Занятие 21. Пептиды. Белки.

ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ

План:

1. Пептиды: классификация, номенклатура, качественные реакции, специфика синтеза.

2. Белки: классификация, строение (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры), основные химические свойства (гидролиз, термическое разложение, денатурация), схема превращения белков в организме и основные функции белков.

Пептиды – это протяженные амиды, образовавшиеся в результате взаимодействия некоторого количества аминокислот. Они подразделяются на олигопептиды (пептиды с молекулярной массой не более 10000) и белки (пептиды с молекулярной массой более 10000). Амидные связи, находящиеся в составе пептидов, называются пептидными связями.

Часть молекулы, в которой сохранилась не включенная в пептидную связь аминогруппа, называется N-концевой, несущая ее аминокислота – N-концевым аминокислотным остатком или N-концом пептида. Напротив, та часть пептида, в которой осталась свободная карбоксильная группа, называется С-концевой; аминокислота, включающая такую группу – это С-концевой аминокислотный остаток или С-конец. При изображении формулы пептида N-конец располагают слева, а С-конец – справа. Схематично изобразите трипептид, выделите его N-конец и С-конец:

Название пептида формируется путем последовательного перечисления входящих в его состав аминокислот, начиная с N-конца. При этом суффикс – ин заменяется на суффикс – ил для всех аминокислот, кроме С-концевой. Постройте структурную формулу фенилаланилглицилаланина:

Пептиды, так же как и аминокислоты, являются биполярными ионами.

Качественные реакции на пептиды:

А) биуретовая реакция – биурет с пептидами дает фиолетово-красную окраску.

Б) ксантопротеиновая реакция – при взаимодействии пептидов с конц. азотной кислотой появляется желтая окраска, которая в присутствии аммиака становится оранжевой.

В) реакция Милона – образование желто-коричневой окраски при взаимодействии пептидов со смесью нитрата ртути, азотной и азотистой кислот.

Г) нингидриновая реакция – при взаимодействии пептидов с нингидрином при нагревании в водных растворах появляется сине-фиолетовая окраска.

Д) реакция со щелочью в присутствии солей свинца при нагревании (только для пептидов, в составе которых есть серосодержащие аминокислоты) – выпадает черный осадок сульфида свинца.

При синтезе пептида необходимо учитывать, что реакция поликонденсации нескольких аминокислот является обратимой, т.к. выделяющаяся в качестве побочного продукта вода вызывает одновременный гидролиз образующейся пептидной связи. В обычных условиях равновесие смещено в сторону гидролиза, поэтому для синтеза пептидов используют не сами аминокислоты, а их более реакционоспособные производные – хлорангидриды, азиды, сложные эфиры и др. Такой прием называется активированием аминокислот.

Из пептидов важнейшее значение имеют полипептиды – БЕЛКИ.

В полипептидных цепях белков содержится более 50 аминокислотных остатков. Белки подразделяются на протеины – простые белки, содержащие только остатки аминокислот, и протеиды – сложные белки, в состав которых помимо аминокислот входят остатки соединений небелковой природы. Небелковая часть молекулы называется простетической группой и определяет подразделение белков на

· гликопротеиды (аминокислоты + углеводы),

· нуклеопротеиды (аминокислоты + нуклеотиды),

· липопротеиды (аминокислоты + липиды),

· фосфопротеиды (аминокислоты + фосфорная кислота),

· металлопротеиды (аминокислоты + ионы металлов).

Отнесение белков к тому или иному из перечисленных классов делается на основе первичной структуры. Таким образом, первичная структура белка (предложена Э.Фишером в начале XX века) определяет состав и последовательность соединения аминокислот, а также наличие и состав простетической группы.

Вторичная структура белков(установлена Л.Полингом в 1951г)отражает расположение полипептидной цепи в пространстве. Характер пространственной структуры обусловлен образованием пяти типов связей между аминокислотными остатками: а) дисульфидные мостики, б) водородные связи, в) ионные связи, г) гидрофобные связи, д) гидратируемые группы. В основном вторичную структуру определяют водородные связи, и существование полипептидной цепи возможно в нескольких формах: a-спираль, b-форма и неупорядоченная структура.

a-спираль – характерна для большинства белков, образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами –CO- и -NH-. Теоретически все эти группы могут участвовать в образовании водородных связей, поэтому вторичная структура очень стабильна. В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотых остатка. Поскольку все природные кислоты принадлежат к L-ряду, спираль является правой. Схематично изобразите фрагмент a-спиральной конформации полипептидной цепи:

b-форма характерна для межцепочечного связывания. В b-форме полипептидные цепи расположены в плоскости и слегка изогнуты. Несколько цепей образуют слой, изгибы которого похожи на складки ткани или бумаги. Соседние цепи ориентированы антипараллельно и связаны между собой водородными связями. Структура b-формы встечается в белках типа шелка или кератина.

Неупорядоченная структура характерна только для отдельных фрагментов цепи, которые появляются обычно между спирализованными и складчатыми участками в ходе формирования третичной структуры белка.

Третичная структура белка отражает пространственную конфигурацию спирали. В зависимости от третичной структуры различают белки фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок»-глобулу). Фибриллярные белки нерастворимы в воде, в водных растворах кислот, оснований и солей. К таким белкам относятся кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин – белки соединительных тканей, ногтей, шерсти. Глобулярные белки, напротив, растворимы в воде и в водных растворах различных веществ или образуют коллоидные растворы. Примером глобулярных белков могут служить ферменты, гормоны, глобулины, альбумины и др. Кроме того, выделяют промежуточные белки (например, фибриноген) – они растворимы в воде, но при некоторых условиях переходят в нерастворимую форму.

Третичная структура глобулярных белков поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий (греч. «гидро» - вода, «фобос» - страх), а также водородных, дисульфидных, ионных и др. связей. Наиболее важными из этих типов взаимодействий (и наиболее многочисленными) являются гидрофобные взаимодействия. При этом белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие) боковые цепи находились внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – с внешней стороны молекулы.

Кроме гидрофобных взаимодействий, в результате взаимодействия между различными функциональными группами полипептидной цепи образуются дисульфидные мостики (-S-S-) – их образование возможно между атомами серы серосодержащих аминокислот; солевые мостики (NH₃⁺COO^-) – образуются при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп по типу ионной связи; сложноэфирные мостики – результат взаимодействия карбоксильных и гидроксо-групп.

Необходимо отметить, что существуют некоторые белки с невыраженной или со слабовыраженной третичной структурой, но для большинства белков третичная структура является высшей формой организации. Однако некоторые белки имеют четвертичную структуру.

Четвертичная структура белка – сложный комплекс определенного строения (ассоциат), образующийся в результате определенной укладки нескольких полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь такого ассоциата называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Наличие четвертичной структуры характерно, например, для гемоглобина и др. металлопротеидов, а также для иммуноглобулинов.

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, что определяет многообразие химических свойств. Для белков возможны реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования; амфотерность аминокислот придает амфотерный характер и белкам, позволяя образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.

К важнейшим химическим свойствам белков относятся:

Качественные реакции (см. качественные реакции пептидов)

Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a-аминокислот. Составьте схему гидролиза белков, назовите продукты, образующиеся на каждой стадии:

Разложение белков при высокой температуре с выделением летучих продуктов с характерным запахом жженых перьев.

Денатурация белков – разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной. Денатурация может быть обратимой и необратимой. Обратимая денатурация (высаливание) – это частичное разрушение пространственной структуры белка. В этом случае возможен обратный процесс – ренатурация. Обратимая денатурация может быть вызвана добавлением спирта или раствора сильного электролита (соли натрия, калия, аммония).

Необратимая денатурация – полное разрушение пространственной структуры белка, приводящее к потере биологической активности. В этом случае ренатурация невозможна. Необратимая денатурация происходит под действием солей тяжелых металлов (свинца или ртути), конц. растворов щелочей и кислот, высокой температуры, электромагнитного или проникающего излучения.

Схема превращения белков в организме:

Белки, поступающие в организм человека с пищей, претерпевают изменения и используются для построения белков организма и для выработки энергии. Пользуясь знаниями из курса биологии, с хематично покажите процесс превращения белков в организме человека:

Дата добавления: 2015-07-15