Функции белковой и небелковой части фермента.

1. Белковая часть (апофермент) отвечает за активность и специфичность.

2. Небелковая часть (кофактор) отвечает за превращение субстрата («руки» фермента – разрыв связи, перенос).

Пример: Фермент аминотрансфераза состоит из белковой части и небелковой, которая представлена пиридоксальфосфатом (витамин B₆). Этот кофермент обеспечивает перенос NH₂-группы с аминокислоты на кетокислоту. Удаление белковой части приводит к потере специфичности (фермент начинает переносить еще 15 групп) и теряет активность.

Небелковая часть фермента неспецифична и может входить в состав разных ферментов и выполнять разные функции.

Пример: Гем входит в состав каталазы, которая обеспечивает расщепление H₂O₂. Гем входит также в состав цитохромов, которые осуществляют перенос электронов.

Каталаза Бел.ч Гем H₂O₂

Цитохромы Бел.ч Гем

Коферменты делят:

1. Переносчики р и - дегидрогеназы, ферменты, осуществляющие окислительно-восстановительные реакции.

Пример: НАД (витамин В₅) – нуклеотид

ФАД (витамин В₂) – нуклеотид

2. Переносчики различных функциональных групп – трансферазы.

Пример: Пиродоксальфосфат (ПФ) – NH₂

Биотин (витамин Н) - CO₂

3. Разрыв химических связей, соединение, изомеризация.

Пример: ТДФ (В₁)- тиаминдифосфат

Взаимодействие фермента с субстратом идет при участии активного (ых) центров фермента.

Различают следующие виды активных центров:

1. Субстратный (якорная площадка) активный центр – обеспечивает присоединение субстрата за счет образования слабых связей: водородных, ван-дер-ваальсовых, гидрофобных взаимодействий.

2. Каталитический активный центр – отвечает за превращение субстрата. В пространстве эти центры могут быть разделены, а могут быть совмещены.

3. Аллостерический (регуляторный) обеспечивает присоединение низкомолекулярных веществ, приводит к изменению активности фермента. Аллостерический центр удален от субстратного и каталитического центров.

Дата добавления: 2015-10-13