Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АрхитектураБиологияГеографияДругоеИностранные языки
ИнформатикаИсторияКультураЛитератураМатематика
МедицинаМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогика
ПолитикаПравоПрограммированиеПсихологияРелигия
СоциологияСпортСтроительствоФизикаФилософия
ФинансыХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника

Активация панкреатических ферментов

ТЕМА 9.5. ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ И ЕГО БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ | ТЕМА 9.6. ГИПЕРАММОНИЕМИЯ И ЕЕ ПРИЧИНЫ | Тема 9.8. БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ | РОЛЬ ФОЛИЕВОЙ КИСЛОТЫ | ТЕМА 9.10. ОБМЕН МЕТИОНИНА. РЕАКЦИИ ТРАНСМЕТИЛИРОВАНИЯ | ТЕМА 9.11. ОБМЕН ФЕНИЛАЛАНИНА, ТИРОЗИНА И ГИСТИДИНА В РАЗНЫХ ТКАНЯХ | В печени фенилаланинметаболизируется двумя путями. Большая часть не использованного для синтеза белков Фен (до 80%) превращается в тирозин | ТЕМА 9.13. БИОГЕННЫЕ АМИНЫ: СИНТЕЗ, ИНАКТИВАЦИЯ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ | Образование и роль соляной кислоты | Механизм активации пепсина |


Читайте также:
  1. Реакция активация метионина
  2. Сопоставление последовательности рестрикционных ферментов
  3. ТЕМА 9.13. БИОГЕННЫЕ АМИНЫ: СИНТЕЗ, ИНАКТИВАЦИЯ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём частичного протеолиза превращаются в активные ферменты трипсин, химотрипсин, эластазу и карбок-сипептидазы А и В.

Активация трипсиногена происходит под действием фермента эпителия кишечника энтеропептидазы.

Этот фермент отщепляет с N-конца молекулы трипсиногена гексапептид Вал-(Асп)4-Лиз. Изменение конформации оставшейся части полипептидной цепи приводит к формированию активного центра, и образуется активный трипсин. Последовательность Вал-(Асп)4-Лиз присуща большинству известных трипсиноге-нов разных организмов - от рыб до человека.

Образовавшийся трипсин активирует химотрипсиноген, из которого получается несколько активных ферментов (рис. 9-3). Химотрипсиноген состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 245 аминокислотных остатков и пяти дисульфидных мостиков. Под действием трипсина расщепляется пептидная связь между 15-й и 16-й аминокислотами, в результате чего образуется активный π-химотрипсин. Затем под действием π-химотрипсина отщепляется дипептид сер(14)-арг(15), что приводит к образованию δ-химотрипсина. Отщепление дипептида тре(147)-арг(148) завершает образование стабильной формы активного фермента - α-химотрипсина, который состоит из трёх полипептидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками.

Остальные проферменты панкреатических протеаз (проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В) также активируются трипсином путём частичного протеолиза. В результате образуются активные ферменты - эластаза и карбокси-пептидазы А и В.


Дата добавления: 2015-09-01; просмотров: 79 | Нарушение авторских прав


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Нарушения переваривания белков в желудке| Специфичность действия протеаз

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.005 сек.)