Читайте также:
|
Будь-яка зміна умов середовища в технологічному процесі виробництва харчових продуктів впливає на нековалентні зв'язки молекулярної структури і призводить до порушення четвертинної, третинної і вторинної структури білка. Порушення нативної структури призводить до втрати біологічної активності (ферментативної, гормональної) і називається денатурацією білка. Це відбувається без зміни первинної структури (рис).
|
Рис. Схема денатурації білка
Більшість білків денатурують у присутності кислот, лугів, нагріванні і охолодженні, обробці ПАР, важкими металами (Ag, Pb, Hg), органічними розчинниками (етанол, метанол, ацетон). Ця властивість білків застосовується для їх виділення з харчової сировини, а фактори, які впливають на денатурацію (присутність інших речовин) використовуються для підвищення або зниження активності ферментів.
Більшість білків денатурує при 60-800С, але є і термостійкі: ферменти термофільних мікроорганізмів, лактоглобулін молока. Така властивість термостійких білків пояснюється наявністю в молекулі великої кількості дисульфідних зв’язків. Теплова денатурація білка – основний процес, що відбувається у процесі випікання хліба, печива, бісквітів, сушіння макаронних виробів, одержання сухих сніданків, варіння і смаження овочів, риби, м’яса, стерилізації молока і т.д.
Цей процес прискорює травлення білків у шлунково-кишковому тракті, так як полегшує доступ до них ферментів і обумовлює органолептичні і споживчі властивості харчових продуктів, наприклад пористу структуру хліба і м’якість м’яса.
Але ступінь денатурації може бути різною - до повного порушення структури білків і утворення нових пептидних і дисульфідних зв’язків. Засвоєння таких полімерів погіршується. Так, переварене яйце, пересмажене м’ясо засвоюється гірше.
Продукти гідролітичного розпаду білків - амінокислоти є джерелом живлення мікроорганізмів. Токсичні продукти можуть утворюватися при мікробному псуванні білкових продуктів. Розщеплення білків і їх похідних, викликане мікроорганізмами одержало назву гниття.
Найчастіше розпад амінокислот йде шляхом окиснювального дезамінування, в результаті утворюються аміак і α-кетокислоти.
|
Потім імінокислота приєднуючи Н2О розпадається на кетокислоту і аміак.
Також гідролітичне дезамінування (+Н2О) утворює оксикислоти, а відновлення (+2Н) – жирні кислоти. При розкладі амінокислот по схемі так званого внутрішньо-молекулярного дезамінування утворюються ненасичені жирні кислоти і аміак
Деякі кетокислоти і оксикислоти можуть надалі перетворюватись при каталітичній дії декарбоксилаз в альдегіди і вуглекислий газ.
,
а оксикислоти у спирти і вуглекислий газ.
У більшій кількості утворюються оцтова і масляна, а потім мурашина і пропіонова кислота, які надають продуктам неприємний запах.
Розповсюдженим процесом розпаду амінокислот під дією декарбоксилаз мікроорганізмів, являється утворення вуглекислого газу і відповідного аміну. З гістидину утворюється гістамін, з тирозину – тирамін, з лізину – кадаверін, з орнітину – путресцин, які мають сильну фармакологічну дію.
Інші бактеріальні ферменти викликають специфічні перетворення ряду амінокислот. Так, при розпаді триптофану утворюється індол і скатол, поступово руйнується боковий ланцюг, залишаючи цілою кільцеву структуру.
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Специфічні перетворення тіоамінокислот під дією ферментів мікроорганізмів ведуть до утворення сірководню і меркаптанів.
|
|
|
Індол, скатол, крезол, сірководень і меркаптани – отруйні і з неприємним запахом речовини.
При температурі від 50 до 100 ºС відбувається реакція взаємодії білків з відновлюючими цурками з утворенням темнозабарвлених продуктів – меланоїдинів Суть реакції меланоїдиноутворення (Майяра) викладено у лекції № 6 (див с.). Реакція широко розповсюджена при термічній обробці самих різноманітних харчових продуктів (Кузьмина 1959; Кретович і Токарєва 1963, 1973; Адріан 1969-1973 та ін.).
Теплова обробка білоквмісних продуктів при 100-120ºС призводить до деструкції молекул білка, розриву пептидних зв'язків, відщеплення функціональних груп, утворення Н2S, NH3, CO2 і багатьох шкідливих небілкових сполук.
Так, стерилізація молочних, м’ясних, рибних продуктів при температурі 115ºС призводить до розпаду цистеїнових залишків з утворенням сірководню, диметилсульфіду (H3C – S – CH3) і цистеїнової кислоти (HOOC – CH(NH2) – CH2 – SO3H).
Реакції дезамінування аспарагінової і глутамінової кислот та дегідратації гліцину можуть бути причиною утворення нових ковалентних звязків:
 |
(піролідонкарбонова кислота)
 |
(2,5-дикетопіперазин)
Серед продуктів термічного розпаду білків зустрічаються мутагенні сполуки. Вони містяться в бульйонах, смаженому м’ясі, яйцях, копченостях, в’яленій рибі. Ці сполуки викликають спадкові зміни в ДНК, що може мати різні непередбачувані наслідки.
В екстрактах, виділених із смажених риби і м’яса, бульйонів знайдені продукти піролізу амінокислот (рис.) та інші продукти ізомеризації та конденсації амінокислот.
Фен-П-1 Ліз-П-1
Рис. Продукти піролізу амінокислот
Утворення токсичних сполук відбувається при тепловій обробці білкових продуктів з температурою вище 200ºС, а також при нижчих температурах у лужному середовищі, яке використовується при одержанні ізолятів і концентратів білків. Зміни також зумовлені реакціями ізомеризації залишків амінокислот з L- у D-форму, що знижує засвоєння білка. Наприклад, термообробка казеїну молока при 200ºС знижує біологічну цінність продукту на 50%.
У лужному середовищі при високих температурах залишки амінокислот перетворюються і можливо конденсуються між собою, утворюючи міжмолекулярні поперечні зв'язки. У дослідах на щурах показано, що, наприклад, лізиноаланін стимулює нефрокальциноз, діарею, облисіння. Тому зараз вирішується питання про введення допустимих концентрацій лізиноаланіну (300 мг на 1кг) у продуктах харчування.
Структурні перетворення білків, які теж порушують природні білково-ліпідні взаємодії можуть виникати внаслідок несприятливих погодних умов при визріванні зерна, враженні шкідниками, мікрофлорою, зниженням або підвищенням температури при зберіганні і переробці сировини, дії механічних та фізико-хімічних факторів (перемішування, гомогенізація, замішування, ІЧ проміння, ультразвук, дія солей, вуглекислого газу, азоту, етилену та ін.).
Вільні ліпіди окиснюються і здатні до утворення міжмолекулярних і внутрішньо молекулярних зв'язків у білках, утворюючи нові полімери. Окиснювальне псування білків пов'язане з втратою незамінних амінокислот і особливо небезпечне при переробці олійної та жирової сировини. При подрібненні насіння і зерна відбувається теплова агрегація білків, при інтенсивному замісі тіста можлива їх деструкція з розривом ковалентних зв’язків. Для уповільнення небажаних реакцій додають ферментні препарати, антиоксиданти з метою попередження взаємодії ліпідів з білками.
Наприклад, при обробці молока ультразвуком створюються умови для різних хімічних перетворень – швидкість потоку рідини досягає 400 км/год, а температура наближається до 2100ºС.
Використання нових технологічних процесів у харчовій промисловості має бути науково обґрунтованим, потребує вивчення їх впливу на молекулярну структуру білків для забезпечення якості харчових продуктів і збереження здоров’я населення.
Дата добавления: 2015-12-07; просмотров: 163 | Нарушение авторских прав