Функції білків.

Одна з найважливіших функцій білку – ферментативна. Дійсно, умови у внутрішньому середовищі організму не сприяють швидкому протіканню хімічних реакцій. Так температура часто не перевищує 42-45⁰С, концентрації розчинів незначні, в межах 1%, тиск низький. За таких умов обов’язково необхідний каталіз. Тисячі біохімічних реакцій, що забезпечують метаболізм живої клітини каталізуються ферментами. Загалом живий організм будь-якого рівня організації можна уявити як складну ферментативну систему. В наш час відомо більше 1000 ферментів і всі вони мають білкову природу.

Ферментативні реакції діляться на анаболічні, які каталізують реакції синтезу та катаболічні – каталізують реакції розпаду. Сукупність цих реакцій являють собою метаболізм. Як правило, перетворення речовин в живій клітині відбувається за участю кількох ферментів. Вони діють послідовно один за одним, складаючи так званий метаболічний шлях.

При каталізі фермент сполучається з реагуючими речовинами або субстратом (від лат. substratum – основа, підкладка), прискорює їх взаємодію і виходить з реакції незмінним. Розрізнюють ферменти двох типів: 1) прості ферменти, які складаються лише з однієї молекули білку; 2) складні ферменти, які крім молекули білку приєднують інші молекули небілкової природи (рис.21).

Рис.21. Простий фермент рибонуклеаза, який каталізує розщеплення рибонуклеїнової кислоти до нуклеотидів. Активний центр утворений бічними ланцюгами гістидину (12 та 119) і лізину (7 та 41). Зправа комп’ютерна модельскладного ферменту нуклеозидфосфорилази.

Прості ферменти здійснюють каталіз за рахунок активності бічних груп амінокислот. У складних ферментів використовуються спеціальні небілкові молекули – кофактори. У ролі кофакторів можуть бути неорганічні іони, органічні молекули близькі до вітамінів. Якщо такі молекули утворюють міцний зв’язок з білком, то їх називають простетичними групами. Якщо такі зв’язки неміцні – коферментами. Тепер зрозуміло, чому вітаміни так необхідні організму, оскільки вони є невід’ємною частиною багатьох ферментів. Добова потреба у вітамінах незначна, тому що кофактори можуть використоватися багаторазово.

Не менш важливою є будівна або структурна функція білків. Вони входять до складу мембран клітин. З білків побудований цитоскелет клітини, який складається з мікротрубочок та мікрониток. Такий білок, як колаген є основним компонентом хрящів та сухожилків. Осеїн зумовлює пружність кісток, а еластин забезпечує розтягування зв’язок. Вже згадувалося, що з кератину складаються нігті, волосся, роги, пір’я.

Транспортні білки забезпечують переміщення речовин в клітині. Так мембранні білки здійснюють вибірковий транспорт через мембрани клітин, що зумовлює впорядкований перебіг метаболічних процесів. Білки гемоглобін, міоглобін, гемоціанін транспортують в тваринних організмах дихальні гази – О₂ та СО₂.

Білки м’язів актин та міозин здатні скорочуватися, забезпечуючи рух опорно-рухової системи. Білок тубулін зумовлює такий же рух джгутиків та війок у одноклітинних організмів та в окремих еукаріотичних клітинах.

Регуляторна функція білків пов’язана з біологічно активними речовинами – гормонами. У рослин такі речовини представлені фітогормонами. У людини, наприклад, гормон інсулін регулює кількість цукру в плазмі крові. Його нестача викликає тяжке захворювання цукровий діабет. Дія гормонів керує активністю ферментів – активізуючи їх дію, або пригнічуючи. Але слід знати, що не всі гормони мають білкову природу.

Білки, які розташовані на поверхні мембран здатні розпізнавати молекули оточуючих речовин, зв’язувати їх або сигналізувати іншим мембранним структурам про їх наявність. Ці білки, як правило, утворюють комплекси з цукрами – глікопротеїни – і виконують сигнальну функцію, регулюючи транспорт речовин через мембрану.

Захисна функція білків полягає у здатності організмів виробляти антитіла (імуноглобуліни) у відповідь на проникнення у внутрішнє середовище антигену. Антитіла точно повторюють конфігурацію антигена і взаємодіють лише з ним, забезпечуючи вибірковість імунної відповіді.

Крім того білки фібрин, тромбопластин, тромбін, ферменти тромбокіназа та інші беруть активну участь у процесах зсідання крові, захищаючи організм від крововтрат.

Енергетична функція. Білки можуть використовуватися, в разі потреби, і як енергетичний субстрат. 1 г білків при повному розпаді здатний дати 17,2 кДж енергії. Особливо інтенсивно окислення амінокислот відбувається при нестачі цукрів та жирів в організмі. При чому, якщо з їжею надходить недостатня їх кількість, то починається ендогенний, тобто внутрішній розпад власних білків. Це відбувається при так званих «голодних дієтах», коли людина худне, використовуючи власний запас білків. Ці процеси є досить небезпечними для життя, оскільки при нестачі певних ферментів можуть порушуватися метаболічні шляхи.

Ряд білків утворюють комплекси з пігментами. У рослин такі комплекси, як хлорофіл та каратиноїди беруть активну участь у фотосинтезі. У тварин таким ферментативним комплексом є гемоглобін. Відомі цитохроми, які забезпечують метаболічні шляхи при фотосинтезі та клітинному дихання тощо.

Денатурація та ренатурація білків. Явище денатурації спостерігається при порушенні тримірної структури молекули білку. В цьому випадку поліпептидний ланцюг розгортається, але послідовність амінокислот зберігається. Денатурований білок втрачає свої біологічні властивості (рис. 22).

Рис. 22. Денатурація та ренатурація білкової молекули.

Денатурацію можуть викликати сильне нагрівання або опромінювання. При цьому слабкі водневі та іонні зв’язки руйнуються внаслідок потужних вібрацій і молекула білку коагулює, тобто зсідається. Дія сильних кислот, лугів та солей викликає розрив іонних зв’язків, а в окремих випадках і пептидних. Іони важких металів утворюють сполуки з ділянками білкових молекул, іонні зв’язки руйнуються і білок випадає в осад. Органічні розчинники та детергенти (миючі засоби) порушують гідрофобні та водневі зв’язки. Саме так діє спирт при дезинфекції на мембранні білки бактерій, викликаючи їх денатурацію.

Ренатурація – оборотній процес денатурації. Іноді поліпептидний ланцюг здатний знов відновлювати свою нативну форму, набуваючи тримірної структури.

Дата добавления: 2015-12-08