Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

ЗАНЯТТЯ 3

Читайте также:
  1. ЗАНЯТТЯ 2
  2. ЗАНЯТТЯ 4
  3. Заняття 4: Український митець доби національно-культурного відродження.
  4. ЗАНЯТТЯ 5
  5. ЗАНЯТТЯ 6
  6. Заняття 6. Культурні міфи, породжені у Середні віки та їх доля у світовій та українській культурах.

Тема: Дезамінування та трансамінування амінокислот. Визначення активності трансаміназ у сироватці крові.

Актуальність. Дезамінування – це відщеплення аміногрупи від амінокислот з обов’язковим утворенням амоніаку. Доведено існування чотирьох типів дезамінування амінокислот: відновного, гідролітичного, внутрішньомолекулярного й окисного. Реакція трансамінування полягає в міжмолекулярному переносі аміногрупи від амінокислоти на α-кетокислоту без проміжного утворення амоніаку. У процесі реакції утворюються нові аміно- та α-кетокислоти. Реакції трансамінування є взаємно-зворотними й універсальними для всіх живих організмів, каталізуються ферментами амінотрансферазами (трансаміназами). Трансамінування має велике значення для синтезу замінних амінокислот та трансдезамінування більшості амінокислот. Вивчення реакцій дезамінування та трансамінування дозволить майбутнім лікарям раціонально використовувати знання про обмін білків та амінокислот з метою аналізу багаточисельних його порушень.

Мета. Вивчити реакції дезамінування та трансамінування амінокислот в організмі, їх значення та механізми дії ферментів. Ознайомитися з методом визначення активності аспартат- (АсАТ) та аланінамінотрансфераз (АлАТ) у сироватці крові та його клініко-діагностичним значенням.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ

ПІД ЧАС ПІДГОТОВКИ ДО ЗАНЯТТЯ

ТЕОРЕТИЧНІ ПИТАННЯ

1. Основні шляхи дезамінування амінокислот в організмі.

2. Пряме й непряме дезамінування L-амінокислот. Механізм дії та роль оксидаз і глутаматдегідрогенази. Клінічне значення визначення активності глутаматдегідрогенази.

3. Дезамінування амінокислот серину, треоніну, цистеїну та гістидину.

4. Трансамінування, його роль в обміні амінокислот. Механізм дії амінотрансфераз. Роль вітаміну В6. Клінічне значення визначення амінотрансфераз у крові.

5. Реакція трансамінування між α-кетоглутаровою та аспарагіновою кислотами. Її значення. Дослідження в клініці АсАТ.

6. Реакція трансамінування між α-кетоглутаровою кислотою та аланіном. Її значення. Дослідження в клініці АлАТ.

7. Реакція відновного амінування α-кетоглутарової кислоти, її роль.

ТЕСТОВІ ЗАВДАННЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЮ

1. Який фермент здійснює дезамінування глутамату?

А. Глутаматдегідрогеназа. D. Глутаміназа.
В. γ-Глутамілтрансфераза. Е. Цистатіонін-γ-ліаза.
С. Глутаматдекарбоксилаза.  

2. Укажіть, яка патологія найбільш ймовірна при збільшенні в сироватці крові активності аспартатамінотрансферази?

А. Хронічний гепатит. D. Цукровий діабет.
В. Ниркова недостатність. Е. Інфаркт міокарду.
С. Нецукровий діабет.  

3. Укажіть клас ферментів, до якого відноситься глутаматдегідрогеназа.

А. Трансферази. В. Ізомерази. С. Ліази. D. Оксидоредуктази. Е. Лігази.

4. Для діагностики деяких захворювань визначають активність трансаміназ в крові. Який вітамін входить до складу кофакторів цих ферментів?

А. В6. В. В2. С. В1. D. В3. Е. В12.

5. Яка сполука є акцептором аміногруп в реакціях трансамінування амінокислот?

А. Аргініносукцинат. С. Лактат. Е. Орнітин.
В. α-Кетоглутарат. D. Цитрулін.  

6. За клінічними показниками пацієнту призначений піридоксальфосфат. Для корекції яких процесів використовується цей препарат?

А. Синтезу пуринових та піримідинових основ.

В. Окисного декарбоксилування α-кетокислот.

С. Дезамінування амінокислот.

D. Трансамінування та декарбоксилування амінокислот.

Е. Синтезу білка.

7. При гепатиті, інфаркті міокарда у плазмі крові хворих різко збільшується активність трансаміназ. Що є причиною підвищення їх активності у крові?

А. Підвищення активності ферментів гормонами.

В. Пошкодження мембран клітин та вихід ферментів у кров.

С. Недостатність піридоксину.

D. Збільшення швидкості синтезу амінокислот у тканинах.

Е. Збільшення швидкості розпаду амінокислот у тканин ах.

8. Яка амінокислота піддається найбільш інтенсивному окисному дезамінуванню:

А. Лейцин. В. Валін. С. Глутамат. D. Серин. Е. Аспартат.

9. Які продукти утворюються при трансамінуванні між α-кетоглутаратом та аланіном?

А. Аспартат і лактат. С. Глутамат і піруват.
В. Глутамат і лактат. D. Глутамін і аспарагін.

ПРАКТИЧНА РОБОТА

Визначення активності аспартатамінотрансферази (АсАТ)


Дата добавления: 2015-07-08; просмотров: 359 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: Влажность | Осмотическое давление | Концентрация водородных ионов | Окислительно-восстановительные условия среды | Ионизирующие излучения | Ультрафиолетовые лучи | Ассоциативные формы симбиоза | МОДУЛЬ 4 | Аналіз шлункового соку | ЗАНЯТТЯ 2 |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
За методом Н.В. Клімінкіної і С.І. Плітмана| ЗАНЯТТЯ 4

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.007 сек.)