Классификация белков.

Все природные белки (протеины) подразделяют на два больших класса: простые и сложные.

Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органических и неорганических соединений. Они состоят только из остатков a-аминокислот.

Классификация простых белков основана на растворимости.

1. Альбумины — белки, которые растворяются вводе. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых (однодольных) растений, белки семян двудольных растений. Из водных растворов эти белки хорошо высаливаются, а при кипячении – денатурируют. Название белков обычно связано с ботаническим названием растения, в котором они локализованы. Альбумины у пшеницы и риса называются лейкозинами, гороха — легумелинами, а у клещевины — рицинами.

Для альбуминов отличительной особенностью является высокое содержание лизина (3,9 – 8,2%), треонина (2,4—7,7%), метионина (1,7 – 3,3%), изолейцина (3,1 – 6,0%) и триптофана (6,7—16,9%). Наиболее высоким содержанием лизина отличаются альбумины овса, риса и проса (6,5—8,2%), более низким — альбумины пшеницы, ячменя и ржи (3,9—4,5%). Высокое количество треонина (4,7—7,7%) характерно для альбуминов ячменя, ржи, овса; низкое (2,4%) — для альбуминов пшеницы.

2. Глобулины — белки, растворимые в солях. Обычно для их экстракции применяют 10%-ный раствор NaCl. Глобулины составляют большую часть белков семян масличных культур. Многие альбумины и глобулины обладают ферментативными свойствами. Глобулины кукурузы получили название маизин, фасоли — фазеолин, гороха — легулеин, конопли — эдестин, арахиса — арахин, тыквы — кукурбитин.

Глобулиновая фракция злаковых культур беднее, чем альбуминовая по содержанию лизина (2,8-6,0%), триптофана (0,5—1,3%) и метионина (1,1—2.7%). Обе фракции отличаются высоким содержанием глютаминовой и аспарагиновой кислот, но низким — пролина.

Альбуминовые и глобулиновые растворимые фракции разнородны. При помощи электрофореза в крахмальном геле было установлено, что альбумины пшеницы, например, содержат 21 фракцию с разными свойствами. По аминокислотному составу (табл.3) они резко отличаются от проламинов и глютелинов: мало содержат глутаминовой кислоты, пролина и много — аминокислот с основными свойствами (лизин, гистидин). Относительная молекулярная масса альбуминовых и глобулиновых фракций отмечена в пределах 11 000—30 000. Полипептиды могут образовывать комплексы. Многие фракции выделены в чистом виде и охарактеризованы. Установлено, что они являются ингибиторами некоторых амилаз, а альбумины обладают антипротеазной активностью.

Таблица №3.

Аминокислотный состав альбуминов и глобулинов (г на 100 г белков)

Аминокислоты	Альбумины (суммарные)	Глобулины (суммарные)	Очищенные альбумины
13А	13В
Незаменимые:
валин	5,9	5,6	7,1	10,0
изолейцин	3,7	3,8	2,6	1,8
лейцин	7,3	7,7	8,4	7,7
лизин	4,2	7,5	3,0	6,1
метионин	2,1	2,0	2,7	2,2
треонин	3,8	4,2	2,5	2,4
триптофан	—	—	2,9	6,5
фенилаланин	3,8	3,8	2,3	Следы
Заменимые:
аланин	5,2	5,9	8,9	5,4
аргинин	6,0	7,8	8,7	8,2
аспарагиновая кислота	7,0	8,7	1,9	8,0
гистидин	2,5	2,2	1,9	0,1
глицин	4,3	5,1	4,3	4,3
глутаминовая кислота	19,1	11,6	13,7	12,3
пролин	7,2	4,3	6,7	8,5
серин	4,7	4,9	4,9	5,7
тирозин	4,0	3,6	5,9	4,7
цистеин	—	—	6,8	5,5

3. Проламины — белки, которые растворяются в 60 — 80%-ном растворе этилового спирта. Название «проламины» они получили вследствие того, что в их состав входит большое количество аминокислоты пролина. Проламины синтезируются только в семенах злаковых растений. Проламины пшеницы называют глиадинами, кукурузы — зеинами, сорго — каферинами.

Характерной особенностью проламинов является высокое содержание остатков глютаминовой кислоты (13,7—43,3%), пролина (6,3-19,3%) и малое количество иогенных групп, так как дикарбоновые кислоты почти полностью амидированы, Проламины отличаются низким содержанием лизина. Очень мало его в зеине кукурузы (0,2%), глиадине пшеницы и секалине ржи (0,6-0,7%). Высокий процент лизина (3,3%) наблюдается в авенине овса. Небольшое количество лизина в проламинах и относительно большое содержание данной фракции в суммарном белке отражается на обшей несбалансированности зерна большинства злаковых культур. Проламины бедны к тому же треонином, триптофаном, аргинином и гистидином. Зеин кукурузы, оризинриса и кафиринсорго отличаются высоким уровнем лейцина (16,9-18,6%). По содержанию цистина и метионина среди отдельных злаков также наблюдаются различия. Так, глиадин пшеницы в среднем содержит 1,2% метионина и 1,9% цистина, а авенин овса — 3,7 и 4,2%, соответственно.

4. Глютелины — белки, которые извлекаются из растительных тканей разбавленными растворами щелочей (0,2%-ный КаОН). Глютелин пшеницы — это глютенин, риса — оризенин.

Глютелины по аминокислотному составу занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами. Содержание лизина, аргинина, гистидина в них больше, чем в проламинах. Так, содержание лизина в глютенине пшеницы составляет2,6%, ржи — 2,3%, ячменя —4.0%, а овса — 5.0%. По содержанию лизина и цистина между сортами зерна наблюдаются некоторые различия. Например, глютенин пшеницы слабого сорта Акмолинка1 содержит меньше цистина (5,18%), чем глютенин сильного сорта Саратовская29 (7,34%). Глютелины ячменя, риса и овса отличаются от глютенина пшеницы более высоким уровнем лизина. Если учесть, что у риса 80% всего белка приходится на глютелины (оризенин),то понятно, почему обеспечивается удовлетворительное содержание лизина (2,6—4,0%) в общем белке рисового зерна. Преобладающими фракциями овса являются глобулины и глютелины, содержащие 5,0-5,5% лизина, что также обеспечивает хорошую сбалансированность данной культуры по лизину.

Проламины и глютелины составляют основную массу клейковины пшеницы. Качество клейковины, а следовательно, и муки зависит от количества и соотношения глиадина и глютенина.

Кроме этих четырех групп белков к простым относят также следующие белки со специфическими свойствами:

5. Протамины — это белки небольшой молекулярной массы, состоящие на 80 % из щелочных аминокислот и не содержащие серы. Эти белки обнаружены только в сперме (молоках) рыб. По величине молекул протамины — самые малые белки. Некоторые из них даже состоят из семи аминокислот, среди которых аргинин, пролин и серин составляют больше половины молекулы. Концевые аминокислоты — это аргинин и пролин. Существуют протамины, содержащие и другие аминокислоты, среди которых преобладает гистидин. Однако у всех протаминов основные свойства объясняются присутствием аргинина. Некоторые протамины являются циклопептидами.

6. Гистоны — низкомолекулярные белки также основного характера, содержатся в хромосомах клеточных ядер и играют важную роль в образовании структуры хроматина. Гистоны — настоящие белки, в их состав входят почти все белковые аминокислоты. Они характеризуются высоким содержанием основных аминокислот: примерно каждая четвертая аминокислота — это аргинин или лизин. Они локализованы у растений в ядре клетки, рибосомах и митохондриях, где играют роль структурных элементов этих органоидов.

Сложные белки кроме аминокислотных остатков белковой части молекулы содержат также небелковую, или простетическую, группу. Простетическая группа может быть представлена химическими веществами различной природы (табл. 4).

Таблица №4

Дата добавления: 2015-07-16