Билет № 15

1. Перечислите факторы, приводящие к нарушению гидратации молекул белка в растворе

2. Назовите аминокислоты, редко встречающиеся в белках

3. Что определяет конформацию полипептидных цепей в молекуле белка?

4. Перечислите основные денатурирующие агенты.

5. Назовите представителей белков - протеиноидов.

Билет № 16

1. Перечислите основные физиологические функции белков в организме.

2. Какими веществами можно обратимо осаждать белки?

3. Какова физиологическая функция альбуминов?

4. Укажите факторы стабилизации водных растворов белков.

5. Назовите и напишите формулы аминокислот с отрицательно заряженными радикалами.

Ответы на контрольные вопросы

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 1

1. Белки - это высокомолекулярные природные соединения, построенные из альфа-аминокислот, соединенных пептидными связями.

2. Альфа-аминокислоты - это карбоновые кислоты, имеющие в альфа-положении аминогруппу.

3. Ковалентные (пептидные и дисульфидные) и нековалентные (водородные, ионные, неполярные).

4. (Вторичная структура белка - это регулярная пространственная конфигурация полипептидной цепи в виде альфа-спирали или бета - структуры.

5. Диализ - метод разделения веществ с помощью мембран, неспособных пропускать сквозь свои поры высокомолекулярные коллоидные частицы. Применяется для освобождения белков от низкомолекулярных соединений.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 2

1. Структурная, каталитическая, защитная, опорная, сократительная, репродуктивная, транспортная, регуляторная, поддержания кислотно -щелочного равновесии и осмотического давления.

2. Аминокислоты одновременно содержат две группы, способные к ионизации: карбоксильную, обладающую кислотными свойствами и аминогруппу, обладающую основными свойствами

3. Глицин, серии, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глютамини.

глицин цистеин серин

4. Водородные связи. Каждый кислород карбонильной группы аминокислотного остатка связан с азотом иминогруппы четвертого аминокислотного остатка, считая вдоль полипептидной цепи назад.

5. Осаждение, при котором возможно полностью вернуть осажденный белок к исходному нативному состоянию.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 3.

1. Инсулин, соматотропный гормон, АКТГ (адренокортикотропный гормон), окситоцин, вазопрессин, гастрин, пепсин, трипсин и др.

2. В виде положительно заряженных ионов

3. Аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, пролин:

валин лейцин

4. Глобулярные и фибриллярные.

5.

1. 1.Протамины	5.Глютелины
2. 2.Гистоны	6.Проламины
3.Альбумины	7.Протеиноиды
4.Глобулины

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 4

1. Углерод - 50%, Водород - 7%, Кислород - 23%, Азот - 16%,Сера-3%.

2. В виде отрицательно заряженных ионов.

3. Пептидная (амидная) связь является основной, сильной ковалентной связью, соединяющей альфа-карбоксильную и альфа-аминогруппы соседних аминокислот.

4. Каждый атом кислорода карбонильной группы аминокислотного остатка связывается с атомом азота иминогруппы четвертого аминокислотного остатка, считая вдоль полипептидной цепи назад.

5. Выраженные щелочные свойства за счет большого содержания основных аминокислот (лизин, гистидин, аргинин). Сравнительно небольшая молекулярная масса (10-20 тыс.).

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ №5

1. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до нескольких миллионов углеродных единиц. Методы определения молекулярного веса: аналитический, электронномикроскопический, измерение осмотического давления, диффузный метод, измерение скорости седиментации, метод гель-фильтрации, электрофоретический.

2. Восемнадцать.

3.

4. Специфическая последовательность расположения аминокислотных остатков и определенное их количество в полипептидной цепи белковой молекулы.

5. Составляют основную массу белков крови, избирательно осаждаются раствором сернокислого аммония, разделяются при электрофорезе на фракции: альбумины, α₁-, α₂-, β-, γ -глобулины.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 6

1. Коллоидный характер белковых растворов объясняется огромными размерами белковых молекул.

2. 10 - правовращающих аминокислот, 8 – левовращающих аминокислот.

3. L-ряда

4. Альфа-спираль и бета-структура

5. Протамины - сперма и молоки рыб (сальмин, скумбрии, клупеин), гистоны - в ядерном веществе, зобной железе, в белках эритроцитов (глобин).

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 7

1. Явление Тиндаля.

2. L -аминокислоты.

3. Связь между С- и N-атомами в пептидной связи занимает промежуточное положение между одинарной и двойной типами связи за счет сопряжения электронов и отличается повышенной cстабильностью. Вследствие этого:

Ø иминогруппа (- NН -) пептидной связи не может отщеплять (или присоединять протон в диапазоне рН от 0 до 14.

Ø отсутствует свободное вращение атомов вокруг -С-N- связи, поэтому атомы пептидной связи лежат в одной плоскости, образуя цис- или транс-формы.

4. Это пространственная упаковка чередующихся спиральных и линейных участков полипептидной цепи в компактное тело.

5. Принимают участие в осмотическом давлении крови и транспортировке различных веществ.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 8.

1. Белки - высокомолекулярные природные соединения, построенные из альфа-аминокислот, соединенных пептидными связями.

2.

кислый нейтральный щелочной

белок белок белок

3. Дисульфидная связь - это прочная ковалентная связь, которая образуется в результате отщепления водорода от SН - группы двух цистеиновых остатков в молекуле белка.

4. Водородные связи между пептидными группами, водородные связи между боковыми цепями аминокислотных остатков, ионные связи, дисульфидные связи, неполярные (гидрофобные) связи.

5. Глобулины участвуют в образовании иммунных веществ: антител и антитоксинов, и выполняют транспортную функцию.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 9

1. Коллоидные растворы. Одноименный заряд частиц белка в растворе.

2. Принцип классификации основан на различиях полярности радикалов при физиологическом значении рН (рН=7).

3. Водородные, ионные, полярные.

4. Взаимное пространственное расположение субъединиц белка-олигомера связанных нековалентными связями в белковой молекуле и представляющих единое образование в функциональном и структурном отношении.

5. Это белки растительного происхождения. Нерастворимы в воде и нейтральных солевых растворах, растворимы в разбавленных щелочах. Входят в состав клейковины зерна.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 10.

1. Специфическая последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковых молекул.

2. 1. аминокислоты с неполярными радикалами;

2.аминокислоты с полярными незаряженными радикалами;

3. с отрицательно заряженными полярными радикалами;

4.с положительно заряженными полярными радикалами

3.Водородная связь в структуре белка создается за счет повышенной электроотрицательности СО-групп пептидной связи и усиленной электроположительности МН-группы. Водородный атом NН-группы одной пептидной связи притягивается атомом кислорода четвертой по счету пептидной связи, образуя водородную связь.

4.Нет.

5.Оризеин (из риса), глютенин (из пшеницы), глиадин (из пшеничных ядер), гордеин (из ячменя), зеин (из кукурузы).

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 11.

1.

2. Алании, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, пролин:

изолейцин фенилаланин метионин

3. Да. Например, между тирозином и карбоксильной группой глутаминовой кислоты.

4. Гемоглобин, лактатдегидрогеназа.

5. Нерастворимы в воде и солевых растворах, растворяются в 70% спирте. Содержат большое количество аминокислоты пролина.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 12.

1. Амфионы.

2. Глицин, серии, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глютамин:

треонин цистеин

3. Ионная связь образована между аминогруппой в радикале лизина и карбоксильной группой в радикале аспарагиновой кислоты.

4. Превращение биологически активного нативного белка в форму, теряющую естественные свойства (растворимость, электрофоретическую подвижность, ферментативную активность).

5. Это белковоподобные вещества, включающие белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий).

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 13.

1. Изоэлектрической точкой называется то значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю.

2. Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

3. Неполярная связь образуется между неполярными радикалами аминокислот, например фенилаланина и аланина.

4. Нарушение третичной структуры и частично вторичной при отсутствии изменения первичной структуры.

5. Их полная нерастворимость в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах, неперевариваемость пищеварительными ферментами.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 14.

1. То значение рН, при котором суммарный заряд белка в растворе равен нулю.

2. Гистидин, лизин, аргинин.

Гистидин лизин аргинин

3. Наличие различных ковалентных и нековалентных связей и факторы внешней среды.

4. Физические: нагревание (свыше 50-60°С), повышенное давление, замораживание, ионизирующее излучение, ультразвук.

Химические: ионы Н⁺ и ОН^- (при рН выше 10 и ниже 4),органические растворители (ацетон, спирт), мочевина, соли тяжёлых металлов.

5. Коллаген, кератины, фибрин.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 15

1. Кипячение, органические растворители, нейтрализация заряда белка.

2. Гидроксилизин, гидроксипролин. тироксин.

3. Пептидные и частично дисульфидные.

4. Аминокислота аминокислота

L -ряда D -ряда

6. Нет.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 16.

1. Структурная,каталитическая, защитная, опорная, сократительная, репродуктивная, транспортная, регуляторная, поддержания кислотно-щелочного равновесия и осмотического давления.

2. Растворами нейтральных солей (сульфат натрия и аммония), органическими водоотнимающими средствами (этанол, ацетон).

3. Принимают участие в осмотическом давлений крови и транспортировке различных веществ.

4. Наличие гидратной оболочки и одноименного заряда частиц белка.

5. Глютаминовая кислота, аспарагиновая кислота

глютаминовая аспарагиновая

кислота кислота

Занятие № 4

Тема:: Сложные белки и их кофакторы. Фосфопротеины. Углеводсодержащие белки. Хромопротеины. Выделение казеиногена из молока и определение фосфата в казеиногене. Определение углеводного компонента гликопротеинов. Иммуноглобулины. Химическая природа гемпротеинов.

Занятие № 5

Тема:: Нуклеопротеины и нуклеиновые кислоты. Липопротеины. Получение липосом. Гидролиз нуклео-протеинов.

Вопросы для самоконтроля усвоения основных понятий темы

Дата добавления: 2015-07-15