ГАЛАКТОЗЕМИЯ – ↓активности Галактозо-1-фосфат-уридилил-трансферазы 3 страница

Теорию механизма действия и кинетику ферментативного катализа разработали Михаэлис и Ментен в 1913г. Скорость (υ) ферментативной реакции является мерой каталитической активности фермента. Графически зависимость υ от концентрации S описывается гиперболой и называется кривой Михаэлиса. Константа Михаэлиса – Кm характеризует каталитическую активность Ф, чем меньше Кm, тем выше активность фермента. Кm отражает сродство Ф к S: чем меньше Кm, тем выше сродство. Кm соответствует той концентрации S, при которой скорость реакции достигает ½ Vmax (Vmax достигается при насыщении всех молекул фермента S). Линейное преобразование по методу двойных обратных величин (1/Vmax и 1/Кm) по Лайнуиверу-Берку используется для практического определения ключевых показателей каталитической активности - Vmax и Кm. Математически выражение зависимости υ от концентрации S описывается уравнением Михаэлиса-Ментен: υ = Vmax ^. [S] / Кm + [S].

Активность Ф определяется по снижению количества S или по нарастанию количества Р реакции. Скорость реакции определяют как изменение [ S ] или [ Р ] в единицу времени (моль/л ^. сек). 1 катал – количество Ф, которое превращает 1 моль S за 1 секунду. Международные единицы активности (МЕ) – кол-во Ф, превращающего 1 мкмоль S за 1 минуту. Удельная активность – количество каталов / масса белка (г).

Зависимость υ от t: с увеличением температуры на каждые 10⁰ скорость реакции возрастает в 2 раза. Оптимальная t для большинства Ф составляет 40-50⁰, скорость реакции↓ вследствие тепловой денатурации. Зависимость υ от рН: активность Ф ↓при отклонении рН среды от оптимальных значений в обе стороны, т.к. рН влияет на ионизацию функциональных групп в активном центре Ф (исключение – для пепсина опт. рН= 1,5-2,5; для аргиназы – 9,5-9,9).

Специфичность действия Ф - характеризует способность Ф катализировать только одну определенную реакцию, воздействуя лишь на один S или группу структурно сходных S. В основе специфичности лежит высокое соответствие, т.е. пространственная и электровалентная комплементарность S и АЦ фермента. Выделяют: 1. абсолютную субстратную специфичность – характеризует способность Ф катализировать превращение только 1-ого S (пример – аргиназа, расщепляющая аргинин на мочевину и орнитин), 2. относительную – способность Ф превращать группу структурно сходных субстратов (по функциональной группе, по химической связи), напр., гексокиназа – катализирует фосфорилирование глюкозы, фруктозы, галактозы), 3. стереоспецифичность - Ф катализирует превращение только одного из 2-х стереоизомеров (напр., лактатдегидрогеназа превращает только L-лактат, но не D; оксидаза аминокислот окисляет только L-аминокислоты, но не D).

Классификация и номенклатура Ф: в основе лежит тип катализируемой реакции, в каждом из 6 классов объединены Ф, обладающие одинаковой реакционной специфичностью. Подклассы и подподклассы сформированы с учетом преобразуемой группы субстрата. Каждый Ф имеет свой 4^х-значный классификационный номер. Названия Ф составляются из названия S, типа катализируемой реакции (концевой суффикс – аза). 1класс: оксидоредуктазы – катализируют ОВР, окисляя субстраты (S) путем дегидрирования с переносом 2-х электронов (2е^-) и 2Н⁺ (протонов) на кислород (называются аэробными дегидрогеназами) и на другой субстрат (анаэробные дегидрогеназы), и путем присоединения 1 или 2-х атомов кислорода, при участии моно- или диокигеназ, соответственно. Все Ф этого класса – сложные белки, коферментами которых могут быть – НАД⁺, НАДФ⁺, ФАД, ФМН, гем. Важнейшие подклассы: дегидрогеназы аэробные и анаэробные, редуктазы, моно- и диоксигеназы. Представители: лактатдегидрогеназа (ЛДГ), сукцинатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа, фенилаланинмонооксигеназа. 2 класс: трансферазы – катализируют перенос атомных групп, радикалов с S на S. Коферменты – КоАSН, ТГФК, АДФ, УДФ, ЦДФ, ФАФ, Пиридоксальфосфат, Метил-кобаламин, Биоцитин, SАМ. Подклассы: Аминотрансферазы, сульфотрансферазы, ацилтрансферазы и др. 3 класс: гидролазы – катализируют разрыв связи с присоединением воды. Деполимеризуют сложные S до низкомолекулярных веществ. Особенно важна их роль в переваривании в ЖКТ. Большинство Ф этого класса – простые белки. Подклассы: эстеразы, пептидазы, амилаза, АТФаза и др. 4 класс: лиазы – катализируют негидролитический и неокислительный распад веществ по –С - С-, -С - О-, -С - N- связям, с замыканием двойных связей и выделением простых веществ: СО₂, NН₃, Н₂О, а также - обратные этим реакции и тогда называются синтазами. Коферменты: ТДФ, пиридоксальфосфат. Представители: пируватдекарбоксилаза, цитратсинтаза и др. 5 класс: изомеразы – катализируют внутримолекулярные превращения – перенос водородов, групп атомов, перемещение двойных связей и др. Коферменты: НАД⁺, пиридоксальфосфат, 5-Дезоксиаденозилкобаламин. Представители: глюкозо-Ф)-изомераза, триозо-Ф)-изомераза и др. 6 класс: лигазы (синтетазы) – катализируют реакции синтеза субстратов с затратами энергии АТФ. Большинство – простые белки, некоторые содержат биотин. Представители: пируваткарбоксилаза, глутамин- и аспарагинсинтетазы.

Изоферменты (ИФ) – генетически детерминированные молекулярные формы ферментов, которые катализируют одну и туже реакцию, но различаются по каталитической активности, т.е. по Кm и Vmax, что связано с различиями в структуре, ф/х свойствах, чувствительности к аллостерическим модуляторам и др. ИФ одного семейства неравномерно распределены в разных органах и тканях, в субклеточных структурах, что обусловливает разную интенсивность протекания соответствующих реакций, т.е ИФ выполняют регуляторную роль в метаболизме. Являясь органоспецифичными, ИФ играют большую роль в энзимодиагностике, т.к. в норме в крови они не выявляются (в следовых количествах), а обнаруживают пик активности в крови только при деструктивных процессах в тканях. Например, 1). Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – состоит из 4 -х субъединиц 2 -х типов: М и Н, разное сочетание которых порождает 5 изоформ: ЛДГ1 (4Н) и ЛДГ2 (3Н1М) – в сердце, э/ц, л/ц, почках; ЛДГ3 (2Н2М) – в поджелудочной железе, т/ц, л/ц; ЛДГ4 (1Н3М) и ЛДГ5 (4М) – в печени, скелетной мускулатуре. ЛДГ – катализирует обратимую реакцию НАДНН⁺/НАД⁺ -завимого превращения пирувата в лактат. Активность ЛДГ1,2 повышается в крови при инфаркте миокарда, ЛДГ4,5 – при патологиях печени и скелетной мускулатуры. 2). Креатинкиназа (КК) – сотоит из 2-х субъединиц (М и В), разное сочетание которых образует 3- и изофермента: ММ – преимущественно локализован в скелетной мускулатуре (активность↑в крови при заболеваниях скелетной мускулатуры – миозиты, миопатии), МВ – в сердце (↑в крови при инфаркте миокарда, сердечной недостаточности), ВВ – в мозге (↑при нарушении мозгового кровообращения). КК – катализирует реакцию АТФ -зависимого фосфорилирования креатина в креатин-Ф). 3). Липаза – является абсолютно органоспецифичным ферментом для поджелудочной железы и уровень липазы ↑в крови при панкреатите.

Ферменты крови делятся на: 1. индикаторные (внутриклеточные), 2. секреторные (синтезируются в печени и секретируются в кровь для выполнения определенных функций, например, ферменты системы свертывания крови), 3. экскреторные (синтезируются в печени и вырабатываются в норме в составе желчи, а при патологии выходят в кровь, как например, щелочная фосфатаза).

Аллостерические ферменты (АФ) – это регуляторные Ф, которыев своей молекуле, помимо активного центра, имеют регуляторный – аллостерический центр, с которым взаимодействуют эффекторы (модуляторы), изменяющие каталитическую активность Ф вследствие его конформационных перестроек. При этом активность Ф ↑или↓. АФ, как правило, располагаются вначале метаболического пути и изменение их активности под действием эффекторов сопровождается либо↑ интенсивности всего процесса, либо↓. Роль эффекторов могут выполнять различные метаболиты, коферменты, ионы металлов, гормоны, продукты, иногда субстраты. АФ делятся на: 1. гетеротропные - эффектором для них является определенный метаболит, но не субстрат; 2. гомотропные – сами субстраты являются их положительными эффекторами, ↑их активность. Пример АФ – фосфофруктокиназа (ФФК), которая катализирует одну из реакций гликолиза - реакцию фосфорилирования фруктозо-6Ф) во фруктозо 1,6-диФ). АДФ и остаток фосфорной кислоты являются положительными эффекторами ФФК, а АТФ – отрицательным эффектором.

Ингибирование ферментов – происходит при действии веществ, угнетающих каталитическую активность Ф. Виды ингибирования: 1. необратимое – стойкое ингибирование Ф, вызванное ковалентным связыванием ингибитора (I) с Ф (с его активным центром или вне АЦ), что сопровождается значительной модификацией Ф (разрушение или изменение 1 или нескольких функциональных групп Ф). Пример - действие ионов тяжелых металлов: мышьяка, ртути, которые ингибируют ферменты ПДГ-комплекса; свинца и ртути, которые ингибируют ферменты синтеза гема. 2. обратимое – I действует обратимо, образуя нековалентные связи с Ф, и при определенных условиях диссоциирует с восстановлением активности Ф. Обратимое ингибирование делится на: а). конкурентное – вызывается действием веществ, являющихся структурными аналогами S. I соединяется с АЦ фермента, подменяя собой S. Но повышением концентрации S можно вытеснить I из АЦ фермента и снять торможение реакции. При конкурентном ингибировании↑ Кm, но Vmax – не меняется. Пример, сукцинатдегидрогеназа (катализирует превращение сукцината в фумарат в цикле Кребса) тормозится малоновой кислотой, которая является структурным аналогом сукцината. б). неконкурентное ингибирование – I не имеет структурного сходства с S и присоединяется к Ф одновременно с S, при этом образуется тройной Ф - S - I комплекс. Присоединяется I в области АЦ фермента, или вне его, изменяет конформацию Ф (особенно его АЦ), что сопровождается потерей ферментативной активности. Повышением концентрации S, вернуть активность Ф не удается. Реактивации Ф можно достичь только действием связывающих I веществ. При неконкурентном ингибировании↓ Vmax при неизмененной Кm. в). субстратное ингибирование – возникает при избытке S. К Ф, в этом случае, может присоединяться добавочная молекула S, вследствие чего образуется непродуктивный Ф - S комплекс. г). аллостерическое ингибирование – происходит при присоединении к аллостерическому центру Ф отрицательного эффектора, что ведет к конформационным перестройкам в молекуле Ф и↓ его активности.

Энзимопатология – заболевания, связанные с нарушением функционирования Ф. Типы энзимопатий: 1. наследственные – обусловлены врожденной недстаточностью активности Ф вследствие изменения его структуры или нарушения синтеза Ф. Примеры, 1). Фенилкетонурия – развивается при↓активности фенилаланинмонооксигеназы, катализирующей гидроксилирование ф/а в тир, 2). Галактоземия – при↓ активности галактозо-1Ф)-уридилил-трансферазы, 3). Гликогенозы (например, болезнь Гирке – ↓активности глюкозо-6Ф)-фосфатазы, агликогеноз (↓ гликогенсинтазы), 4). Мукополисахаридозы (↓ активности ферментов распада гликозаминогликанов), 5). Порфирии (↓ активности ферментов синтеза гема) и др. 2. алиментарные (пищевые) – возникают при недостатке поступления в организм витаминов, микроэлементов, н/з а/к. 3. токсические – развиваются при действии на организм токсинов инфекционных агентов, при передозировке лекарственных препаратов, которые могут быть конкурентными или неконкурентными I ферментов. 4. энзимопатии, связанные с нарушением организации метаболических процессов, например, при нарушении кровоснабжения тканей.

Энзимодиагностика – определение активности Ф в биологических объектах (крови, моче, желудочном соке, ликворе, биоптатах) с целью постановки диагноза, а также использование Ф в качестве реактивов при проведении различных биохимических анализов. Энзимодиагностика основана на неравномерном, иногда специфическом, распределении Ф (изо Ф) в разных органах и тканях. В кровь Ф поступает из клеток при формировании патологического очага. При патологии в сыворотке крови могут наблюдаться следующие изменения в содержании Ф: 1. гиперферментемия, 2. гипоферментемия, 3. появление в крови Ф, в норме отсутствующего.

Энзимотерапия – использование в лечебных целях Ф и лекарственных веществ, влияющих на их активность. В лечебных целях применяют Ф, ко Ф (витамины, микроэлементы), активаторы (напр., гормоны) и нгибиторы Ф (лекарственные в-ва, конкурентно ингибирущие Ф (например, сульфаниламиды); неконкурентно ингибирующие (аспирин – ↓ активность циклоксигеназы → ↓синтез простагландинов, ↓тромбоксанов); антибиотики – ингибирующие синтез Ф.

Регуляция активности Ф: выделяют 2 механизма регуляции: 1). быстрая – осуществляется за счет изменения активности Ф вследствие изменения свойств окружающей среды: рН, t, концентрации S, ко Ф, Р, присоединение I, активатора, или вследствие изменения активности регуляторных (аллостерических) ферментов. 2). более медленная регуляция – путем изменения концентрации Ф, за счет регуляции скорости их синтеза или за счет изменения интенсивности их деградации. Ф делятся на конститутивные – концентрация их к клетке постоянна, следовательно скорость их синтеза не регулируется, и на регулируемые, которые в свою очередь подразделяются на адаптивные (индуцибельные) – их синтез при необходимости стимулируется соответствующим индуктором (ферменты катаболизма активируются ↑-ем концентрации S, и репрессируемые – их синтез подавляется при увеличении в клетке корепрессоров, (напр.,↑концентрации продукта активирует ферменты анаболизма).

Механизмы активирования Ф: 1. активирование про Ф путем частичного протеолиза (напр., пепсиноген → в пепсин под действием соляной кислоты в желудке), 2. активирование ионами металлов, участвующих в формировании АЦ фермента или в связывании S (напр., Nа⁺,К⁺-АТФ(аза) – активируется ионами Nа⁺, К⁺), 3. активирование восстановителями (напр., глутатион, аскорбиновая кислота, которые предохраняют от окисления SН –группы Ф, важные для каталитической функции). 4. за счет ковалентной модификации Ф путем фосфорилирования/дефосфорилирования (напр., гликогенфосфорилаза «в» переходит в активную форму «а» за счет фосфорилирования). 5. аллостерическая активация под действием аллостерических эффекторов. 6. за счет диссоциации неактивного комплекса фермент-белок или диссоциации субъединиц молекулы Ф (активация протеинкиназы при диссоциации на каталитические и регуляторные субъдиницы под действием вторичного посредника – цАМФ), или наоборот, ассоцация субъединиц Ф.

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Биологическое окисление (БО) – это катализируемое ферментами окисление веществ в тканях, которое происходит: 1). путем дегидрирования субстратов с переносом водорода на вдыхаемый кислород (аэробное окисление) или на другой акцептор (анаэробное окисление) при участии аэробных и анаэробных дегидрогеназ, соответственно; либо 2). путем включения в субстрат одного или 2-х атомов кислорода, при участии монооксигеназ и диоксигеназ, соответственно. Реакции анаэробного окисления протекают в цитоплазме, аэробное окисление происходит - в митохондриях, с участием дыхательной цепи (ДЦ), в микросомах, пероксисомах. Окисление восстановленных субстратов (SН₂) сопровождается освобождением

2 атомов водорода, которые используються в реакциях восстановительного синтеза и в дыхательной цепи митохондрий, где происходит их соединение с кислородом с образованием эндогенной воды, а энергия электронов рассеивается в виде тепла (〜50-60%), поддерживая t⁰ тела, и аккумулируется всинтезируемых молекулах АТФ (〜 40-50%). АТФ является подвижным, перемещающимся в клетке, универсальным источником химической энергии для большинства эндергонических биологических систем. Время жизни молекулы АТФ не превышает 1-2 минуты, в сутки в организме человека синтезируется и распадается количество АТФ, равное массе тела. При гидролизе 1 моля АТФ освобождается в реальных условиях клетки 〜50 кДж энергии (〜12 ккаль/моль). Использование АТФ как источника энергии возможно только при условии непрерывного его синтеза из АДФ и Н₃РО₄ за счет энергии окисления органических соединений, т.е. аденилатная система функционирует как биологический аккумулятор энергии, освобождающейся в реакциях окислительного распада веществ, который обеспечивает энергией все работающие механизмы клеток. Энергия в процессе жизнедеятельности необходима для поддержания t⁰ тела, для совершения химической работы (синтез органических содинений, усложнение структуры веществ); совершения осмотической работы (транспорт веществ через биологическую мембрану против градиента концентрации); механической работы (мышечное сокращение) и др.

Каждое органическое соединение обладает определенным запасом внутренней энергии, часть которой может быть использована для совершения полезной работы, такую энергию системы называют свободной энергией (G). В зависимости от изменения свободной энергии химические реакции делятся на: 1. экзергонические – протекают самопроизвольно и сопровождаются уменьшением свободной энергии веществ системы (▵G). Это реакции с отрицательными значениями ▵G, реакции распада веществ, и 2. эндергонические – это реакции с положительныи значениями ▵G и для их протекания энергия должна поступать извне. Это реакции усложнения структуры и синтеза веществ. В биологических системах существует сопряжение этих процессов, т.е. эндергонические реакции (териодинамически невыгодные) могут протекать только за счет энергии экзергонических реакций.

Тканевое дыхание – поглощение клетками кислорода, необходимого для реализации процессов БО. 90% поступающего в клетки О2 поглощается в дыхательной цепи переноса электронов, что сопряжено с синтезом АТФ, остальная часть кислорода используется в других окислительно-восстановительных реакциях при участии оксидаз и оксигеназ.

Этапы БО, сопряженного с синтезом АТФ: Носителями энергии являются электроны, формирующие связи между атомами в органических субстратах, и чтобы использовать эту энергию, необходимо разорвать в молекуле субстрата межатомарные связи и дать возможность возбужденным электронам высвободить свою избыточную энергию:

1) распад олиго- и полимеров до мономеров (белков и пептидов до а/к, олиго- и полисахаридов до моносахаров, жиров до глицерина и жирных кислот), 2) окислительный распад глюкозы (дихотомический распад, гликолиз), а/к (окислительное дезаминирование), глицерина до ПВК, 3) окислительное декарбоксилирование ПВК в ПДГ -комплексе и β-окисление жирных кислот до АцетилКоА, а также окисление кетогенных аминокислот до АцетилКоА, 4) окисление АцетилКоА в цикле Кребса до 2СО₂, 5) окислительное фосфорилирование (ОФ) в дыхательной цепи митохондрий, которое сопровождается синтезом АТФ за счет энергии электронов восстановленных на предыдущих этапах НАДНН⁺ и ФАДН₂.

В ПДГ-комплексе происходит окислительное декарбоксилирование ПВК с образованием АцетилКоА и восстановлением НАДНН⁺ при участии 3 -х ферментов (ТПФ -зависимая пируватдекарбоксилаза, ацетиллипамидтрансфераза, ФАД -зависимая дигидролипамиддегидрогеназа) и 5 коферментов – ТПФ (В₁-тиамин), Липамид (Липоевая кислота), КоАSН (В₅-пантотеновая кислота), ФАД (В₂-рибофлавин), НАД⁺ (РР-никотинамид). Последовательность реакций в ПДГ-комплексе:1. декарбоксилирование ПВК при участии ТПФ -зависимой пируватдекарбоксилазы; 2. перенос ацетильного остатка пирувата на КоАSН при участии ацетиллипамидтрансферазы с образованием АцетилКоА и дигидролипамида. 3. окисление дигидролипамида при участии ФАД -зависимой дигидролипамиддегидрогеназы с последовательным восстановлением ФАД, а затем НАД⁺ до НАДНН⁺. Далее АцетилКоА окисляется в ц. Кребса, а НАДНН⁺ окисляется в полной ДЦ.

В цикле Кребса происходит окислительный распад АцетилКоА до 2СО₂, что сопровождается восстановлением 3НАДНН⁺, 1ФАДН₂ и синтезом 1 АТФ (ГТФ) субстратным фосфорилированием за счет энергии СукцинилКоА. Далее 3НАДНН⁺ окисляются в ПДЦ митохондрий (полной дыхательной цепи) и это обеспечивает синтез 7,5 АТФ (на каждую по 2,5), а ФАДН₂ окисляется в УДЦ (укороченной дыхательной цепи), что обеспечивает синтез 1,5 АТФ. Т.о., на каждую АцетилКоА синтезируется по 10 АТФ, из которых 1 АТФ – собственно в цикле Кребса субстратным фосфорилированием (SФ) за счет энергии сукцинилКоА и 9 АТФ – окислительным (ОФ) в дыхательной цепи. Значение цикла Кребса: 1. является основным генератором атомов водорода для ДЦ митохондрий (4 пары атомов водорода, за счет дегидрирования 4 -х S: изоцитрата, кетоглутарата, сукцината и малата), 2. за счет энергии сукцинилКоА синтезируется 1АТФ субстратным фосфорилированием, 3. ц. Кребса объединяет реакции распада и синтеза веществ (амфиболичность ц. Кребса): так до ЩУК распадаются аспарагин и аспартат, и из него же синтезируются; глутамат, глутамин ⇆ α-кетоглутарат; из сукцинилКоА синтезируется гем), 4. анаплеротическая функция (пополняющая): а). образование ЩУК за счет карбоксилирования ПВК при участии митохондриальной АТФ, карбоксибиотин -зависимой пируваткарбоксилазы; б). образование ПВК и восстановленного НАДФНН⁺ из малата при участии НАДФ⁺ -зависимой малатдегидрогеназы (малик-фермент).

Механизмы синтеза АТФ: 1 – окислительное фосфорилирование в ДЦ (основной механизм) и 2 – субстратное фосфорилирование, при котором синтез АТФ происходит за счет энергии макроэргического субстрата (МС). Макроэргическими называются S, имеющие в своей молекуле макроэргическую связь, при разрыве которой освобождается большое количество свободной энергии (более 20–25 кДж/моль или 5–6 ккаль/моль). К МС относятся: АТФ и другие нуклеозидтрифосфаты, сукцинилКоА – образуется в ц.Кребса; креатинфосфат – мышечный макроэрг; два субстрата гликолиза: 1, 3-дифосфоглицерат и фосфоенолпируват.

Основным энергодающим процессом является соединение водорода, отщепляемого от распадающихся органических веществ, с вдыхаемым О₂. Этот процесс представляет собой реакцию горения водорода в кислороде, протекающую со взрывом и ведущую к образованию Н₂О. Однако, в живых системах происходит постепенное поэтапное освобождение энергии (не взрывообразно) с участием компонентов ДЦ, локализованных во внутренней мембране митохондрий.

Окислительное фосфорилирование (ОФ) – синтез АТФ путем фосфорилирования АДФ за счет энергии трансмембранного электрохимического протонного потенциала (▵μН⁺), возникающего при движении 2-х электронов по компонентам дыхательной цепи от восстановленных НАДНН⁺ и ФАДН₂ к О2, который является конечным акцептором водорода, отщепляемого от окисляемых субстратов.

Трансмембранный электрохимический протонный потенциал ( ▵μН⁺ ) – это градиент концентрации ионов водорода и электрических зарядов по обе стороны внутренней мембраны митохондрий. Этот потенциал складывается из разности электрических зарядов, равной 0,2 В, и концентрационного градиента ионов водорода = 0,05В, и т.о. общая величина (▵μН⁺) составляет 0,25В. Возникает (▵μН⁺) путем перекачки ионов водорода из матрикса митохондрий в межмембранное пространство (между внутренней и внешней мембранами митохондрий), при этом внешняя поверхность внутренней мембраны заряжается положительно за счет↑[Н⁺]. В дальнейшем протоны возвращаются в матрикс митохондрий, проходя по протонному каналу (Н₀-субъединица) сопрягающего устройства дыхательной цепи, и при этом энергия мембранного потенциала аккумулируется в синтезируемых молекулах АТФ при участии АТФ-синтазы (Н₁-субъединица сопрягающего устройства), а активированный кислород соединяется с протонами из матрикса, образуя эндогенную воду. В точках сопряжения окисления с фосфорилированием в межмембранное пространство поступает 2-4 протона. Избыточная величина (▵μН⁺), сверх необходимой для синтеза АТФ, нужна для обеспечения энергией транспорта ПВК из цитоплазмы в МХ, а АТФ, наоборот, из МХ в ЦТ.

Дата добавления: 2015-07-25