Гемоглобин, количество и физиологическое значение. Методы определения.

Гемоглобин (Hb) - дыхательный пигмент крови человека - состоит из активной группы, включающей четыре молекулы гема, и белкового носителя - глобина. В состав гема входит двухвалентное железа, чем и обусловливается способность гемоглобина переносить кислород. Один грамм гемоглобина содержит 3,2-3,3 мг железа. Глобин состоит из альфа- и бета- полипептидных цепей, включающих по 141 аминокислоте. Молекулы гемоглобина очень плотно упакованы в эритроците, благодаря чему общее количество гемоглобина в крови довольно велико: 700-800 г. В 100 мл крови у мужчин содержится около 16% гемоглобина, у женщин - около 14%. Установлено, что в крови человека не все молекулы гемоглобина идентичны. Различают гемоглобин А1, на долю которого приходится до 90% от всего гемоглобина крови, гемоглобин А2 (2-3%) и А3. Различные виды гемоглобина отличаются последовательностью расположения аминокислот в глобине.

При воздействии не гемоглобин различными реактивами глобин отцепляется и образуются различные производные гема. Под вилянием слабых минеральных кислот или щелочей гем гемоглобина превращается в гематин. При воздействии на гем концентрированной уксусной кислоты в присутствии NaCl образуется кристаллическое вещество, называемое гемином. В связи с тем, что кристаллы гемина имеют характерную форму, определение их имеет очень большое значение в практике судебной медицины для обнаружения кровяных пятен на любом предмете.

Чрезвычайно важным свойством гемоглобина, определяющим его значение в организме, является способность соединяться с кислородом. Соединение гемоглобина с кислородом получило название оксигемоглобина (HbO2). Одна молекула гемоглобина может связать 4 молекулы кислорода. Оксигемоглобин - соединение непрочное, легко диссоциирующее на гемоглобин и кислород. Благодаря свойству гемоглобина легко соединяться с кислородом и также легко его отдавать осуществляется снабжение тканей кислородом. В капиллярах легких образуется оксигемоглобин, в капиллярах тканей он диссоциирует с образованием вновь гемоглобина и кислорода, который потребляется клетками. В снабжении клеток кислородом заключается основное значение гемоглобина, а вместе с ним и эритроцитов.

Способность гемоглобина переходить в оксигемоглобин и наоборот имеет большое значение в поддержании постоянства pH крови. Система гемоглобин-оксигемоглобин является буферной системой крови.

Соединение гемоглобина с окисью углерода (угарным газом) называют карбоксигемоглобином. В отличие от оксигемоглобина, легко диссоциируются на гемоглобин и кислород, карбоксигемоглобин очень слабо диссоциирует. Благодаря этому при наличии в воздухе угарного газа большая часть гемоглобина связывается с ним, теряя при этом способность к переносу кислорода. Это ведет к нарушению тканевого дыхания, что может вызвать смерть.

При воздействии на гемоглобин окислов азота и других окислителей образуется метгемоглобин, который, также как и карбоксигемоглобин, не может служить переносчиком кислорода. Гемоглобин можно отличить от его производных карбокси- и метгемоглобина по разнице в спектрах поглощения. Спектр поглощения гемоглобина характеризуется одной широкой полосой. У оксигемоглобина в спектре имеются две полосы поглощения, расположенные также в желто-зеленой части спектра.

Метгемоглобин дает 4 полосы поглощения: в красной части спектра, на границе красной и оранжевой, в желто-зеленой и сине-зеленой. Спектр карбоксигемоглобина имеет такие же полосы поглощения, как и спектр оксигемоглобина.

Количество гемоглобина в крови определяют или спектроскопически (по содержанию железа) или измерением красящей способности крови (колориметрически). Для клинических целей применяют метод по Сали, который требует мало крови и дает возможность быстро определить количество гемоглобина.

Метод Сали Основан на том, что гемоглобин крови переходит в растворе соляной кислоты в солянокислый гематин, который сравнивается по цвету с гема-тином определенной концентрагши, взятом в качестве стандарта. Процент гемоглобина в этом случае определяют-жолориметрически.

Дата добавления: 2015-08-18