Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Вопрос №10 (11): Особенности структуры, аминокислотного состава и биологическая роль фибриллярных белков: коллагена и кератина.

Читайте также:
  1. I. Исходные функциональные особенности
  2. I. Часть. Приёмка состава без подачи на него высокого напряжения 825В.
  3. II Особенности продажи продовольственных товаров
  4. II. Особенности технологии баз и банков данных.
  5. III Особенности продажи текстильных, трикотажных, швейных и меховых товаров и обуви
  6. III. Виды экскурсий и особенности их проведения
  7. III. Особенности режима рабочего времени локомотивных и кондукторских бригад

Фибриллярные белки имеют вытянутую нитевидную структуру. Большинство фибриллярных белков не растворимо в воде, имеют большую молекулярную массу. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу.

 

Кератины по своей вторичной структуре разделяются на 2 группы:

а-кератины – имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (а-спираль). Являются основой волос, рогов, когтей, копыт млекопитающих. Функция- защитная.

Бета-кератины- имеют конформацию в виде несколько зигзообразных полипептидных цепей. Обнаружен в чешуи рептилий, панцирях черепах в перьях, клювах и когтях птиц.

Характерной особенностью а-кератинов является полная нерастворимость в воде при нейтральных значения pH и физиологической температуре. Объясняется это тем, что в состав белка входят большое количество гидрофобных аминокислотных остатков (Валин, лейцин. Фенилаланин и т.д). В силу своей конфирмации, гидрофобные аминокислотные остатки направлены к внешней стороне структуры молекулы.

Коллаген- составляет основу соединительной ткани организма (сужилий, костей, хрящей, дермы и т.д.) Структуру молекулы представлена в виде правозакрученных 3-х альфо-спиралей. Состав: высокое содержание глицина, низкое содержание серосорежащих аминокислот и отсутствие триптофана. Функция- защитная.

 

Вопрос № 12: Что представляют собой фосфопротеины? Охарактеризуйте представителей: строение и биологическая роль.

Фосфопротеины- это сложные белки, простетической группой которых является ортофосфорная кислота, прикрепляющаяся к гидроксильным группам серина, треонина и тирозина.

Фосфорилаза- является ферментом в организме.

Гликогенсинтетазы-

Казеиноген молока- выполняет запасающую функцию в молоке млекопитающих.

 

Вопрос №13: Что представляют собой металлопротеины? Перечислите виды металлопротеинов и их биологические функции в организме.

Это сложные белки, простетической группой которых, является ионы каких либо металлов.

Негеминовое железо (трансферин- служащий физиологическим переносчиком желез в организме. Ферритин- участвует в запасе и мобилизации железа в организме. Гемосидерин- биологическая роль изучена недостаточно)

Медь (цитохромоксидаза- окисление, депонирование и транспорт меди в организме,

Тирозиназа- особый фермент, участвующий в появлении- меланинов)

Натрий, калий, кальций (АТФ-азы- участвую в энергетическом обмене)

Цинк (карбоксидраза- фермент, инсулин- участвует в энергетическом обмене углеводов, при недостатке этот гормона, возникает заболевание- Сахарный диабет)


Дата добавления: 2015-07-12; просмотров: 533 | Нарушение авторских прав


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Вопрос № 4: Что такое И.Э.Т. белков? И.Э.С.? Почему ИЭТ является характерной константой данного белка? Как влияет pH среды на заряд и пространственную структуру белковой молекулы?| ОБЩАЯ ФИЗИОЛОГИЯ АНАЛИЗАТОРОВ

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.007 сек.)