КДж/айнштайн

Рис. 19-40. Первинні і вторинні фотопігменти. (а)Хлорофіли a і b та бактеріохлорофіл є первинними уловлювачами енергії світла. (б) Фікоеритробілін і фікоціанобілін (фікобіліни) належать до антенних пігментів у ціанобактерій та червоних водоростей. (в) β -Каротин (каротиноїд) і (г) лютеїн (α -ксантофіл) належать до допоміжних пігментів у рослин. Рожевим кольором виділено кон’юговані системи (почергово розташовані одинарні і подвійні зв’язки), які значною мірою і зумовлюють здатність поглинати видиме світло.

у бактеріохлорофілі у хлорофілі b Насичений зв’язок убактеріохлорофілі бічний ланцюг фітола Хлорофіл a у фікоціанобіліні Ненасичений зв’язок у фікоціанобіліні Фікоеритробілін β -Каротин Лютеїн (ксантофіл)

Рис. 19-41. Поглинання видимого світла фотопігментами. Зелений колір рослин зумовлений тим, що їхні пігменти поглинають видиме світло у діапазоні червоної та синьої ділянок спектра, у той час як зелене світло в основному відбивається або проходить через тканину листка. Порівняйте спектри поглинання пігментів зі спектром сонячного світла, яке досягає поверхні Землі. Хлорофіли a і b разом з допоміжними пігментами забезпечують рослинам можливість уловлювати більшу частину енергії Сонця.

Відносний вміст хлорофілів і допоміжних пігментів відрізняється залежно від виду рослини. Варіації у пропорції цих пігментів зумовлюють спектр забарвлення фотосинтезуючих організмів- від темного синьо-зеленого кольору елегантних голок хвої до яскраво-зелених листків клена, або червоного, брунатного чи фіолетового кольору деяких видів багатоклітинних водоростей і листків декоративних рослин, яких полюбляють садівники.

Сонячне світло, яке падає на Землю Хлорофіл b - β -Каротин Фікоеритрин Фікоціанін Лютеїн Хлорофіл a

Збоку: Поглинання Довжина хвилі (нм)

Рис. 19-42. Світлозбиральний комплекс, СЗКІІ. Функціональною одиницею є СЗК-тример, що містить 36 молекул хлорофілу і 6 – лютеїну. На рисунку наведено мономер, вигляд у площині мембрани. Зображено його 3 трансмембранних α -спіральних сегменти, 7 молекул хлорофілу a (зеленого кольору), 5 молекул хлорофілу b (червоного кольору) і 2 молекули допоміжного пігменту лютеїну (жовтого кольору), які формують внутрішню поперечну перемичку.

Рис. 19-43. Фікобілісома. Такі добре структуровані ансамблі виявлено у ціанобактерій та червоних водоростей. Вони складаються із трьох типів комплексів пігментів фікобілінів і специфічних протеїнів, які називають фікоеритрином (ФЕ), фікоціаніном (ФЦ) і аллофікоціаніном (АФ). ФЕ і ФЦ поглинають енергію фотонів і передають її через АФ (фікоціанобілін-зв’язувальний протеїн) на молекулу хлорофілу a у реакційному центрі шляхом перенесення екситону, описаним у тексті.

Світло нм Перенесення екситону ФЕ ФЕ ФЦ ФЦ АФ АФ Хлорофіл a реакційного центру Тилакоїдна мембрана

Рис. 19-44. Два способи визначення спектра дії для фотосинтезу. (а) Результати класичного експерименту, проведеного Т.В.Енґлеманом 1882р. по визначенню довжини хвилі світла, найефективнішого у процесі фотосинтезу. Вчений помістив клітини нитчастої фотосинтезуючої водорості на мікроскопічне скельце і через призму спрямовував на них світло у такий спосіб, що одна частина нитки отримувала переважно синє світло, інша – жовте, ще інша – червоне. Для визначення того, які клітини водорості фотосинтезують активніше, вчений на скельце поміщав також бактерії, що мають властивість пересуватися до місць з вищою концентрацією О₂. Після певного періоду освітлення розподіл бактерій виявив вищий рівень кисню (що утворився внаслідок фотосинтезу) у ділянках, які освітлювались фіолетовим і червоним світлом.

(б) Результати подібного експерименту, у якому для визначення утворення О₂ використано сучасну техніку (кисневий електрод). Наведено спектр дії, який визначали за відносною швидкістю фотосинтезу в умовах впливу світла різної довжини хвилі з постійною кількістю фотонів. Порівняння спектру дії із спектром поглинання (рис. 19-41) вказує на те, які пігменти здатні спрямовувати енергію на процес фотосинтезу.

Відносна швидкість фотосинтезу Довжина хвилі (нм)

Рис. 19-45. Організація фотосистем у тилакоїдній мембрані. Щільно упаковані у тилакоїдній мембрані фотосистеми складаються з реакційного центра, оточеного декількома сотнями молекул антенних хлорофілів та допоміжних пігментів. Поглинання фотона будь-якою молекулою антенного хлорофіла веде до збудження реакційного центра внаслідок перенесення екситона (чорна стрілка). У тилакоїдну мембрану також вмонтовані комплекс цитохром b₆f та ATP-синтаза (див. рис. 19-52).

Зліва: Світло Антенні хлорофіли, зв’язані з протеїном Каротиноїди, інші допоміжні пігменти Ці молекули поглинають світлову енергію і передають її сусіднім молекулам, аж поки вона не досягне реакційного центру

Реакційний центр Фотохімічна реакція перетворює енергію фотона у розподіл зарядів і ініціює потік електронів

Рис. 19-46. Збудження і перенесення електрона. Узагальнена схема ілюструє використання енергії поглиненого фотона на розділення зарядів у реакційному центрі. Етапи описано у тексті. Зауважте, що етап j може повторюватися між розташованими поруч молекулами, аж поки збудження досягне хлорофіла реакційного центра. Позначка (–) вказує на збуджений стан антенної молекули.

Справа: Антенні молекули Хлорофіл реакційного центру Світло Світло збуджує антенну молекулу (хлорофіл чи додатковий пігмент), переводячи електрон на вищий енергетичний рівень

Збуджена молекула антени передає енергію сусідній молекулі хлорофілу (резонансне перенесення енергії) і збуджує її

Енергія переноситься на молекулу хлорофілу у реакційному центрі і збуджує її Акцептор електрона

Збуджена молекула хлорофілу реакційного центра передає електрон акцептору електронів

Електронну дірку у реакційному центрі заповнює електрон від електронного донора Донор електрона

Поглинання фотона спричиняє розділення зарядів у реакційному центрі

Рис. 19-47.Функціональні модулі фотосинтетичного апарату пурпурових бактерій і зелених сіркових бактерій. (а) У пурпурових бактерій енергія світла викликає переміщення електронів з реакційного центра P870 через феофітин (Фео),хінон (Q), комплекс цитохром bc₁ і далі через цитохром c₂ назад до реакційного центра. Потік електронів через комплекс цитохром bc₁ викликає перекачування протонів і виникнення електрохімічного потенціалу, який забезпечує синтез ATP. (б) У зелених сіркових бактерій функціонує два шляхи руху електронів під впливом збудження P840: циклічний шлях через хінон до комплексу цитохром bc₁ і назад до реакційного центру через цитохром с, та нециклічний шлях з реакційного центру через залізо-сірковий протеїн фередоксин (Фд) і далі до NAD; каталізує останню реакцію фередоксин:NAD-редуктаза.

Збоку: (вольти) Екситони РЦ P870 по стрілці: P870 Фео Комплекс цит bc₁ Цит с₂ Протонний градієнт Пурпурові бактерії (феофітин–хіноновий тип)

Екситони РЦ P840 P840 Комплекс цит bc₁ Цит Протонний градієнт

Фд Фд- NAD-редуктаза Зелені сіркові бактерії (Fe-S – тип)

Рис. 19-48. Фотореакційний центр пурпурової бактерії Rhodopseudomonas viridis. (PDB ID 1PRC) (а) Система складається із чотирьох компонентів: трьох субодиниць H, M та L (брунатна, блакитна та сіра, відповідно), які загалом утворюють 11 трансмембранних спіральних сегментів, та четвертого протеїну цитохрому с (жовтого кольору), з’єднаних з комплексом на поверхні мембрани. Субодиниці L та M – це спаровані трансмембранні протеїни, які разом формують циліндричну структуру, що має приблизно двосторонню симетрію відносно її довгої осі. Простетичні групи, які беруть участь у фотохімічних реакціях, зображено у вигляді просторових моделей (а у (б) – у вигляді кульково-стрижневих структур). У вигляді ланцюгів з субодиницями L та M зв’язані дві пари молекул бактеріохлорофіла (зеленого кольору); одна із цих пар («особлива пара» - (Хл)₂) є місцем початкових фотохімічних змін після поглинання світла. Також до складу системи входить пара молекул феофітину а (Фео а, блакитного кольору), два хінони - менахінон (Q_A) та убіхінон (Q_B,) (помаранчового і жовтого кольору), також упорядковані з двосторонньою симетрією, і одна молекула негемового Fe (червоного кольору), розташована приблизно на осі симетрії між хінонами. Зверху зображено 4 групи гема (червоного кольору), зв’язані з цитохромом с- типу у реакційному центрі. Дуже подібний до зображеного реакційний центр іншої пурпурової бактерії Rhodobacter sphaeroides, за винятком того, що цитохром с не є частиною кристалічного комплексу.

(б) Послідовність подій, що відбуваються внаслідок збудження «особливої пари» бактеріохлорофілів (забарвлення компонентів як в (а)), тривалість часу перенесення електронів наведена у дужках. j Збуджена «особлива пара» передає електрон на феофітин, k від якого електрон швидко переноситься на міцнозв’язаний менахінон Q_A. l Цей хінон набагато повільніше передає електрони через негемове Fe на здатний до дифузії убіхінон Q_B. Тим часом m «електронна дірка» в «особливій парі» заповнюється електроном від гема цитохрому с.

(а) P-сторона N-сторона

Геми цитохрома с -типу Світло нс Бактеріохлорофіл (2) ((Хл)₂, «особлива пара») пс Бактеріохлорофіл (2) (допоміжні пігменти) Бактеріофеофітин (2) пс хінон мкс хінон

Рис. 19-49. Інтеграція фотосистем І і ІІ у хлоропластах. Ця «Z-схема» ілюструє шлях транспорту електронів від H₂O (внизу зліва) до NADP⁺ (справа) під час нециклічного фотосинтезу. Переносники електронів розташовані на вертикальній шкалі відповідно до їх стандартного відновлювального потенціалу. Для того, щоб енергія електронів, які походять від молекули H₂O, збільшилася до рівня енергії, необхідної для відновлення NADP⁺ до NADPH, кожен електрон повинен бути «піднятий» вверх двічі (товсті стрілки) за рахунок енергії фотонів, поглинених ФСІІ і ФСІ. Для цього на один електрон кожна фотосистема повинна поглинути один фотон. Після збудження високоенергетичні електрони рухаються «вниз» по ланцюгу переносників, як зображено на схемі. Під час реакції розщеплення води і перенесення електронів через комплекс цитохром b₆f, через тилакоїдну мембрану всередину тилакоїда закачуються протони, внаслідок чого формується градієнт протонів, необхідний для синтезу ATP. Пунктирна стрілка вказує циклічний шлях перенесення електронів (обговорений далі у тексті), у якому бере участь лише ФСІ; замість відновлення NADP⁺ до NADPH, електрони через циклічний шлях повертаються до ФСІ.

Збоку вольти Фотосистема ІІ Фотосистема І знизу по стрілці: Комплекс виділення О₂ Світло Фео Комплекс цит b₆f Пластоціанін Протонний градієнт Світло Фд Фд: NADP⁺-оксидоредуктаза

У рамці: пластохінон другий хінон акцептор електронів хлорофіл філохінон

Рис. 19-50. Фотосистема ІІ ціанобактерії Synechococcus elongates. Наведена на рисунку мономерна форма комплексу містить два великі трансмембранні протеїни D1 і D2, кожен з них має групу власних кофакторів. Хоча обидві субодиниці майже симетричні, однак потік електронів відбувається лише через одну з двох гілок кофакторів, зображену справа (на D1). Стрілками вказано шлях потоку електронів від кластера іонів Mn (Mn₄, фіолетового кольору) у складі водорозщеплювального ензиму до хінону PQ_B (помаранчевого кольору). Етапи послідовності фотохімічних реакцій пронумеровано. Зверніть увагу на схожість розташування кофакторів з бактеріальним фотореакційним центром (рис. 19-48). Роль залишків Tyr обговорено у тексті.

Порожнина (Р-сторона) (Хл)₂D2 (Хл)₂D1 Фео Фео Строма (N-сторона)

Рис. 19-51. Надмолекулярний комплекс ФСІ і асоційовані з ним хлорофіли антен. (а) Схематичне зображення важливих протеїнів та кофакторів окремої одиниці ФСІ. Численні молекули хлорофілів антен оточують реакційний центр і передають йому (червоні стрілки) енергію поглинених фотонів. Це викликає збудження пари молекул хлорофілу, що складають Р700. Збудження Р700 значно знижує його відновлювальний потенціал і він передає електрон через дві сусідні молекули хлорофілу на філохінон (Q_K, який ще позначають як А₁). Відновлений філохінон повторно окиснюється, віддаючи по одному два електрони Fe-S – протеїну (F_x), розташованому поблизу N-сторони мембрани. Від F_x електрони переміщаються до двох наступних Fe-S – центрів (F_А і F_В), а потім до Fe-S – протеїну фередоксину, локалізованого у стромі. Фередоксин віддає електрони на NADP⁺ (не показано), відновлюючи його до NADPH; ця сполука є однією із форм запасання енергії фотонів у хлоропластах. (б) Тримерна структура (отримана з PDB ID 1JBO), вигляд з порожнини тилакоїда перпендикулярно до мембрани; зображено всі субодиниці протеїну (сірого кольору) та кофактори (описані у (в)). (в) Мономер ФСІ, всі протеїни видалено. Видно хлорофіли антен і реакційного центру (зеленого кольору з темнозеленими іонами Mg²⁺ посередині), а також каротиноїди (жовтого кольору) і Fe-S – центри реакційного центру (просторові червоні і помаранчеві структури). Протеїни комплексу утримують компоненти у жорсткій орієнтації, що сприяє максимальній ефективності транспорту екситонів від збуджених молекул антен до реакційного центру.

(а) Світло Пластоціанін Порожнина (Р-сторона) Субодиниця В Субодиниця А цикл: (Хл)2 Хл Хл (Хл)_А0 (Хл)_А0 Субодиниця С Фередоксин

Транспорт екситону ФСІ Строма (N-сторона)

Рис. 19-52. Локалізація ФСІ та ФСІІ у мембранах тилакоїдів. Світлозбиральний комплекс СЗКII і ATP-синтаза локалізуються в ділянках тилакоїдної мембрани, як в упакованих у стопки гранальних ламелах, у яких контактують декілька мембран, так і в неупакованих (стромальних ламелах), завдяки чому вони мають легкий доступ до ADP та NADP⁺ , що знаходяться у стромі. Фотосистема ІІ локалізується майже виключно у гранальних ділянках, а фотосистема І - майже виключно в неупакованих ділянках, експонованих до строми. СЗКІІ має адгезивні властивості і утримує гранальні ламели разом (див. рис. 19-53).

Комплекс цитохром b₆f, ATP-синтаза Фотосистема І Світлозбиральний комплекс ІІ Фотосистема ІІ Строма Порожнина Упаковані мембрани (гранальні ламели) Неупаковані мембрани (стромальні ламели)

Рис. 19-53. Вирівнювання потоку електронів у ФСІ та ФСІІ шляхом

зміни гранальної упаковки. Гідрофобний домен СЗКІІ, розташованого в одній тилакоїдній ламелі, проникає у сусідню ламелу і забезпечує тісний зв’язок двох мембран. Акумуляція пластохінолу (не показано) стимулює протеїнкіназу, яка фосфорилює залишок Thr у гідрофобному домені СЗКІІ, що зменшує його спорідненість до сусідньої тилакоїдної мембрани і перетворює упаковані ділянки (гранальні ламели) на неупаковані ділянки (стромальні ламели). У разі збільшення відношення [PQ]/PQH₂], специфічна протеїнфосфатаза каталізує реакцію, зворотну до реакції регуляторного фосфорилювання.

Тилакоїдна мембрана СЗКІІ (замість LHCII) протеїнкіназа СЗКІІ

протеїнфосфатаза

Упаковані Неупаковані

Рис. 19-54. Потік електронів і протонів через комплекс цитохром b₆f. (а) Кристалічна структура комплексу (PDB ID 1UM3), видно розташування кофакторів, що беруть участь у транспорті електронів. Окрім гемів цитохрома b (гем b_H і b_L, їх також позначають як b_N і b_P відповідно, через їх близькість до N- і P-сторін подвійного шару) і цитохрома f (гем f), наявні ще четвертий гем (гем x) поблизу гема b_H та b -каротин, функція якого невідома. Пластохінон має два центри зв’язування: поблизу Р-сторони для PQH₂ і поблизу N-сторони - для PQ. Fe-S – центр протеїну Ріске розташований ззовні подвійного шару на Р-стороні, а центр гема f – на домені протеїну, що простягнувся далеко у порожнину тилакоїда. (б) Комплекс є гомодимером, упорядкованим таким чином, що між центрами PQH₂ і PQ утворюється щілина (порівняйте зі структурою мітохондріального комплексу ІІІ на рис. 19-12). Існування такої щілини забезпечує переміщення пластохінону між центрами, де відбувається його окиснення і відновлення.

(в) Пластохінол (PQH₂), що утворився у ФСІІ, окиснюється комплексом цитохром b₆f упродовж низки етапів, подібно до того, як це відбувається в Q-циклі комплексу цитохрому b₆f (комплекс ІІІ) у мітохондріях (див. рис. 19-11). Один електрон від PQH₂ переноситься на Fe-S – центр протеїну Ріске (фіолетового кольору), інший – на гем b_L цитохрому b₆ (зеленого кольору). Сумарним результатом є перехід електронів від PQH₂ до розчинного протеїна пластоціаніну, який переносить їх до ФСІ.

а. Пластоціанін Гем f Fe-S – центр Гем b_L Порожнина (Р-сторона) b -каротин Гем b_H Гем x Строма (N -сторона)

в. Залізо-сірковий протеїн Ріске Пластоціанін Цит f Порожнина тилакоїда (Р-сторона) Цит b₆ Q-цикл Субодиниця ІУ Строма (N-сторона)

Рис. 19-55. Подвійна функція цитохрома b₆f та цитохрома c₆ у ціанобактерій. Ціанобактерії використовують цитохроми b₆f та c₆, а також пластохінон, як у процесі окисного фосфорилювання, так і у процесі фотофосфорилювання. (а) Під час фотофосфорилювання електрони транспортуються (зверху вниз) від води до NADP⁺, а (б) під час окисного фосфорилювання – від NADH до О₂. Обидва процеси супроводжуються переміщенням протонів через мембрану, чим і завершується Q-цикл.

Світло ФСІІ Пластохінон NADH-дегідрогеназний комплекс.

Цит b₆f Комплекс ІІІ Світло ФСІ Цит c₆ Цит а+а₃ Комплекс ІУ

2Фд_ок 2Фд_відн Фотофосфорилювання Окисне фосфорилювання

Рис. 19-56. Водорозщеплювальна активність комплексу, що виділяє кисень. Зображено процес утворення чотирьохелектронного окислювального агента у складі водорозщеплювального комплекса ФСІІ. Вважають, що ним є мультиядерний центр з декількома іонами Mn, який здатний послідовно поглинати 4 фотони (екситони). Поглинання кожного фотона викликає втрату одного електрона зі складу Mn-центра, внаслідок чого утворюється окиснювальний агент, здатний відібрати 4 електрони від двох молекул води з вивільненням О₂. Електрони по одному переносяться від Mn-центра на окиснений залишок Tyr у складі протеїну ФСІІ, а потім на Р680⁺.

Збудження Збудження Збудження Збудження

[Mn-комплекс] [Mn-комплекс] [Mn-комплекс] [Mn-комплекс]

[Mn-комплекс ]

Дата добавления: 2015-08-18