| Белки в организмах
| Функции компонентов комплексов
|
| E. coli
| Фаг Т4
| Вирус SV40 / человек
|
| DnaB
| Белок 41
| T-антиген
| ДНК-хеликаза, стимулирует образование затравок на одноцепочечной ДНК
|
| DnaC
| Белок 59
| »
| Обеспечивает взаимодействие хеликазы и праймазы с ДНК, находящейся в комплексе с SSB-белком
|
| SSB
| Белок 32
| RPA
| Белок, связывающийся с одно-цепочечной ДНК, стимулирует ДНК-полимеразы, облегчает вхождение хеликазы в репликативный комплекс
|
| g-Комплекс (gdd‘cy)
| Белок 44/62
| RFC
| ДНК-зависимая АТРаза, обеспечивает связывание затравки с матрицей, стимулирует ДНК-полимеразу
|
| t- Белок
| Белок 43 (?)
|
| Обеспечивает сборку и димеризацию холофермента ДНК-полимеразы, необходим для образования инициационного комплекса
|
| Белки в организмах
| Функции компонентов комплексов
|
| E. coli
| Фаг Т4
| Вирус SV40 / человек
|
| b (b*)-Белок
| Белок 45 (?)
| PCNA (?)
| Стимулирует ДНК-полимеразу и ДНК-зависимую АТРазу, выполняет функцию "скользящего зажима", обеспечивающего процессивность репликации
|
| Pol III (aqe), минимальный фермент
| Белок 43
| Pol d
| ДНК-полимераза, 3’®5’-экзонуклеаза; a-субъединица Pol III катализирует полимеризацию, а e-субъединица – является корректирующей экзонуклеазой
|
| -
| -
| Pol e
|
|
| -
| -
| Pol g
| ДНК-полимераза, осуществляет репликацию ДНК митохондрий, кодируется ядерным геном
|
| DnaG
| Белок 61
| Праймаза, (Pol a)
| Праймаза, синтез РНК-затравок
|
| Лигаза
| Т4-лигаза
| Лигаза I
| Лигирование фрагментов ДНК
|
| Pol I
| Белок 43
| FEN-1 или MF-1
| Экзонуклеаза, удаляет РНК-затравки
|
| РНКаза Н
| РНКаза Н
| РНКаза Н1
| Нуклеаза, удаляет РНК-затравки
|
В табл. I.16 включены белки наиболее хорошо изученных систем репликации: E. coli и ее бактериофага Т4, а также вируса SV40, размножающегося в культивируемых клетках человека (использованы общепринятые сокращения). При рассмотрении таблицы видно, что основные компоненты системы репликации ДНК в филогенезе функционально консервативны, и любой белковый компонент системы прокариот имеет свой прототип в системе репликации ДНК млекопитающих. Принимая во внимание только этот факт, можно ожидать наличие значительного сходства в механизмах репликации ДНК прокариотических и эукариотических организмов. Более удивительным представляется то, что у белков разных организмов, выполняющих одинаковые функции, в большинстве случаев отсутствует гомология в аминокислотных последовательностях. В частности, не обнаружено сходства у белка SSB (single-stranded DNA binding protein) E. coli, белкового продукта гена 32 фага Т4 и белка RPA (replication protein A) репликативной системы человека. То же самое характерно и для b-субъединицы ДНК-полимеразы III (Pol III) E. coli (b-белок), белка 45 фага Т4 и белка PCNA (proliferating cell nuclear antigen) человека. Это указывает на возможность выполнения одних и тех же функций полипептидными цепями с разными аминокислотными последовательностями, а также на вероятное конвергентное эволюционное происхождение таких белков и их функций из разных неродственных белков-предшественников.
