы

Пептидная связь по своей химической природе является ковалентной и придает высокую прочность первичной структуре белковой молекулы. Являясь повторяющимся элементом полипептидной цепи и имея специфические особенности структуры, пептидная связь влияет не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи.

Для пептидной (амидной) группы свойственна оригинальная структура.

Все четыре атома – N, C, O и C располагаются в одной плоскости, что отвечает sp²-гибридизации атомов углерода и кислорода карбонильной группы. Неподеленная пара электронов атома азота вступает в сопряжение с p-электронами двойной связи карбонильной группы. В результате этого связь С–N в пептидах и белках сильно укорачивается, а двойная связь С=О удлиняется. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трехцентровую р–p–сопряженную систему, электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. При этом возникают высокие электронодонорные (атом =О) и электроноакцепторные свойства (атом Н при азоте), которые резко увеличивают способность этих атомов к образованию водородной связи, за счет которой возникает важнейшее свойство белков – образовывать структуры бесконечно разнообразных форм:

Каждая пептидная группа может образовывать по две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными. Исключением являются пептидные группы, образованные с участием аминокислот пролина или гидроксипролина, которые способны образовывать только одну водородную связь. Пептидная цепь на участке, где находятся пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

В результате того, что пептидная связь может существовать в кето-енольной форме (наличие плоской сопряженной системы),

вращение вокруг С–N-связи является запретным и все атомы, входящие в пептидную группу, имеют транс-конфигурацию. Цис-конфигурация является энергетически менее выгодной и встречается лишь в некоторых циклических пептидах.

В составе полипептидной цепи жесткие структурные элементы (плоские пептидные группы) чередуются с относительно подвижными участками (–СНR), которые способны вращаться вокруг связей, хотя такое вращение может быть весьма ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов (R) аминокислотных остатков. Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы влияет на укладку полипептидной цепи в пространстве и, прежде всего, предопределяет формирование вторичной структуры белка.

Дата добавления: 2015-08-13