Физико-химические свойства белков

К физико-химическим свойствам относятся высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкая осмотическая активность и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм.

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH₂- и COОH-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых (аспарагиновая, глутаминовая) и основных аминокислот (аргинин, лизин, гистидин) белки в растворе несут или отрицательный или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду.

Значения рН, при котором как аминная, так и карбоксильная группы заряжены и эти заряды скомпенсированы, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI). ИЭТ каждого белка определяется соотношением кислых и основных групп. Если же аминокислота содержит дополнительные ионогенные группировки, то при расчете pI следует учитывать их вклад.

Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0, что свидетельствует о частичном преобладании кислых аминокислот. В природе существуют белки, у которых значения изоэлектрических точек лежат в крайних значениях рН среды. Например, величина pI пепсина равна 1, а сальмина почти 12.

В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. pL белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка.

Белки обладают ярко выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. Молекулы белков не способны проникать через полупроницаемые мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей.

Для выполнения функции белок должен иметь определенную конформацию – нативную структуру. Нативная конформация белка является лабильной и подвержена изменениям под влиянием химических агентов или энергетических и механических нагрузок. Под влиянием внешних факторов может произойти разрыв большого числа связей, стабилизирующих пространственную структуру белковой молекулы. Уникальная для каждого белка конформация пептидной цепи нарушается, и белковая молекула целиком или большая ее часть принимает форму беспорядочного клубка – происходит денатурация (рис. 7).

При денатурации происходит потеря характерных для белка свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). При непродолжительном действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановлением исходной трехмерной структуры и нативных свойств его молекул.

Дата добавления: 2015-10-23