Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Механизм мышечного сокращения.

Читайте также:
  1. IV. ЗАЩИТНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
  2. R НЕТ ПРЕПЯТСТВУЮЩЕГО МЕХАНИЗМА Н
  3. А. ТЕОРИЯ ЗАЩИТНЫХ МЕХАНИЗМОВ
  4. Аккомодация. Механизм. Возрастные изменения.
  5. Антисептические и дезинфицирующие средства (галогенсодержащие соединения, окислители). Механизм и особенности действия. Спектр действия. Показания к применению.
  6. Аржы механизмі:құрылымы және мазмұны
  7. Аркадий Вяткин: Механизмы магии

Сердечная мышца состоит из мышечных волокон, кото­рые имеют диаметр от 10 до 100 микрон, длину - от 5 до 400 микрон.

В каждом мышечном волокне содержится до 1000 со­кратительных элементов (до 1000 миофибрилл - каждое мы­шечное волокно).

Каждая миофибрилла состоит из множества параллель­но лежащих тонких и толстых нитей (миофиламентов).

 

Толстые нити.

Это собранные в пучок примерно 100 молекул белка миозина.

 

Тонкие нити.

Это две линейные молекулы белка актина, спирально скрученные друг с другом.

 

В желобке, образованном нитями актина, расположен вспомогательный белок сокращения - тропомиозин. В непо­средственной близости от него к актину прикреплен еще один вспомогательный белок сокращения - тропонин.

Мышечное волокно делится на саркомеры Z-мембранами. К Z-мембране прикреплены нити актина. Между двумя нитями актина лежит одна толстая нить миозина (между двумя Z-мембранами), и она взаимодействует с ни­тями актина.

На нитях миозина есть выросты (ножки), на концах вы­ростов имеются головки миозина (150 молекул миозина). Го­ловки ножек миозина обладают АТФ-азной активностью. Именно головки миозина (именно эта АТФ-аза) катализирует АТФ, высвобождающаяся при этом энергия обеспечивает мышечные сокращения (за счет взаимодействия актина и миозина). Причем АТФазная активность головок миозина проявляется только в момент их взаимодействия с активными центрами актина.

У актина имеются активные центры определенной формы, с которыми будут взаимодействовать головки мио­зина.

Тропомиозин в состоянии покоя, т.е. когда мышца расслаблена, пространственно препятствует взаимодействию го­ловок миозина с активными центрами актина.

В цитоплазме миоцита имеется обильная саркоплазматическая сеть - саркоплазматический ретикулум (СПР). Саркоплазматический ретикулум имеет вид канальцев, иду­щих вдоль миофибрилл и анастомозирующих друг с другом. В каждом саркомере саркоплазматический ретикулум обра­зует расширенные участки - концевые цистерны.

Между двумя концевыми цистернами располагается Т-трубочка. Трубочки представляют собой впячивание цитоплазматической мембраны кардиомиоцита.

Две концевых цистерны и Т-трубочка называются триадой.

Триада обеспечивает процесс сопряжения процессов воз­буждения и торможения (электромеханическое сопряжение). СПР выполняет роль «депо» кальция.

В мембране саркоплазматического ретикулума имеется кальциевая АТФаза, которая обеспечивает транспорт каль­ция из цитозоля в концевые цистерны и тем самым поддер­живает уровень ионов кальция в цитотоплазме на низком уровне.

В концевых цистернах СПР кардиомиоцитов содержатся низкомолекулярные фосфопротеины, связывающие кальций.

Кроме того, в мембранах концевых цистерн имеются кальциевые каналы, ассоциированные с рецепторами риано-дина, которые также есть в мембранах СПР.


Дата добавления: 2015-08-10; просмотров: 67 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: Фаза дополнительного наполнения желудочков - 0,1 сек. | I тон соответствует зубцу R на ЭКГ. | Общая характеристика движения крови по сосудам | Механизм сокращения гладкомышечных клеток кровеносных сосудов. | Общее периферическое сопротивление сосудов (ОПС). |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Особенности возбуждения сердечной мышцы| Сокращение мышц.

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.005 сек.)