Оптические изомеры a-аминокислоты.

Подобно предмету и его отражению в зеркале, оптические изомеры не могут быть совмещены в пространстве.

Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия D-форма (от лат. dexter — «правый») и L-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозы и фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только L-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-L-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов.

В некоторых белках содержатся особые аминокислоты, не входящие в число двадцати стандартных. Они образуются модификацией нормальных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани — коллагене найдены 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. От пролина и лизина они отличаются только гидроксильной группой. Эта группа необходима для образования прочных волокон коллагена. Недостаток такой модификации пролина и лизина в коллагене приводит к развитию цинги.

заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

Некоторые формулы аминокислот:

NH₂ – CH – COOH

|

CH – CH₃ - валин

|

CH₃

H₃C – CH – CH₂ – CH – COOH - лейцин

| |

CH₃ NH₂

NH₂ – (CH₂)₄ – CH – COOH - лизин

|

NH₂

NH₂ – CH – COOH - серин

|

CH₂OH

HS – CH₂ – CH – COOH - цистеин

|

NH₂

«ИМЕНА» АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты, как правило, имеют исторические названия — по источ­нику, из которого они впервые были выделены. Например, аспарагин об­наружили в 1806 г. в соке аспарагуса (спаржи), а глутаминовую (от лат. gluten — «клей») кислоту — в клейковине пшеницы. Цистеин (от греч. «цистис» — «пузырь») был впервые выделен в 1810 г. из камней мочевого пу­зыря. При изучении молочного белка казеина был открыт тирозин (от греч. «тирос» — «сыр»). Аргинин (от лат. argentum — «серебро») был впервые получен в виде соли серебра. Глицин назван так за сладкий вкус (от греч. «гликис» — «сладкий»). Название «лейцин» произошло от греческого слова «лейкос» — «белый»: в яичном белке это одна из самых распространён­ных аминокислот. Лизин получил своё название от одного из значений греческого слова «лизис» — «растворение», «разрушение», благодаря очень хорошей растворимости в воде. Некоторые аминокислоты были по­лучены из белков шёлкового волокна, например гистидин (от греч. «гистос» — «ткань») и серии (от лат. sericus— «шёлковый»).

Схема образования аминокислот:

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам, присоединённым к a-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп­тидами; (—СО—NH—)-группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почки находятся свободные амино- и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами, Аминокислотные остатки в Эмиль Герман Фишер олипеп­тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизоцим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотных остатков, до 1 млн. и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по­липептидных цепей.

Фрагмент структуры белка:

Классификация белков:

1. По составу:

1.1 простые (протеины) – состоят только из аминокислот (например, глютеины – белок злаковых);

1.2 сложные (протеиды) – кроме аминокислотных остатков содержат дополнительные компоненты (например, металлопротеиды, фосфопротеиды, липопротеиды и т.д.)

2. По форме белковых молекул:

2.1 фибриллярные – от лат. fibra – «волокно» - (простые) – длинные волокна – нерастворимы в воде, механически прочные (например, коллаген: сухожилия, связки; кератин: волосы, ногти, перья, фиброин: шёлк, паутина);

2.2 глобулярные

3. По раствормости:

3.1 растворимые (альбумины) – растворимость определяется наличием заряженных и полярных группировок (СОО^-, NН³⁺, ОН^-), которые притягивают к себе молекулы воды, формируя гидратную оболочку;

3.2 нерастворимые – фибриллярные: кератин, коллаген, фиброин.

4. По выполняемым фукциям:

4.1 структурные

4.2 питательные

4.3 сократительные

4.4 транспортные

4.5 каталитические

4.6 защитные и т.д.

Электрические свойства белков:

определяютя присутствием на их поверхности «+» и «-» заряженных аминокислотных остатков.

Если в белке преобладают «-» заряженные аминокислотные остатки, то молекула белка заряжена отрицательно, если же – «+», то положительно заряжена.

Заряд белка зависист от рН среды:

1. рН > 7, т.е. среда щелочная:

R – COO^- + H⁺ → R – COOH

R – NH₂ + H⁺ → R – NH³⁺

2. pH < 7, т.е. среда кислотная

R – COOH + OH^- → R – COO^- + H₂O

R – NH³⁺ + OH^- → R – NH₂ + H₂O

Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен 0, называется изоэлектрической точкой.

В изоэлектрическом состоянии растворимость белка минимальна.

Дата добавления: 2015-10-16