Кожна β-субоднинця АТР-синтази може набувати трьох різних конформацій

Мітохондріальний компонент F₁ складається із дев’яти субодиниць п’яти різних типів у відношенні α ₃ β ₃ gδe. Кожна з трьох β -субодиниць містить один каталітичний центр для синтезу АТР. Джон Е. Вокер з колегами здійснили кристалографічне дослідження структури F₁ та з’ясували особливості структурної організації ензиму, які виявилися дуже корисними для пояснення механізму каталізу. Куляста частина F₁ – це стиснута сфера висотою 8 нм і діаметром 10 нм, що складається з α - та β -субодиниць, розташованих почергово подібно до дольок помаранча (Рис. 19-23а-в). Поліпептиди, що складають ніжку у кристалічній структурі F₁, розташовані асиметрично, єдина g-субодиниця має два домени, один з яких утворює центральний стержень, що пронизує F₁, а інший приєднується до однієї з трьох β -субодиниць, яку називають β -порожньою (Рис. 19-23в). Хоча усі три β- субодиниці мають однакову амінокислотну послідовність, але за конформацією вони розрізняються, частково через те, що g-субодиницяприєднується лише до однієї з них. Структуру субодиниць δ та e у цих кристалографічних дослідженнях не з’ясовували.

Ще однією причиною різної конформації β -субодиниць є структурні відмінності центрів зв’язування АТР/ADP. Коли дослідники кристалізували F₁ у присутності ADP та Арр(NH)р, який за структурою є близьким аналогом АТР, проте не піддається гідролізу під дією АТРазної активності F1, то виявилося, що центр зв’язування однієї із трьох β-субодиниць містив Арр(NH)р, іншої – ADP, тоді як центр зв’язування третьої субодиниці був порожнім. Відповідні конформації β-субодиниці позначають як β-АТР, β-ADP та β-порожня (Рис. 19- 23в). Той факт, що три субодиниці розрізняються за спорідненістю до нуклеотидів, відіграє визначальну роль у механізмі функціонування АТР-синтазного комплексу.

Арр(NH)р (β,g-імідоаденозин-5΄-трифосфат)

Не здатний до гідролізу β-g - зв’язок

Комплекс F₀, який формує протонну пору, складається з трьох субодиниць – а, b та с у відношенні аb₂с_10-12. Субодиниця с – це невеликий (M_r 8000), дуже гідрофобний поліпептид, що утворює дві трансмембранні спіралі, з’єднані невеликою петлею, яка виступає з матриксної поверхні мембрани. У 1999 р. було розшифровано кристалічну структуру комплекса F₀F₁ дріжджів і встановлено розташування с-субодиниць. До дріжджового комплексу входять десять с-субодиниць, кожна містить дві трансмембранні спіралі, які розташовані майже перпендикулярно до площини мембрани і утворюють два концентричні кільця (Рис. 19-23г,д). Амінокінцеві спіралі кожної з с-субодиниць утворюють внутрішнє кільце; зовнішнє кільце діаметром приблизно 55Å утворюють карбоксикінцеві спіралі. Субодиниці e та g у складі компонента F₁ утворюють «ногу і ступню», яка видається з нижньої (мембранної) сторони F₁ і міцно утримується у мембрані кільцем із с-субодиниць. На наведеному на Рис. 19-23 (є) схемат ичному зображенні об’єднано дані про структуру F₁ бика та структуру F₀F₁ дріжджів.

Дата добавления: 2015-08-18