Тема 1. 2. Строение и функции белков. Аминокислотный состав белков

Цель занятия. Изучить многообразие биологических функций белков, их строение и физико-химических свойства. Ознакомиться с качественными реакциями на функциональные группы белков и аминокислоты.

Исходный уровень. Строение L, α-аминокислот, входящих в состав белков, их классификация и химические формулы. Пептидная связь, ее образование. Понятие о первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белков (курс биоорганической химии).

Содержание теоретического материала. 1. Основные достижения биохимии в изучении белков. Роль аминокислот в организме, их классификация по характеру углеводородного радикала и полярности. Структурные формулы основных аминокислот. 2. Белки – важнейшие компоненты организма, функции белков, классификация. Написание структурных формул пептидов: выделять регулярно повторяющиеся группы, образующие пептидный остов, и вариабельные группы, представленные радикалами аминокислот, обозначать N- и С- конец.3. Уровни структурной организации белков, основные связи и взаимодействия, участвующие в их формировании. Образование центров связывания белков с лигандами. Умение характеризовать каждый тип связи и взаимодействия по плану: а) понятие; б) типы связей, участвующих в формировании структуры; в) название групп, участвующих в формировании каждого типа связей. 4 (*)Возрастная биохимия: характеристики основных периодов развития человека: антенатальный (система мать-плацента-плод) и постнатальный (неонатальный, грудной, ранний детский, дошкольный, пубертатный).

Примечание. Здесь и далее (*) обозначены вопросы для студентов специальности 040200 – Педиатрия.

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

1) В состав белков входят 20 α-аминокислот, которые различаются по строению, размерам и химическим свойствам радикалов – R.

2) В белках α-карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с α-аминогруп-пой другой аминокислоты пептидной связью.

3) На белковых молекулах есть центры связывания (активные центры) с другими веществами (лигандами), которые формируются из аминокислотных остатков, сближенных в результате формирования вторичной и третичной структуры. Гидрофильные участки аминокислотных остатков расположены на поверхности белковой молекулы, а гидрофобные ориентированы во внутрь.

4) Многообразие биологических функций белков определяется особенностями их структурной организации.

Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

1. Охарактеризуйте предмет и задачи биологической химии. Взаимосвязь биохимии с другими биологическими дисциплинами.

2. Дайте определение понятия белок и охарактеризуйте его важнейшие функции в организме. Чем обусловлено многообразие биологических функций белков?

3. Дайте определение понятию аминокислота, указать функции аминокислот в организме.

4. Как классифицируются аминокислоты в зависимости от химической природы и полярности радикалов?

5. Напишите формы, в которых аланин преобладает в водных растворах с рН 1,7 и рН 10.

6. Перечислите аминокислоты, содержащие в радикале: гидроксильные группы, метильные, сульфгидрильные, аминогруппы, карбоксильные группы.

7. Что такое пептидная связь и каковы правила ее образования? Планарность пептидной связи.

8. Напишите и дайте название тетрапептиду: NH₂-Ala-Lys-Pro-Val-COOH.

9. Что собой представляет «ось» полипептидной цепи? Обозначьте N- и С-конец в предложенном в п.8 полипептиде.

Примечание. Здесь и далее (*) обозначены вопросы для студентов специальности 040200 «Педиатрия».

10. Дайте определение первичной структуры белка. Какая связь ее формирует? Как эта связь возникает?

11. Дайте определение вторичной структуры белка. Какая связь ее формирует? Между какими участками полипептидной цепи она возникает. Разновидности вторичной структуры.

12. Назовите не менее трех аминокислот, способствующих образованию альфа-спирали, а также такие, которые обычно располагаются в местах изгиба полипептидной цепи.

13. Дайте определение третичной структуры белков. Какие связи и взаимодействия участвуют в ее формировании? Как они возникают?

14. Охарактеризуйте четвертичную структуру белка. Какие связи стабилизируют четвертичную структуру? Дайте определение олигомерным белкам.

15. Напишите в тетрадях структурную формулу пептида:

NH₂–Ser-Phe-His-Arg-Leu-Asp-Cys-Val-COОН

§ подчеркните связи, соединяющие аминокислотные остатки в первичной структуре белка;

§ покажите пунктиром связи, замыкание которых приводит к образованию вторичной структуры белка;

§ выпишите пары радикалов, между которыми возможно образование связей, участвующих в формировании третичной структуры, укажите тип связей.

16. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают кислые свойства, назовите этот пептид.

17. Изучите содержание лабораторной работы «Качественные и цветные реакции на функциональные группы белков и аминокислот»; ответьте на вопрос: какие специфические реакции используются для обнаружения α-аминокислот: серусодержащих; циклических; аргинина; тирозина.

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 16-35, 48-54; (2) - С. 19-22, 33-43, 49-72; (3) - С. 7-29; (4) - 1т. С. 21-35, 43-48.

Дата добавления: 2015-07-25