Підсумок 19.5. Роль мітохондрій в апоптозі та окисному стресі

· Вивільнений у цитозоль мітохондріальний цитохром с бере участь в активації однієї з протеаз (каспази 9), залученої у процесі апоптозу.

· Активні форми кисню, що утворюються у мітохондріях, інактивує низка захисних ензимів, до яких належать супероксиддисмутаза та глутатіонпероксидаза.

ФОТОСИНТЕЗ:

УЛОВЛЮВАННЯ ЕНЕРГІЇ СВІТЛА

Тепер розглянемо іншу послідовність реакцій, у якій потік електронів спряжений з синтезом ATP: світлозалежне фосфорилювання. Поглинання сонячної енергії фотосинтезуючими організмами та перетворення її у хімічну енергію відновлених органічних сполук є єдиним джерелом практично всієї біологічної енергії. У біосфері підтримується збалансований стаціонарний стан між фотосинтезуючими і гетеротрофними організмами, які її населяють (рис. 19-36). Фотосинтезуючі організми уловлюють сонячну енергію і синтезують ATP та NADPH, які вони використовують як джерела енергії для синтезу вуглеводів та інших органічних сполук із CO₂ і H₂O; водночас в атмосферу вивільняється О₂. Аеробні гетеротрофи (наприклад, людина, а також рослини упродовж темнових періодів) використовують О₂ для розщеплення енергозбагачених органічних продуктів фотосинтезу до СО₂ і Н₂О з утворенням ATP. СО₂ повертається в атмосферу, звідки знову використовується фотосинтезуючими організмами. Отже, сонячна енергія постачає рушійну силу для тривалого кругообігу СО₂ і О₂ у біосфері, а також відновлені субстрати – метаболічне «паливо», наприклад, глюкозу, - які необхідні для життєзабезпечення не здатних до фотосинтезу організмів.

Процес фотосинтезу властивий як різноманітним бактеріям і одноклітинним еукаріотам (водоростям), так і вищим рослинам. Хоча між цими організмами спостерігаються деякі відмінності у деталях фотосинтетичного процесу, проте загальні механізми надзвичайно схожі, а значна частина наших знань щодо закономірностей фотосинтезу у вищих рослин отримана у дослідах з нижчими організмами. Загальне рівняння фотосинтезу у вищих рослин виглядає як окисно-відновна реакція, у якій Н₂О доставляє електрони (у виглядіводню) для відновлення СО₂ до вуглеводів (CH₂O):

світло

CO₂ + H₂O g O₂ + CH₂O

19.6 Загальні властивості процесу фотофосфорилювання.

На відміну від NADH (головного донора електронів у процесі окисного фосфорилювання), H₂O належить до слабких донорів електронів; її стандартний відновлювальний потенціал становить 0,816 В, у той час як NADH ‑ -320 В. Фотофосфорилювання відрізняється від окисного фосфорилювання необхідністю постачання енергії у вигляді світла для створення сильних донора і акцептора електронів. У процесі фотофосфорилювання електрони переносяться через серію мембраннозв’язанних переносників, у тому числі цитохроми, хінони та залізо-сіркові протеїни, у той час як протони перекачуються через мембрану для створення електрохімічного потенціалу. Перенесення електронів і протонів каталізують мембранні комплекси, які за структурою і функцією гомологічні комплексу ІІІ мітохондрій. Утворений ними електрохімічний потенціал слугує рушійною силою для синтезу ATP з ADP та P_i, який каталізує мембраннозв’язаний ATP-синтазний комплекс, дуже подібний до такого ж комплексу, задіяного в окисному фосфорилюванні.

Фотосинтез у рослин охоплює два процеси: світлозалежні реакції, або світлові реакції, які відбуваються під час освітлення рослин, і реакції асиміляції вуглецю, або реакції фіксації вуглецю, які іноді помилково називають темновими реакціями, і які залежать від продуктів світлових реакцій (рис. 19-37). Упродовж світлових реакцій хлорофіл та інші пігменти фотосинтезуючих клітин поглинають енергію світла і запасають її у вигляді ATP та NADPH; водночас виділяється О₂. Упродовж реакцій асиміляції вуглецю ATP та NADPH використовуються для відновлення СО₂ до тріозофосфатів, крохмалю, сахарози та інших продуктів, які синтезуються із них. У цьому розділі ми розглянемо лише світлозалежні реакції, які ведуть до синтезу ATP та NADPH. Реакції відновлення СО₂ висвітлено у розділі 20.

Процес фотосинтезу відбувається у хлоропластах рослин

У фотосинтезуючих еукаріотичних клітинах і залежні від світла реакції, і реакції асиміляції вуглецю здійснюються в спеціалізованих внутрішньоклітинних органелах хлоропластах (рис. 19-38), які здебільшого мають декілька мікрометрів у діаметрі та різну форму. Подібно до мітохондрій, хлоропласти оточені двома мембранами - зовнішньою, яка є проникною для малих молекул та іонів, і внутрішньою, що відокремлює внутрішній компартмент. Цей компартмент містить багато сплющених, оточених мембранами везикул, або мішечків – тилакоїдів, які переважно упорядковані у стопки, названі гранами (рис. 19-38б). У тилакоїдні мембрани (їх називають ламелами) вмонтовані фотосинтетичні пігменти та ензимні комплекси, задіяні у світлових реакціях та синтезі ATP. Більшість ензимів, необхідних для реакцій асиміляції вуглецю, локалізуються у стромі (водна фаза хлоропласта, оточена внутрішньою мембраною).

Світло викликає потік електронів у хлоропластах

1937 р Роберт Гілл виявив, що під час освітлення екстракту листків, який містить хлоропласти, відбуваються два процеси: (1) виділення О₂ і (2) відновлення небіологічного, доданого до середовища акцептора електронів; ця реакція отримала назву реакції Гілла і має такий вигляд:

світло

2Н₂О + 2А g 2АН₂ + О₂

де А – небіологічний акцептор електронів, або реагент Гілла. Одним із таких реагентів є фарбник 2,6-дихлорфеноліндофенол, який в окисненому стані (А) синього кольору, а у відновленому (АН₂)- безбарвний, що дозволяє легко відстежувати хід реакції. Якщо екстракт листків з доданим барвником освітити, то колір барвника зникає і виділяється О₂. У темряві колір екстракту не змінюється і О₂ не виділяється. Це був перший доказ того, що поглинена енергія світла викликає потік електронів від води до акцептора електронів. Окрім того, Гілл виявив, що наявність СО₂ не є необхідною для цієї реакції, і що за цих умов не відбувається його відновлення до стійкої форми, тобто виділення О₂ може відбуватися окремо від відновлення СО₂. Через декілька років Семеро Очоа встановив, що у хлоропластах функцію біологічного акцептора електронів виконує NADP⁺ згідно з рівнянням:

світло

2Н₂О + 2NADP⁺ g 2NADPH + 2H⁺ + O₂

Щоб зрозуміти цей фотохімічний процес, ми спочатку розглянемо більш загальне питання, а саме як впливає поглинання світла на структуру молекул.

Формули

Окиснена форма (синього кольору) Відновлена форма (безбарвна)

Дихлорфеноліндофенол

Підсумок 19.6 Загальні властивості процесу фотофосфорилювання.

- Світлові реакції фотосинтезу - це реакції, які безпосередньо залежать від поглинання світла; внаслідок фотохімічного відщеплення електронів від H₂O і транспортування їх через низку зв’язаних з мембранами переносників, утворюються NADPH та ATP.

- Електрони молекул NADPH та енергія молекул ATP використовуються на відновлення СО₂.у фотосинтетичних реакціях асиміляції вуглецю.

19.7. Поглинанння світла

Видиме світло – це електромагнітне випромінювання з довжиною хвилі від 400 до 700 нм, що складає лише невелику частину електромагнітного спектра у діапазоні від фіолетового до червоного світла (рис. 10-39). Енергія одного фотона (кванта світла) вища на фіолетовому краю спектра порівняно з червоним, тобто коротша довжина хвилі (і вища частота) відповідає вищій енергії світла. Енергія (Е) «моля» фотонів (1айнштайн, або 6 х 10²³ фотонів) видимого світла складає 170 – 300 кДж згідно рівняння Планка:

E= hv

де h- стала Планка (6,626 х 10^-34Дж · с),а v – частота. Ця кількість енергії майже на порядок більша, ніж ті 30-50 кДж, які необхідні для синтезу моля ATP із ADP та P_i.

Унаслідок поглинання фотона електрон, що перебуває у складі поглинальної молекули (хромофора), переходить на вищий енергетичний рівень. Цей процес відбувається за принципом «все або нічого»; поглинений фотон повинен містити таку кількість енергії (квант), яка точно дорівнює енергії електронного переходу. Молекула, що поглинула фотон, перебуває у збудженому стані, який переважно нестабільний. Електрон, який перейшов на орбіталь з вищою енергією, як правило, швидко повертається на свою нормальну орбіталь з нижчою енергією; збуджена молекула втрачає поглинений квант у вигляді світла чи тепла, або використовує його на хімічну роботу, і повертається у стабільний основний стан. Випромінювання світла збудженою молекулою називають флюоресценцією. Довжина хвилі такого світла завжди менша (енергія нижча), ніж довжина хвилі поглиненого світла (див. Додаток 12-2). Альтернативний спосіб використання поглиненого кванта, який відіграє важливу роль у фотосинтезі, включає пряме перенесення енергії збудження від однієї збудженої молекули до сусідньої. Квант енергії, яка передається від однієї збудженої молекули до іншої, називають екситоном, аналогічно до терміна фотон, що відповідає кванту енергії світла; сам процес перенесення енергії збудження отримав назву перенесення екситона.

Енергію світла для здійснення фотосинтезу поглинають хлорофіли

Найважливішими пігментами, здатними поглинати світло, є розташовані у тилакоїдних мембранах хлорофіли – зелені пігменти з поліциклічною, плоскою структурою молекули, яка нагадує протопорфірин гемоглобіна (див. рис. 5-1), за винятком того, що у центральному положенні розташований не Fe²⁺, а Mg²⁺ (рис.19-40). З іоном Mg²⁺ у молекулі хлорофіла координаційно зв’язані чотири орієнтованих усередину атоми азоту. Усі хлорофіли містять довгий бічний ланцюг фітолу, зв’язаний складноефірним зв’язком з карбоксильною групою замісника у кільці ІУ, а також п’яте п’ятичленне кільце, якого немає у складі гема.

Гетероциклічна система із п’яти кілець, яка оточує Mg²⁺, має витягнуту поліенну структуру з почергово розташованими одинарними і подвійними зв’язками. Для таких поліенів характерне сильне поглинання у видимій ділянці спектра (рис. 19-41); хлорофілам властиві дуже високі коефіцієнти молярної екстинції (див. додаток 3-1), і тому вони особливо добре підходять для поглинання видимого світла у процесі фотосинтезу.

Обов’язковими складниками хлоропластів є хлорофіл a і хлорофіл b (рис. 19-40а). Незважаючи на те, що обидва вони належать до зелених пігментів, їхні спектри поглинання досить різні (рис. 19-41), так що вони доповнюють один одного у діапазоні поглинання світла видимої ділянки спектра. Більшість рослин містять вдвічі більше хлорофілу a порівняно зхлорофілом b. Водоростям та фотосинтезуючим бактеріям властиві хлорофіли, структура яких лише слабо відрізняється від пігментів вищих рослин.

Хлорофіли завжди перебувають в асоційованому стані зі специфічними зв’язувальними протеїнами, разом з якими формують світлозбиральні комплекси (СЗК, англ. LHCs, від l ight- h arvesting c omplexes). У цих комплексах молекули хлорофілу фіксовані як по відношенню одна до одної, так і до інших протеїнових комплексів і мембран. Детальна структура одного світлозбирального комплексу встановлена за допомогою методу рентгенівської кристалографії (рис. 19-42). Він містить 7 молекул хлорофілу a, 5 молекул хлорофілу b і 2 молекулидопоміжного пігменту лютеїну (див. нижче).

Функцію світлозбиральних пігментів у ціанобактерій та червоних водоростей виконують фікобіліни - фікоеритробілін і фікоціанобілін (рис. 19-40б). У складі цих відкритоланцюгових тетрапіролів, як і хлорофілів, є витягнута поліенна система, але відсутні циклічна структура або центральний атом Mg²⁺. Фікобіліни ковалентно зв’язуються зі специфічними зв’язувальними протеїнами і утворюють фікобіліпротеїни; останні формують високовпорядковані комплекси, що носять назву фікобіліносом (рис. 19-43), які і слугують первинними світлозбиральними структурами у цих мікроорганізмів.

Допоміжні пігменти розширюють спектр поглинання світла

Окрім хлорофілів, тилакоїдні мембрани містять пігменти, які також здатні поглинати світло; їх називають допоміжними пігментами, або каротиноїдами. Каротиноїди можуть бути жовтого, червоного чи фіолетового кольору. Найважливішими серед них є червоно-оранжевий ізопреноїд β- каротин та пігмент жовтого кольору лютеїн (рис. 19-40в,г). Каротиноїдні пігменти поглинають світло з тією довжиною хвиль, які не поглинаються хлорофілами (рис. 19-41), отже, вони доповнюють спектр рецепторів світла.

Експериментальне визначення ефективності світла різного кольору у стимуляції фотосинтезу допомогло встановити спектр дії (рис. 19-44, який часто використовують для ідентифікації пігментів, що головним чином відповідають за біологічний вплив світла. Поглинання світла у ділянках спектра, які не використовуються іншими організмами, може бути підставою для зайняття фотосинтезуючим організмом певної-унікальної екологічної ніші. Наприклад, фікобіліни, що містяться у червоних водоростях та ціанобактеріях, поглинають світло у діапазоні 520-630 нм (рис. 19-41), це дозволяє їм зайняти нішу, де світло з нижчою чи вищою довжинами хвиль перехоплюється пігментами інших організмів, які живуть у воді над ними, або ж самою водою.

іі

Хлорофіл спрямовує поглинену енергію до реакційних центрів шляхом перенесення екситону

Світлозбиральні пігменти, що розташовані у тилакоїдних чи бактеріальних мембранах, упорядковані у функціональні структури, які називають фотосистемами. У хлоропластах шпинату, наприклад, кожна фотосистема містить приблизно 200 молекул хлорофілу і 50 молекул каротиноїдів. Поглинати фотони здатні всі пігментні молекули фотосистеми, але лише декілька молекул хлорофілу, що входять до складу фотохімічного реакційного центру, перетворюють світло у хімічну енергію. Інші пігментні молекули фотосистеми отримали назву світлозбиральних або антенних молекул. Вони поглинають енергію світла та передають її швидко і практично без втрат реакційному центру (рис. 19-45).

Світлопоглинальні властивості молекул хлорофілу, що входять до складу світлозбиральних комплексів, і вільних молекул хлорофілу дещо відрізняються. Якщо збудити світлом ізольовані молекули хлорофілу в умовах in vitro, то поглинена енергія швидко вивільниться у вигляді флюоресценції і тепла, але якщо освітити видимим світлом хлорофіл в інтактних листках (рис. 19-46, етап j), то спостерігається незначна флюоресценція. Натомість збуджений хлорофіл антени передає енергію безпосередньо на сусідню молекулу хлорофілу, яка тепер стає збудженою, а перша молекула повертається в основний стан (етап k). Таке перенесення енергії, тобто екситона, відбувається на третю, четверту і наступні молекули, аж поки не досягне специфічної пари молекул хлорофілу a у фотохімічному реакційному центрі (етап l). У збудженій таким способом молекулі хлорофіла електрон переходить на вищу енергетичну орбіталь. Далі він передається на найближчий акцептор електронів, який є елементом електронно-транспортного ланцюга, а хлорофіл у реакційному центрі залишається без електрона (з електронною «діркою», позначеною знаком + на рис. 19-46, етап m). Унаслідок цієї реакції акцептор електрона набуває негативного заряду. Утрачений молекулою хлорофіла реакційного центру електрон заміщується електроном від сусідньої молекули донора електронів (етап n), який тепер заряджається позитивно. У цей спосіб збудження світлом спричиняє розділення електричних зарядів і ініціює окисно-відновний ланцюг.

Підсумок 19.7 Поглинання світла

-Процес фотофосфорилювання у хлоропластах зелених рослин та ціанобактерій пов’язаний з транспортом електронів через низку мембраннозв’язаних переносників.

- Під час світлових реакцій у рослин поглинання фотона збуджує молекули хлорофіла та інших (допоміжних) пігментів, які спрямовують енергію в реакційні центри, розташовані у тилакоїдних мембранах. Унаслідок фотозбудження у реакційних центрах виникає розподіл зарядів, що веде до утворення сильного донора електронів (відновлювального агента) та сильного акцептора електронів.

19.8 Центральна фотохімічна реакція: індукція світлом потоку електронів

Світлозалежне перенесення електрона у хлоропластах рослин під час фотосинтезу здійснюють мультиензимні системи, локалізовані у тилакоїдній мембрані. Наше сучасне уявлення щодо механізмів фотосинтезу складено на підставі досліджень як хлоропластів рослин, так і різноманітних бактерій та водоростей. Загальному з’ясуванню молекулярних процесів, що відбуваються під час фотосинтезу, значною мірою сприяли дослідження молекулярної структури бактеріальних фотосинтетичних комплексів (за допомогою методу рентгенівської кристалографії).

Бактерій містять один із двох типів фотохімічних реакційних центрів

1952 р на підставі досліджень фотосинтезуючих бактерій Люіс Дюсенс зробив важливе відкриття. Вчений виявив, що освітлення фотосинтетичних мембран, виділених із пурпурових бактерій Rhodospirillum rubrum, імпульсом світла специфічної довжини хвилі (870 нм) викликає тимчасове зменшення поглинання світла за цієї довжини хвилі; світло з довжиною світла 870 нм «відбілювало» пігмент. Пізніше подібне відбілювання пігментів хлоропластів рослин світлом 680 і 700 нм було встановлено дослідженнями Бессела Кока та Горста Вітта. Більше того, додавання (небіологічного) акцептора електронів [Fe(CN)₆]^3- (ферриціаніду) спричиняло відбілювання пігмента за цих довжин хвиль без освітлення. Ці факти вказували на те, що відбілювання пігментів зумовлене втратою електрона у фотохімічному реакційному центрі. Відповідно до довжини хвиль, за яких спостерігалося максимальне відбілювання, пігменти отримали назви: Р870, Р680 і Р700.

Фотосинтезуючі бактерії мають відносно просту систему фототрансдукції, що містить один із двох загальних типів реакційних центрів. Один тип (знайдений у пурпурових бактерій) передає електрони через феофітин (хлорофіл, що втратив центральний іон Mg²⁺) на хінон. В іншому (виявленому у зелених сіркових бактерій) передача електронів відбувається через хінон на залізо-сірковий центр. Для ціанобактерій та рослин характерна наявність двох фотосистем (ФСІ і ФСІІ), по одній кожного типу, які функціонують у тандемі. Біохімічні та біофізичні дослідження виявили молекулярні особливості бактеріальних реакційних центрів, які слугують прототипами для більш складних систем фототрансдукції у рослин.

Феофітин-хіноновий реакційний центр (тип ІІ реакційного центру). Фотосинтетичний апарат пурпурових бактерій складається із трьох основних модулів (рис. 19-47а): одного реакційного центру (Р870), цитохрому bc₁ електронно-транспортного комплексу, подібного до комплексу ІІІ мітохондріального електронно-транспортного ланцюга, і ATP-синтази, також подібної до мітохондріального ензиму. Під впливом освітлення електрони переміщаються через феофітин і хінон на комплекс цитохром bc₁; після проходження через комплекс електрони через цитохром c₂ повертаються назад до реакційного центру, відновлюючи свій початковий стан. Такий світлозалежний циклічний потік електронів постачає енергію для перекачування протонів комплексом цитохром bc₁. Як і у мітохондріях, за рахунок енергії виниклого градієнта протонів ензим ATP-синтаза синтезує ATP.

Визначення тривимірних структур реакційних центрів пурпурових бактерій (Rhodopseudomonas viridis та Rhodobacter sphaeroides) методом рентгенівської кристалографії пролило світло на те, як відбувається фототрансдукція у феофітин-хіноновому реакційному центрі. У R. viridis реакційний центр (рис. 19-48а) – це великий протеїновий комплекс, який складається із чотирьох поліпептидних субодиниць і 13 кофакторів: двох пар бактеріальних хлорофілів, пари феофітинів, двох хінонів, негемового заліза і чотирьох гемів у складі асоційованого цитохрому c -типу.

На рис. 19-48 б наведено послідовні етапи транспорту електронів, який відбувається надзвичайно швидко. Перебіг цього процесу було встановлено за допомогою фізичних досліджень бактеріальних феофітин-хінонових центрів з використанням коротких спалахів світла для запуску фототрансдукції і різних спектроскопічних методів для відстеження потоку електронів через переносники. Місцем початкових фотохімічних реакцій у бактеріальному реакційному центрі є пара молекул бактеріохлорофілів, яку позначають (Хл)₂. Енергія фотона, поглиненого однією із численних молекул антенних хлорофілів, що оточують реакційні центри, досягає (Хл)₂ шляхом перенесення екситона. Ці дві молекули хлорофілу у центрі розташовані так близько, що їхні зв’язувальні орбіталі перекриваються. Коли ж вони поглинають екситон, то відбувається зміщення їхнього редокс-потенціалу на величину, еквівалентну енергії фотона, внаслідок чого ця «особлива пара» молекул перетворюється на сильного донора електронів. (Хл)₂ віддає електрон, який через сусідній мономер хлорофілу передається на феофітин (Фео). У результаті утворюються два радикали, один з яких заряджений позитивно («особлива пара» хлорофілів), а другий – негативно (феофітин):

(Хл)₂ + 1 екситон g (Хл)₂^Ÿ (збудження)

(Хл)₂^Ÿ + Фео g ^Ÿ(Хл)₂⁺ + ^ŸФео^- (розподіл зарядів)

Радикал феофітину тепер передає свій електрон на міцнозв’язану молекулу хінону (Q_A), внаслідок чого він перетворюється на радикал напівхінону, який зразу ж віддає свій надлишковий електрон другій, легкозв’язаній молекулі хінону (Q_B). Після двох таких перенесень електрона, Q_B перетворюється на повністю відновлену форму Q_BH₂, яка здатна вільно дифундувати у мембранному подвійному шарі на певні відстані від реакційного центра:

2 ^ŸФео^- + 2Н⁺ + Q_B g 2 Фео + Q_BH₂ (відновлення хінону)

Гідрохінон (Q_BH₂), який несе у своїх хімічних зв’язках певну кількість енергії фотонів, що походить від збудженого Р870, надходить у пул молекул відновленого хінону (QH₂), розчинених у мембрані, і рухається через ліпідну фазу бішару до комплексу цитохром bc₁.

Як і гомологічний комплекс ІІІ у мітохондріях, комплекс цитохром bc₁ у пурпурових бактерій переносить електрони від донора хінолу (QH₂) на акцептор, використовуючи енергію перенесення електронів на перекачування протонів через мембрану, внаслідок чого виникає протонорушійна сила. Вважають, що шлях потоку електронів через цей комплекс дуже подібний до шляху через мітохондріальний комплекс ІІІ, включно з Q-циклом (рис. 19-12), у ході якого протони поглинаються на одній стороні мембрани і вивільняються на іншій. Головним акцептором електронів у пурпурових бактерій слугує збіднена на електрон форма Р870 – –(Хл)₂⁺ (рис. 19-47а). Електрони рухаються від комплексу цитохром bc₁ до Р870 через розчинний цитохром c -типу, а саме цитохром c₂. Електронно-транспортний процес завершує цикл, реакційний центр повертається до невідбіленого стану і готовий поглинути новий екситон від хлорофілу антени.

Важливою особливістю цієї системи є те, що всі хімічні реакції здійснюються у твердому стані, а реагуючі сполуки утримуються разом у правильній для реакцій орієнтації. Завдяки цьому усі реакції відбуваються дуже швидко і з високою ефективністю.

Fe-S - реакційний центр (тип І реакційного центру). У процесі фотосинтезу у зелених сіркових бактерій задіяні ті ж три модулі, що і у пурпурових бактерій, однак для них характерні деякі особливості і додаткові ензиматичні реакції (рис. 19-47б). Під впливом збудження електрон рухається від реакційного центра до комплексу цитохром bc₁ через хінон. Перенесення електрона через цей комплекс викликає транспорт протона і створює протонорушійну силу, що використовується на синтез ATP, точно так само, як це відбувається у пурпурових бактерій і в мітохондріях. Однак на відміну від циклічного потоку електронів у пурпурових бактерій, певна частина електронів переміщається від реакційного центру на залізо-сірковий протеїн фередоксин, який далі передає електрони через фередоксин:NAD-редуктазу на NAD, що веде до утворення NADH. Електрони, які надходять з реакційного центру для відновлення NAD, заміщуються внаслідок окиснення H₂S до елементарної S, а далі до SO₄^2- у реакції, характерній саме для зелених сіркових бактерій. З хімічної точки зору процес окиснення бактеріями H₂S є аналогічним до процесу окиснення H₂O оксигенними рослинами.

Кінетичні та термодинамічні чинники, що запобігають розсіюванню енергії шляхом внутрішньої конверсії

Складна структура реакційних центрів виникла внаслідок еволюційного відбору за ефективністю процесу фотосинтезу. Збуджені молекули хлорофіла - (Хл)₂ ^– - могли б, у принципі, повернутися до свого основного стану шляхом внутрішньої конверсії – дуже швидкого процесу (10 пікосекунд; 1 пс = 10^-12 с), упродовж якого енергія поглиненого фотона перетворюється на тепло (рух молекул). Проте реакційні центри побудовані так, щоб запобігти неефективному витрачанню енергії внаслідок внутрішньої конверсії. Протеїни реакційного центру утримують бактеріохлорофіли, бактеріофеофітини та хінони у певній фіксованій орієнтації, що робить можливим здійснення фотохімічних реакцій у практично твердому стані. Цим пояснюються висока ефективність і швидкість реакцій та неможливість випадкових взаємодій чи дифузії. Перенесення екситона від антенного хлорофілу до «особливої пари» у реакційному центрі займає менше 100 пс і відбувається з ефективністю >90%. Через 3 пс після збудження Р870, феофітин отримує електрон і перетворюється на негативно заряджений радикал; менше ніж через 200 пс електрон досягає хінона Q_B (рис. 19-48б). Реакції перенесення електронів не тільки відбуваються швидко, але і є термодинамічно «низхідними»; збуджена «особлива пара» (Хл)₂ ^– є дуже хорошим донором електронів ( Е^'0 становить -1 В), і кожне наступне перенесення електрона є для акцептора значно менш негативним Е^'0. Тому зміна стандартної вільної енергії процесу є величиною негативною і великою; як було показано у розділі 13, DG’¢⁰= -nFDE’¢⁰; тут DE ¢⁰ - це різниця між стандартними відновлювальними потенціалами двох напівреакцій

(1) (Хл)₂ ^– g ^– (Хл)₂⁺ + e^- Е^'0 = -1,0 В

(2) Q + 2H⁺+ 2e^- g QH₂ Е^'0 = -0,045 В

Отже,

DG¢⁰ = -0.045 В – (-1.0 В) ≈ 0.95 В

і

DG¢⁰ = -2(96.5 кДж/В – моль)(0,95 В) = -180 кДж/моль

Поєднання швидкої кінетики та сприятливої термодинаміки робить процес практично необоротним і високоефективним. Загальний вихід енергії (кількість енергії фотонів, що запасається у QH₂) становить >30%, решта енергії розсіюється у вигляді тепла.

Дата добавления: 2015-08-18