В биологии

Бактериофаги M13, фаг Т4, T7 и фаг λ используют для изучения белок-белковых, белок-пептидных и ДНК-белковых взаимодействий методом фагового дисплея.

Поскольку размножение бактериофага возможно только в живых клетках бактериофаги могут быть использованы для определения жизнеспособности бактерий. Данное направление имеет большие перспективы, поскольку, одним из основных вопросов при разных биотехнологических процессах является определение жизнеспособности используемых культур. С помощью метода электрооптического анализа клеточных суспензий была показана возможность изучения этапов взаимодействия фаг-микробная клетка^[19].

5. Вирусы гриппа, систематика, общая характеристика, номенклатура. Особенности антигенной изменчивости вирусов гриппа. Грипп: условия развития, патогенез. Осложнения гриппа. Методы специфической профилактики, терапии и диагностики гриппа.

6. Парамиксовирусы, систематика, общая характеристика. Инфекции, вызываемые парамиксовирусами: парагрипп, корь, эпидемический паротит, респираторно-синцитиальная инфекция. Специфическая профилактика и диагностика парамиксовирусных инфекций.

Парамиксовирусы (Paramyxoviridae) — семейство вирусов, вызывающих корь, эпидемический паротит (свинку), парагрипп, болезнь Ньюкасла, чумку у собак. Возможно, вызывают атипичную пневмонию.

Семейство включает следующие таксоны:

• подсемейство Paramyxovirinae

o род Avulavirus — вирус болезни Ньюкасла

o род Henipavirus

o род Morbillivirus — вирус кори, вирус чумки собак

o род Respirovirus вирус парагриппа человека серотипов 1 и 3

o род Rubulavirus вирус парагриппа человека серотипов 2 и 4, паротита

o род TPMV-like viruses

• подсемейство Pneumovirinae

o род Pneumovirus — респираторный синцитиальный вирус

o род Metapneumovirus

• неклассифицированные вирусы

Семейство составляют два подсемейства и пять родов: респиро-, рубула-, морбилли-, пневмо- и метапневмовирусы. Парамиксовирусы (ПМВ) вызывают более тяжелые и наиболее распространенные болезни человека и животных, чем представители других семейств вирусов. К числу наиболее опасных болезней, возбудителями которых являются паромиксовирусы, следует отнести корь, паротит, чуму КРС, чуму плотоядных и ньюкаслскую болезнь. Однако эти болезни вызываются только частью вирусов семейства. Патогенный потенциал ПМВ проявляется главным образом в патологии органов дыхания. Например, вирусы парагриппа и респираторно-синциальнй вирус вызывают широко распространенную патологию респираторного тракта новорожденных.

В 1994 г. в Австралии описан новый зооноз, причиной которого явился вирус Хендра, вызывающий летальную респираторную болезнь у лошадей и человека и использующий в качестве естественного хозяина летучих мышей. Им можно экспериментально инфицировать кошек, морских свинок и мышей. Вирус также заражает виды семейства Megachiroptera, главным образом субклинически, и такие животные служат для вируса природными хозяевами. Вирус легко передается между видами семейства Megachiroptera, но значительно труднее — от лошади к лошади или от лошади к человеку. Путь передачи от летучих мышей к лошади не прояснен. Морбиливирус лошадей имеет лишь низкий уровень гомологии с рубулавирусами.

В 1998—1999 гг. в Малайзии зарегистрирована новая болезнь свиней, характеризующаяся выраженным респираторным и неврологическим синдромами и сопровождающаяся в некоторых случаях внезапной гибелью свиноматок и боровов. Болезнь, как оказалось, тесно связана с эпидемией вирусного энцефалита среди рабочих свиноферм. Было зарегистрировано много случаев заболевания людей, из них 105 летальных случаев в Малайзии и один - в Сингапуре. При вспышке выделен неизвестный парамиксовирус, который родственен, но не идентичен вирусу Хендра. Новый вирус назван вирусом Нипах (по названию деревни, где он первоначально выделен), а соответствующая болезнь — «респираторный и неврологический (энцефалитный) синдром».

Электронно-микроскопические, серологические и генетические исследования позволили установить, что вызвавший вспышку вирус Нипах является представителем семейства парамиксовирусов.

Полагают, что эти два вируса Нипах и Хендра составляют новый род семейства парамиксовирусов. Оба вируса отличаются от других парамиксовирусов способностью инфицировать и вызывать потенциально летальное заболевание у различных хозяев, включая человека. Анализ нуклеотидной последовательности гена матриксного белка выявил тесное родство между вирусом чумы мелких жвачных и морбилливирусом дельфинов.

Идентифицированный недавно энзоотичный для Мексики парамиксовирус свиней, вызывающий энцефаломиелит, помутнение роговицы глаза (голубой глаз) и высокую летальность у поросят, вероятно, является новым представителем рода и семейства парамиксовирусов.

Структура и свойства парамиксовирусов наиболее подробно изучены на таких модельных вирусах, как вирус ньюкаслской болезни (ВНБ), Сендай (вирус парагриппа 1) и парагриппа обезьян (SV5). Вирионы парамиксовирусов состоят из нуклеокапсида спиральной симметрии и липопротеиновой оболочки, покрытой характерными колосообразными пепломерами длинной 8—20 нм. По размеру и форме вирионы парамиксовирусов неоднородны. Плеоморфные сферические или овальные частицы имеют диаметр 100-300 нм. Длина нуклеокапсида нитевидных форм 600—800 нм, диаметр 13 нм (пневмовирусы) — 18 нм. ПМВ размножаются в цитоплазме и почкуются через плазматическую мембрану. Вирионы парамиксовирусов содержат 70% белка, 20—25% — липидов и 6% углеводов.

Примерно 70% углеводов в вирионах находятся в виде гликопротеинов и 30% — гликолипидов. Липиды образуют двойной центральный слой вирусной мембраны и являются ее структурным каркасом. Белки расположены снаружи и изнутри двойного липидного слоя. Наружный слой состоит из гликопротеинов, внутренний — из негликозилированного мембранного (М) белка, который называют внутренней белковой мембраной или матриксным белком. Липопротеиновая мембрана вирионов парамиксовирусов представляет собой измененную часть клеточной поверхностной мембраны, в которой белки клетки хозяина полностью заменены на вирусспецифические.

еном представлен одной линейной молекулой негативной полярности одноцепочной РНК размером 15-16 тн. Имеется 6-10 генов, разделенных консервативными некодирующими участками, которые являются сигналами начала и окончания полиаденилирования.

Порядок генов у вирусов семейства консервативен, но их количество и экспрессионность не одинакова у представителей разных родов. Парамиксовирусы и морбилливирусы содержат по 6 генов, рубулавирусы - 7, а пневмовирусы - 10 генов. Однако 10 генов пневмовирусов кодируют 10 белков, а 6 или 7 генов вирусов других родов кодируют 10-12 белков. Большинство генных продуктов являются структурными белками вирионов. В составе парамиксовирусов обнаружено семь белков: NP (или N), P, M, F, L и HN (или Н или G). Они являются общими для всех родов.

Пепломеры содержат 2 гликопротеина: белок слияния (F-белок) и гемагглютинин-нейраминидазу (HN-белок). Последний у пневмовирусов обозначается, как G-белок из-за отсутствия нейрамидазной активности. Этим двум белкам принадлежит ключевая роль в патогенезе ПМВ инфекции.

HN-белок обеспечивает прикрепление вирионов к клеткам и вызывает образование ВНА, препятствующих адсорбции вируса на клеточных рецепторах. F-белок участвует в проникновении вируса в клетку.

У вновь сформировавшихся вирионов F-белок представлен в виде неактивного предшественника (F0), который активируется в результате расщепления клеточными протеазами. После расщепления на две субъединицы (F1 и F2) образуются новые концевые аминокислотные последовательности белка, имеющего гидрофобный участок, который непосредственно приводит к сплавлению (слиянию) вируса с клеткой.

Размножение ПМВ происходит в цитоплазме, что было доказано репликацией вируса в энуклеиновых клетках. Вирионы с помощью HN-белка прикрепляются к сиалогликопротеиновым или гликолипидным рецепторам клетки. Затем F-белок осуществляет сплавление вирусной оболочки с плазматической мембраной клетки. В результате нуклеокапсид оказывается в клетке с тремя связанными с ним белками (N, Р и L), после чего начинается процесс транскрипции, осуществляемый вирионой РНК-зависимой РНК полимеразой (транскриптазой). Геном транскрибируется с образованием 6—10 дискретных непроцессированных мРНК в результате последовательного прерывистого синтеза от одного промотора. Полноразмерная копия геномной РНК (+РНК) также синтезируется и служит матрицей для синтеза геномной РНК (-РНК). Эти процессы контролируются главным образом на уровне транскрипции.

В отличие от большинства генов, кодирующих один белок, Р-ген представителей подсемейства паромиксовирусов кодирует 2—5 различных белков.

Вновь синтезированные геномные РНК, связанные с N-белком и транскриптазой, формируют нуклеокапсиды. Созревание вирионов включает:

1) внедрение вирусных гликопротеинов в измененные участки клеточной плазматической мембраны;

2) связывание матричного белка (М) и других негликозилированных белков с измененной мембраной клетки;

3) размещение нуклеокапсидных субъединиц под М-белком;

4) формирование и освобождение зрелых вирионов путем почкования.

Расщепление F-белка играет важную роль в инфекционности ПМВ; когда клетки хозяина не содержат соответствующих протеаз, вирус не проявляет инфекционность. Более того, вирулентность вируса коррелировала с присутствием или отсутствием специфической протеазы. Поэтому F-белок является существенным для инфекционности вируса и прямой передачи вируса из клетки в клетку посредством слияния. Этот путь играет ключевую роль в патогенезе ПМВ инфекции, включая персистентную инфекцию. Например, белок F играет основную роль в вирулентности вируса ньюкаслской болезни. Вакцины против ПМВ инфекций должны вызывать выраженный синтез антител против F и HN гликопротеинов.

Фузогенные белки парамиксовирусов ориентированы N-концом наружу, а С-концом — внутрь вириона. Нефузогенные белки тех же парамиксовирусов ориентированны противоположным образом. Примером этого может служить белок G РС-вируса.

Негликозилированный мембранный, или матриксный (М) белок парамиксовирусов — наиболее консервативный белок, образующий внутренний слой вирусной оболочки. Он обладает высокой гидрофобностью и принимает участие в заключительной стадии морфогенеза вируса в зараженной клетке. В вирионах парамиксовирусов содержатся 2000—2500 молекул белка М. В составе нуклеокапсида обнаружено три белка: один мажорный - NP (2500—3500 моль/вирион) и два минорных Р и L (соответственно несколько сотен и десятков молекул на вирион). Гликопротеин HN вызывает образование антител, подавляющих инфекционную нейраминидазную и гемагглютинирующую активность. Белок слияния (F) играет ключевую роль в вирулентности вируса и является главной мишенью в иммунных реакциях. Основной иммунодоминантный сайт нейтрализации вируса образуется обоими фрагментами (F1 и F2) белка слияния F. Гликопротеины HN и F, образующие наружный поверхностный слой парамиксовирусов, — наиболее важные в антигенном отношениях. Моноклональные антитела против белка F ВНБ имели более высокую активность in vitro и in vivo, чем против белка HN.

МАТ против белка HN ВБН имели выраженную нейтрализующую активность in vitro, но не защищали цыплят от гибели при заражении. Антитела против двух антигенных участков белка F при меньшей ВН-активности в культуре клеток полностью защищали цыплят. Совместное введение антител против этих двух белков усиливало защитный эффект. Антисыворотки к белкам HN и F вируса НБ, примененные одновременно, давали такой же защитный эффект, как и антивирусная сыворотка. Синергизм действия HN и F антигенов в развитии защитного иммунного ответа против ВНБ обнаружен также и в опытах с вирусом ПГ-3 человека.

Все нейтрализующие эпитопы вируса Сендай локализованы в белке F1. Антитела к белкам HN и F вируса ПГ-3 обладали нейтрализующей и протективной активностью (in vivo), однако только антитела к F-белку проявляли антифузогенную активность. Вирусы ПГ-3 человека и крупного рогатого скота заметно отличались по белку HN. Штаммы ПГ-3 крупного рогатого скота оказались гомогенными по белку HN, но вариабельны по гликопротеину F.

Изучение внутривидового антигенного родства ряда парамиксовирусов показало, что вирусы паротита, Сендай, парагриппа-2 и -4 следует объединить в отдельную группу от вирусов парагриппа 1 и 3.

7. Пикорнавирусы, систематика, общая характеристика. Энтеровирусные инфекции: общие закономерности патогенеза. Полиомиелит. Методы специфической профилактики и терапии энтеровирусных инфекций. Лабораторная диагностика энтеровирусных инфекций.

Пикорнавирусы (лат. Picornaviridae, от pico — маленький и rna — РНК) — семейство, объединяющее маленькие икосаэдрические вирусы высших позвоночных, содержащих одноцепочечную геномную РНК положительной полярности (то есть той же полярности, что и мРНК). Размер капсида составляет около 27—30 нм, размер генома — около 7—8 тысяч оснований. Размножение пикорнавирусов происходит в цитоплазме зараженной клетки. К пикорнавирусам относятся возбудители таких заболеваний как полиомиелит, ринит, ящур, гепатит А и др.

Состав семейства

На основании плотности частиц, нуклеотидного состава РНК и стабильности вирусов при разных рН семейство разделено на 6 родов:

* Род: Enterovirus (Энтеровирусы)

* Род: Rhinovirus (Риновирусы)

* Род: Cardiovirus (Кардиовирусы)

* Род: Aphthovirus (Афтовирусы)

* Род: Hepatovirus (гепатовирусы)

* Род: Parechovirus (парэховирусы)

Строение генома

Общая схема строения геномной РНК (A) и процессинга полипротеина пикорнавирусов (B).

Геномная РНК пикорнавирусов содержит в большинстве случаев одну открытую рамку считывания под контролем IRES — участка внутренней посадки рибосомы. Трансляция вирусной РНК приводит к образованию гигантского белка-предшественника, который еще до завершения синтеза нарезается вирусными протеазами, с образованием зрелых вирусных белков. К 5' — концу вирусной РНК ковалентно прикреплен маленький белок — VPg (от англ. viral protein genome linked, вирусный белок, соединенный с геномом). 3' — конец полиаденилирован (содержит несколько десятков остатков аденина, подобно клеточным мРНК). На 5' и 3' — концах вирусной РНК располагаются так называемые цис-репликативные элементы (OriL и OriR, соответственно — от англ. origin — начало, Left — левый, Right — правый) — последовательности, необходимые для репликации генома.

[править] Белки пикорнавирусов

Геном пикорнавирусов кодирует около десятка белков обеспечивающих репликацию вирусной РНК, перепрограммирование клетки, сборку зрелых вирионов. Кодирующую область генома довольно условно делят на три участка: P1 — кодирует структурные белки VP1, VP2, VP3, VP4, из которых строится вирусная частица. P2 и P3 — кодируют белки, необходимые для перепрограммирования клетки и репликации:

* 2А — негомологичен у представителей разных родов пикорнавирусов. Например, у афто- и кардиовирусов — это пептид, который вызывает ко-трансляционный разрыв в синтезируемой белковой цепи полипротеина, а у энтеро- и риновирусов — сериновая протеаза.

* 2B и 3A — небольшие гидрофобные белки, принимающие участие в вызываемом пикорнавирусами изменении мембран клетки.

* 2С — этот белок имеет гомологию с хеликазами, входит в состав пикорнавирусного репликативного комплекса.

* 3B — это VPg, белок прикрепляющийся к 5'-концу вирусной РНК.

* 3С — цистеиновая протеаза, разрезающая полипротеин.[3]

* 3D — РНК-полимераза, белок синтезирующий вирусную РНК.

* L — лидерный белок также негомологичен у представителей разных родов, у ряда пикорнавирусов отсутствует. У афтовирусов он является протеазой, отщепляющей себя от полипротеина, у кардио- и тешовирусов лишен энзиматической активности.

Данное семейство включает более 200 вирусов, которые объединены в 6 родов: энтеро-, афто-, кардно-, рино-, гепато- и парэховирусы. Вирусы, вызывающие заболевания человека, входят в 4 рода, а вызывающие заболевания животных - в 6 родов. Важным признаком дифференцирующим родовую принадлежность является стабильность при низком рН. Афтовирусы нестабильны при рН ниже 7,0; риновирусы — при рН ниже 5,0; энтеро-, гепато-, кардио- и парэховирусы стабильны при рН=3,0. 5'-нетранслируемая область генома кардио- и афтовирусов содержит длинный поли (С) участок, отсутствующий у представителей других родов. Афтовирусы уникальны по наличию в геноме трех подобных, но не идентичных участков, кодирующих белок VPg.

Вирионы представляют собой безоболочечные частицы, округлой формы с гладкой поверхностью диаметром 27 нм.

Геном представлен одной молекулой одноцепочечной (+)РНК размером 7,2—8,4 тн. Геномная РНК полиаденилирована на З'-конце и имеет белок VPg, связанный ковалентно с 5'-концом. Геномная РНК обладает инфекционностью, т.е. функционирует как мРНК, имеет одну открытую рамку считывания и транслируется в полипротеин, который затем расщепляется на 11 индивидуальных белков. Пикорнавирусы содержат 60 копий каждого из 4 капсидных белков: VP1, VP2 и VP3 (м.м. каждого 30000) и VP4 (м.м. 7000-8000) и 1 копию небольшого белка VPg (м.м. варьирует; афтовирусы кодируют 3 варианта VPg). Кроме того, в вирионах многих пикорнавирусов были обнаружены минорные белки, функция которых неизвестна.

Три белка VP1, VP2 и VP3, структурноподобных друг другу, образуют наружную поверхность вириона, а белок VP4 расположен внутри капсида и, вероятно, связан с геномной РНК. Белок VPg участвует в репликации РНК и, вероятно, выполняет сигнальные функции при инкапсидации.

пикорнавирусы

В вирионах полио- и риновирусов, VP1, VP2 и VP3, упакованные вместе, образуют «каньон», обрамляющий 5-гранник. Аминокислоты внутри каньона и особенно в основании, являются вариабельными. Консервативные аминокислоты, расположенные в основании каньона, вероятно, формируют точки прикрепления вирусов к рецепторам на поверхности клетки и, предположительно, защищают их от иммунных механизмов.

В этом отношении риновирусы подобны вирусу ящура, который имеет относительно гладкую поверхность без структуры каньона; места прикрепления к клеточным рецепторам локализованы на верхушке выступов поверхности вириона. Эти участки являются весьма антигенными и определяют серотиповую специфичность вируса ящура. Установлены общие закономерности в антигенной структуре пикорнавирусов. Инфекция или иммунизация (146 S-частицами, но не 12-14 S-субъединицами) сопровождаются образованием вируснейтрализующих антител (ВНА). Главный иммуногенный сайт локализован в VP1, хотя нейтрализующие эпитопы локализованы в двух других капсидных белках - VP2 и VP3. Обнаружена многокомпонентность эпитопов, учавствующих в нейтрализации вируса. Замена только одной аминокислоты в эпитопе в процессе мутации может привести к изменению антигенной структуры пикорнавирусов. Ренгеноструктурный анализ позволил локализовать нейтрализующие антигенные участки энтеровирусов. У вируса полиомиелита идентифицировано три основных нейтрализующих участка: первый находится в VP1 и включает область аминокислот 89-100; второй - аминокислот 220-222 полипептида VP1 и аминокислот 270 или 164—172 полипептида VP2; третий — области аминокислот 58—60 и 70—74 полипептида VP3 или аминокислот 286—290 полипептида VP1 и 58-59 полипепттида VP3. таким образом, вирус полиомиелита содержит три основных антигенных участка, в которые вовлечены три капсидных белка. Первый нейтрализующий участок - непрерывный (области 89-100 аминокислот VP1), второй и третий — нейтрализующие состоят из двух областей: второй - из участков аминокислот белков VP1, VP2, третий - из участков аминокислот полипептида VP3 или VP1 и VP3.

Антигенные участки, связывающие антитела, не участвуют во взаимодействии полиовируса с клеточными рецепторами. У антигенных вариантов полиовируса устойчивость к нейтрализующим антителам сопровождалась аминокислотными заменами во всех трех наружных капсидных белках. На VP1 полиовируса типа 1 идентифицирован антигенный участок нейтрализации 1В. Он представлен эпитопом, который формируется двумя петлями VP1, а также включает аминокислотные остатки 69—104 и 141 — 152. Моноклональные антитела, реагирующие с VP1 полиовируса типа 1, связывались с областью аминокислот 93—104 указанного полипептида. Антигенные сайты сохраняли иммуногенную активность в инвактивированной вакцине. Протеолитическая активизация VP1 полиовируса повышала его антигенность для мышей. Вирус гепетита А, в отличие от полиовируса, по-видимому, обладает одним доминантным нейтрализующим участком. Хотя у энтеровирусов отсутствует групповой антиген, тем не менее, выявлены перекрестные реакции с антисыворотками на денатурированные антигены.

У энтеровирусов парнокопытных животных, кроме того, обнаружены общие эпитопы в полипептидах VP1. Вирус везикулярной болезни свиней содержит три белка: VP1, VP2 и VP3 с молекулярной массой соответственно - 33, 29 и 32 кД. Белки VP1 и VP2 ответственны за индукцию ВН-антител. Энтеровирусы энцефаломиелита и нефрита птиц антигенно не связаны между собой.

У вируса ящура VP1 является иммунодоминантным полипептидом. Он ответственен за индукцию ВНА, а Т- и В-клеточные эпитопы находятся, вероятно, в целой вирусной частице. Кроме VP1, важные антигенные области находятся в структуре VP2 и VP3. Три капсидных белка, экспонированных на поверхности вируса ящура, формируют четыре антигенных участка. Первый из них представлен аминокислотными остатками 140-160 белка VP1, второй, третий и четвертый соответственно — VP1, VP2 и VP3. На поверхности вируса ящура обнаружено три участка нейтрализации. Один выявлен только на интактных вирионах (140S), второй — на инактивированных вирионах и субединицах (12 S) и третий на 140S, 12S — структурах и полипептиде VP1. Главный антигенный сайт вируса ящура - это участок соответствующий 141 — 160 аминокислотным остаткам белка VP1, образующий петлю G-P, выступающую на поверхности вириона. За антигенную специфичность вируса ответственны два вариабельных участка, включающие аминокислотные остатки 42—60 и 134—158. Основным результатом «иммунологических» мутаций вируса ящура во время эпизоотических вспышек (антигенный дрейф) является изменение аминокислотной последовательности в VP1.

Эпитопы, расположенные в VP1, в отличие от эпитопов, расположенных в VP2, чувствительны к трипсину.

Субвирусные частицы 12S вируса ящура содержат высококонсервативный белок, который выявляется моноклональными антителами одной специфичности у шести из семи известных типов вируса. Однако иммунизация ими не сопровождалась образованием ВН-антител. Возможно, в создании специфической защиты существенную роль играют Т-хелперы и антителозависимые факторы иммунитета. Введение инактивированной противоящурной вакцины крупному рогатому скоту сопровождается образованием антител к капсидным белкам и полимеразе ЗД, тогда как при репликации инфекционного вируса дополнительно образуются антитела к неструктурным вирусным белкам (2В, 2С, ЗАВ 1 и/или ЗС). Репликация инфекционного вируса вызывает синтез последних независимо от предварительной вакцинации или клинического проявления заболевания. Данное явление дает возможность выявлять репликацию вируса ящура и различать иммунных и инфицированных животных.

Нейтрализующий эпитоп риновируса человека типа 2 включает аминокислотные остатки 153-164 2Р2. Зрелые вирионы пикорнавирусов по антигенности значительно превосходят собственные субвирусные частицы, образуемые как в процессе синтеза и морфогенеза вирионов, так и при их дезинтеграции. Это, по-видимому, в основном связано с конформационными изменениями структурных полипептидов. При денатурации различными факторами полиовирус, например, может потерять сердцевину. Такая ДС-антигенная конверсия сопровождается потерей способности индуцировать образование ВН-антител. У вируса ящура образование ВН-антител практически вызывали только полные вирионные (140S частицы), а не их компоненты. На этом основании об иммуногенности инактивированных вакцин против данных заболеваний можно судить по концентрации соответственно D- или 140S антигена.

8. Арбовирусы – возбудители эндемичных инфекций. Основные представители арбовирусов. Характеристика эндемичных заболеваний: клещевых энцефалитов и геморрагических лихорадок. Пути передачи. Общие закономерности патогенеза.

Арбовирусы (от англ. arthropod-borne viruses) — группа вирусов, переносчиками которых являются членистоногие. Арбовирусы имеют одноцепочечную геномную РНК, двуцепочечную РНК (реовирусы) или двуцепочечную ДНК (в случае Asfarvirus) и могут передаваться от животных человеку через насекомых и вызывать развитие таких заболеваний, как энцефалит, лихорадка Денге, лихорадка паппатачи и жёлтая лихорадка.

[править] Представители

Семейство	Роды	Виды	Векторы	Вызываемые заболевания
Asfarviridae	Asfivirus	Вирус африканской лихорадки свиней	клещи	вирусный энцефалит, вирусная геморрагическая лихорадка
Bunyaviridae	Phlebovirus	англ. Rift Valley fever virus	комары (Aedes spp., Culex spp.)	вирусный энцефалит, вирусная геморрагическая лихорадка
Bunyaviridae	Phlebovirus	вирус Тосканы, лихорадка паппатаци	Phlebotomus spp.	лихорадка
Bunyaviridae	Orthobunyavirus	вирус калифорнийского энцефалита	комары	вирусный энцефалит
Bunyaviridae	Nairovirus	Вирус геморрагической лихорадки Конго-Крым	клещи	вирусная геморрагическая лихорадка
Flaviviridae	Flavivirus	англ. Louping ill virus, англ. Powassan virus, вирус клещевого энцефалита	клещи (Ixodes spp.)	вирусный энцефалит
Flaviviridae	Flavivirus	вирус лихорадки Денге, вирус энцефалита Murray Valley, вирус желтой лихорадки	комары	вирусный энцефалит, вирусная геморрагическая лихорадка
Flaviviridae	Flavivirus	вирус японского энцефалита, вирус энцефалита Сент-Луис, вирус Западного Нила	комары	вирусный энцефалит
Reoviridae	Coltivirus	вирус клещевой лихорадки Колорадо	клещи	вирусная геморрагическая лихорадка
Reoviridae	Orbivirus	вирус африканской болезни лошадей, вирус синего языка овец, вирус эпизоотической геморрагической болезни	Ceratopogonidae (Culicoides spp.)	вирусный энцефалит
Togaviridae	Alphavirus	англ. Chikungunya virus, вирус восточного энцефалита лошадей, англ. O'nyong'nyong virus, англ. Ross River virus, вирус венесуэльского энцефалита лошадей, вирус западного энцефалита лошадей	комары	вирусный энцефалит

Дата добавления: 2015-10-13