Б) Особенности соединительной ткани.

Биохимия соединительной ткани.

А) функции соединительной ткани.

Б) Особенности соединительной ткани.

Биохимия костной ткани.

А) введение

Б) функции костной ткани.

В) Структура костной ткани.

Г) Белки неколлагеновой природы

Д) Неорганические вещества

Е) Особенности метаболизма костной ткани

Ж) Влияние гормонов

З) Влияние витаминов D₃, А, С, В₂, В₆, РР

И) Энзимодиагностика

К) Патология костной ткани

Список литературы

Биохимия соединительной ткани.

А) функции соединительной ткани.

Соединительная ткань составляет примерно 50% от массы тела человека.

Функции соединительной ткани:

опорная (основа органов и тканей),

механическая (прочность тканей),

соединительная (связывание клеток и межклеточно­го матрикса в единую ткань),

защитная (препятствует проникновению инфекцион­ных агентов),

пластическая (закрытие крупных дефектов тканей),

специфическая (зубы, сухожилия, кожа, фасции,
связи),

- поддержание формы органов (каркас органов).

Б) Особенности соединительной ткани.

Особенности соединительной ткани:

малое количество клеток (фибробластов, хондробластов, остеобластов, кератобластов),

преобладание фибриллярных белков (коллагена, эла­стина, фибронектина),

преобладание межклеточного матрикса,

преобладание гликозаминогликанов и протеогликанов.

Протеогликаны содержат 5% белка и 95% гликоз­аминогликанов. Гликозаминогликаны соединительной ткани представлены: гиалуроновой кислотой, хондроитинсульфатами, кератансульфатами и дерматансульфатами.

Основным белком соединительной ткани является коллаген, биосинтез полипептидной (а1—а₂) цепи кото­рого происходит из активированных аминокислот на по­лисомах фибробластов. Затем образованные полипептид­ные цепи в цитозоле фибробластов подвергаются посттран­сляционным модификациям:

гидроксилирование пролина и лизина под действием пролин- и лизингидроксилаз с участием витамина С, а-кетоглутарата, О₂ и Fе²⁺, в результате чего в поли­пептидной цепи образуются оксипролин и оксилизин;

гликозилирование ОН-групп лизина под действием гликозилтрансферазы с участием глюкозы и галак­тозы (присоединение дисахаридных остатков);

образование тройной спирали (триплета) — проколлагена — с рыхлыми концевыми С- и N-фрагментами;

выход молекулы проколлагена из фибробластов в межклеточное пространство сопровождается действи­ем проколлагенпептидаз, содержащихся в цитоплазматической мембране фибробластов, в результате чего происходит отщепление рыхлых N- и С концевыхфрагментов проколлагена и образование плотной правозакрученной тройной спирали (триплета) — молекулы тропоколлагена;

тропоколлаген подвергается действию фермента лизиламинооксидазы (Си²⁺-зависимой), в результате чего происходит окисление гШ₂-групп лизина до аль­дегидных с образованием аллизина;

фибрилл огенез: в присутствии витаминов РР и В₆ происходит образование поперечных ковалентных сшивок за счет альдегидных и аминогрупп в молеку­лах тропоколлагена, причем молекулы сдвинуты от­ носительно друг друга на ¹/₄; фибриллогенез приво­дит к образованию фибрилл коллагена;

-фибриллы коллагена объединяются в прочные коллагеновые волокна (зачастую содержащие по 6 фиб­рилл коллагена) как за счет ковалентных, так и за счет гидрофобных связей.

Особенности коллагена:

— необычный аминокислотный состав: 30% глици­на, 20 — пролина и оксипролина, 10 — аланина, 1 — оксилизина и 40% всех остальных аминокислот;

не гидролизуется протеазами желудочно-кишечного тракта;

в коже, костях, связках, фасциях, на стенках сосу­дов, базальных мембранах содержатся различные типы коллагенов.

При старении коллагена образуется большое количе­ство поперечных сшивок, вследствие чего он приобретает более жесткую структуру. Катаболизм коллагена проис­ходит под влиянием фермента коллагеназы.

Об интенсивности распада коллагена судят по коли­чественному содержанию оксипролина в моче: у взрос­лых за сутки выделяется 15—20 мг, у детей — до 200 мг.

Эластин является фибриллярным белком, способ­ным к обратному растяжению в вертикальном и горизон­тальном направлениях, причем сетчатая структура его обусловлена десмозином. Десмозин образован тремя мо­лекулами аллизина и одной молекулой лизина. Биосин­тез эластина протекает на полисомах фибробластов, при­чем вначале образуется предшественник — тропоэластин, который не содержит поперечных связей и обладает рас­творимостью. В последующем проэластин превращается в эластин, нерастворимый и содержащий большое число поперечных связей, образованных десмозином, изодесмозином и лизиннорлейцином.

Аминокислотный состав эластина: глицина — 30%, аланина — 21, валина — 13, лейцина — 10, лизина — 10, оксипролина — 1 %.

Наибольшее содержание эластина в стенках аорты и других кровеносных сосудов.

Катаболизм эластина происходит под действием эластазы.

Фибронектин — сложный белок — гликопротеин, имеющий доменную структуру и содержащий несколько активных центров связывания (поливалентный белок). Фибронектин, располагаясь в межклеточном пространстве, участвует в структурной организации межклеточно­го вещества и в обеспечении межклеточного взаимодей­ствия в соединительной ткани. При недостаточном био­синтезе фибронектина у онкологических больных проис­ходит метастазирование (распространение) опухоли.

Биохимические изменения при некоторых патологи­ях соединительной ткани. Старение организма сопровож­дается изменениями в соединительной ткани:

уменьшением отношения основное вещество/волок­на;

уменьшением содержания воды;

- увеличением содержания коллагена;

снижением концентрации гликозаминогликанов;

изменением свойств коллагена (увеличение числа поперечных связей, снижение эластичности и спо­собности к набуханию).

Недостаток витамина С приводит к снижению актив­ности двух ферментов — пролин- и лизингидроксилаз в коллагене, уменьшает биосинтез проколлагена и тропоколлагена, уменьшает прочность структуры коллагена и в конечном итоге нарушает прочность стенок кровенос­ных сосудов, связок, фасций и т. д.

Избыток витамина D₃, а отсюда избыток гормона кальцитриола приводит к деструкции органического и ми­нерального компонентов костей и усилению катаболизма коллагена, сопровождающегося усилением выделения с мочой оксипролина.

Паратгормон при гиперпаратиреоидизме, активируя катаболизм коллагена, способствует увеличению в моче оксипролина и ионов кальция.

Системная склеродермия и другие коллагенозы со­провождаются увеличением биосинтеза коллагена, вслед­ствие чего развивается фиброз внутренних органов, свя­зок и кожи. Одновременно усилен распад коллагена с уве­личением выделения оксипролина с мочой.

Кортикостероиды (например, кортизон, кортизол) ингибируют рост и деление фибробластов, биосинтез м-РНК проколлагена, биосинтез фибронектина, протеогликанов.

Повышение биосинтеза коллагена происходит при заживлении обширных ран, циррозах печени, мышечных дистрофиях и ряде других заболеваний.

При недостатке ионов меди, снижении активности лизиламинооксидазы (или ее генетически обусловленной недостаточности) нарушается биосинтез эластина.

Дата добавления: 2015-07-24