Читайте также: |
|
(підпис, П.І.Б.)
План лекції:
1. Вступ – 5 хв
2. Основна частина:
2.1. визначення основних термінів, параметрів та характеристик – 15 хв
2.2. розгляд основних механізмів скорочення м’язових волокон - 15 хв.
2.3. розгляд видів м’язових скорочень – 15 хв
2.4. розгляд сили м'язів та факторів, від яких вона залежить – 15 хв
2.6. розгляд енергетичного забезпечення м’язового скорочення – 15 хв
3. підсумок, відповіді на запитання – 5 хв
Короткий зміст лекції:
(не менш 5 сторінок – для плану-проспекту лекції)
(не менш 20-24 сторінок – для повного тексту лекції)
Вивчення скоротливої функції скелетних м'язів дозволяє аналізувати причини порушення цієї функції і досягти її нормалізації при відповідних умовах, або визначити фізіологічні умови тренувань у спортивній медицині. 3наючи механізми і закономірності скорочення скелетних м'язів, можна зрозуміти особливості скорочення міокарда і гладких м'язів.
Структура м’язових волокон посмугованих м’язів:
Кожне м’язове волокно - це клітина, яка містить пучки міофібрил, що оточені саркоплазматичним ретикулумом. кожна міофібрила має тонкі і товсті філаменти, розташовані впродовж міофібріли. Міофібрили поділяються на функціональні одиниці або саркомери поперечними Z-лініями.
Філаменти (міофіламенти):
1 - Товсті філаменти побудовані з білка міозину (молекулярна маса 470 кДа, складається з 6 поліпептидних ланцюгів) і розташовані у центрі саркомеру між тонкими філаментами. Кожна молекула міозину має дві головки, які містять молекулу АТФ.
2 - Тонкі філаменти містять актин, тропоміозин, тропонін.
Актин: F-актин – це фібрилярний актин, який скручений у подвійну спіраль, як дві нитки намиста, бо до його складу входять глобулярні мономери актину (G-актин, молекулярна маса 42-45 кДа), що нагадують нитку намиста і мають активні ділянки, що можуть з’єднуватись з головками міозину
Тропоміозин – це фібрилярний білок довжиною 38-39 нм (молекулярна маса близько 50 кДа)
Тропонін – це регуляторний глобулярний білок, який має 3 субодиниці: 1)тропонін С (18 кДа), який взаємодіє з Са2+, внаслідок чого змінюється конфігурація тропоміозину, завдяки цьому відкриваються активні центри актину; 2)тропонін І (22 кДа), який зв’язаний з тропоніном Т і актином; 3)тропонін Т (22 кДа), який прикріплюється до С-кінця тропоміозину і зв’язує тропонін І та тропонін С з тропоміозином. Тропоміозин і молекули тропоніну розташовані у жолобах подвійної спіралі, що утворена скрученими молекулами F-актину.
Між активними центрами актину і головками міозину утворюються поперечні містки.
Тонкі філаменти приєднуються до Z-ліній а- актином..
Т-трубочки - це заглиблення мембрани м’язового волокна, завдяки яким поширюється ПД по мембрані в глибину клітини.
Т-трубочки розташовані на межі анізотропних дисків та ізотропних дисків, а у жаби - на рівні Z-ліній.
Саркоплазматичний ретикулум (СР) - це структура повздовжних трубочок у м’язовому волокні, які закінчуються цистернами, що містять Са2+. Мембрана саркоплазматичного ретикулуму містить Са2+-АТФ-азу (кальцієві насоси), завдяки чому здійснюється транспорт Са2+у СР і підтримується низька концентрація іонів кальцію у цитоплазмі. У СР Са2+зв’язується з кальсеквестрином, а вивільнюється при деполяризації мембрани клітини, що поширюється до Т-трубочок.
Спряження збудження і скорочення м’язового волокна - це процес, у якому ПД, що виникає на мембрані м’язового волокна і досягає Т-трубочок, викликає скорочення м’язового волокна. Мають місце такі етапи розвитку процесу:
1. ПД мембрани м’язового волокна поширюється до Т-трубочок.
2. Деполяризація (ПД) Т-трубочок призводить до відчинення потенціалозалежних воріт кальцієвих каналів цистерн СР і виходу кальцію в цитоплазму.
3. Підвищення внутрішньоклітинної концентрації Са2+від 0,1 до 10 мікромоль/л.
4. Са2+зв’язується з регуляторним білком тропоніном (С-субодиницею), що призводить до конформації білка тропоміозину, завдяки чому відкриваються активні центри актину і починається цикл утворення поперечних актино-міозінових містків.
Дата добавления: 2015-10-28; просмотров: 46 | Нарушение авторских прав
<== предыдущая страница | | | следующая страница ==> |
Завідувач кафедри____________________ | | | Види скорочення м’язів. |