Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Нейрон: строение, функциональные оделы, локализация синтетических процессов. Миелин: функции, химический состав, функции липидов и протеинов миелина.

Читайте также:
  1. I. Выявление и локализация
  2. I. Локализация и состав ткани
  3. I. Локализация остеобластов
  4. I. Химический состав
  5. II. Основные задачи и функции
  6. II. Признаки, ресурсы и функции власти.
  7. II. Функции
Помощь ✍️ в написании учебных работ
1500+ квалифицированных специалистов готовы вам помочь

Нейрон является морфологической и функциональной единицей нервной ткани (рис. 1). Он состоит из тела, отростков (дендриты и аксоны) и концевых пластинок. Дендриты передают возбуждение к нейрону, а аксоны — к периферии. Отростки представляют собой полые трубки, образованные мембраной и наполненные цитоплазмой, которая течет внутри аксона по направлению к концевым пластинкам. Цитоплазма увлекает за собой белки (ферменты), образовавшиеся в структурах грЭПС и катализирующие синтез медиаторов в концевых пластинках. Медиаторы запасаются в синаптических пузырьках. Будучи окруженными мембраной, медиаторы биологически инертны.

Аксоны некоторых нейронов защищены с поверхности миелиновой оболочкой, образованной шванновскими клетками, обвивающими аксон. Места, в которых он не покрыт миелиновой оболочкой, называются перехватами Ранвье.

Миелин — фосфолипид-диэлектрик, окружающий аксоны многих нейронов. Миелин является продуктом глиальных клеток — клеток Шванна (в периферической нервной системе) (рис. 2) и олигодендроцитов (в центральной нервной системе). Синтез миелина является отличительной особенностью позвоночных, однако у некоторых беспозвоночных миелин является продуктом параллельной эволюции. Миелин открыт Луи-Антуаном Ранвье в 1878 г.

Миелин, синтезируемый разными клетками характеризуется различным химическим составом, однако вне зависимости от состава миелин выполняет одну основную функцию — обеспечивает изоляцию аксонов соседних нейронов. Миелин имеет белый цвет и придает белый цвет белого вещества головного мозга.

Протеины включают Основной белок миелина (MBP), Миелиновый гликопротеин олигодендроцитов (MOG) и Протеолипидный протеин (PLP). В состав миелина входит гликолипид галактоцереброзид. Прочность миелина обеспечивается углеводными цепями сфингомиелина.

Миелин обеспечивает высокую скорость передачи нервного импульса в миелиновых волокнах, поскольку нервный импульс перемещается скачкообразно. Вдоль безмиелиновых нервных волокон скорость передачи нервного импульса существенно ниже, поскольку потенциал действия распространяется последовательно вдоль мембраны нейрона. Миелиновая оболочка предотвращает перенос электрического импульса на соседние нейроны. Кроме того, миелиновая оболочка формирует канал для роста аксона при его повреждении, т. е. способствует регенерации. Этого не наблюдается в безмиелиновых нервных волокнах.

Повреждение миелина (демиелинизация) и нарушение синтеза миелина (дисмиелинизация) нарушает быструю передачу нервных импульсов вдоль аксона. Нарушение функции миелина вызывает различные нарушения центральной и периферической нервной системы, включая нарушение чувствительности, мышечную слабость, нарушение зрения и др.

В то же время, повышение текучести миелиновой оболочки используется для общей анестезии (ингаляционный наркоз) при проведении хирургических операций.

 

Химический синапс: стрктура, локализация процесса синтеза нейромедиаторов. Протеины активной зоны, постсинаптической плотности. Механизм высвобождения нейромедиаторов. Пресинаптический терминал. Протеины SNARE.

Химические синапсы — специализированные соединения между нейронами и нейрональными клетками (мышцы, железы). Синапсы обеспечивают связь с другими нейронами и регуляцию нейронами других клеток. У детей около 1016 (10 квадриллионов) синапсов. Количество синапсов снижается с возрастом и достигает величины 1015—5×1015 (1—5 квадриллионов) у взрослых.

Химические синапсы функционально ассиметричны, т. е. передают информацию от пресинаптических клеток к постсинаптическим. Пресинаптические терминалы (синаптические расширения) — специализированные области аксона, содержащие нейрострасмиттеры в мембранных пузырьках (везикулах). В пресинаптических терминалах синаптические везикулы прикрепляются к пресинаптической плазматической мембране, называемых активной зоной (AZ).

На постсинаптической мембране расположены рецепторы нейротрансмиттеров. В случае синапсов между двумя нейронами постсинаптическая мембрана расположена на мембране дендрита. На постсинаптической мембране расположены белки постсинаптической плотности (PSD). Протеины PSD обеспечивают заякоривание и перемещение рецепторов нейротрансмиттера и модуляцию активности этих рецепторов.

Между пре- и постсинаптическими мембранами располагается щель шириной 20 нм. Небольшие размеры синаптической щели позволяют быстро повышать или снижать концентрацию нейромедиатора. Мембраны обеих клеток фиксированы белками клеточной адгезии, что позволяет ограничивать зону действия нейромедиатора областью синапса (есть исключения.).

Высвобождение нейромедиатора включается при достижении нервного импульса пресинаптической мембраны (потенциал действия). Секреция нейромедиатора обеспечивается экзоцитозом. Потенциал действия вызывает вход в нейрон ионов кальция через кальций-селективные ионные каналы. Ионные кальция включают биохимический каскад, вызывающий слияние везикулы с нейромедиатором с пресинаптической мембраной и выход нейромедиатора в синаптическую щель. Слияние везикул с пресинаптической мембраной обеспечивается протеинами SNARE (рис. 4).

Пустые везикулы эндоцитозом возвращаются в пресинаптический терминал для повторного наполнения нейромедиатором.

Связывание нейромедиатора с рецептором. Протеины постсинаптической плотности. Терминация синаптической передачи. Разрушение нейромедиатора: ферменты, обеспечивающие деградацию. Повторный захват нейромедиатора. Значение повторного захвата нейромедиатора для физиологии и фармакалогии.

Рецепторы на противоположной стороне синаптической щели взаимодействуют с нейромедиатором и вызывают открытие ионных каналов постсинаптической мембраны, меняя локальный трансмембранный постсинаптический потенциал — возбуждающий потенциал (деполяризующий ток) и ингибиторный потенциал (гиперполяризующий ток). Результат зависит от нейромедиатора и типа ионных каналов, сопряженных с постсинаптическим рецептором. Завершение передачи сигнала обеспечивается разрушением нейромедиатора, или его повторным захватом. После высвобождения нейромедиатора в синаптическую щель некоторая его часть (это характерно для мелких молекул типа глицина) захватывается специализированными белками на пре- и постсинаптической мембране. Некоторые нейромедиаторы, например ацетилхолин и пептиды, разрушаются без повторного захвата. Часть ацетилхолина — холин может использоваться повторно для синтеза ацетилхолина. Пептидные нейромедиаторы полностью расщепляются до аминокислот, которые используются для построения новых молекул нейромедиатора.

 

Доверь свою работу ✍️ кандидату наук!
1500+ квалифицированных специалистов готовы вам помочь

Дата добавления: 2015-07-08; просмотров: 574 | Нарушение авторских прав


 

 

Читайте в этой же книге: Клиренс креатинина как показатель скорости клубочковой фильтрации. | Роль почек в регуляции кислотно-щелочного равновесия. Механизм ресинтеза бикарбонатных анионов и секреции протонов. Пути утилизации протонов. | Функции и связанные с этим биохимические особенности эпителия воздухоносных путей. |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Альвеоциты I типа. Особенности строения, функции. Особенности энергетического обмена. Механизм секреции воды.| Модуляция синаптической нейротрансмиссии: десесинтизация, гомотропная и гетеротропная модуляция. Значение для фармокологии и функционирования нейрона.

mybiblioteka.su - 2015-2022 год. (0.032 сек.)