Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

С. α1-антитрипсин

В. Вал на Глу

С. Глн на Вал

Д. Вал на Глн

Е. Глу на Глн

60. При отруєнні окислами азоту, парами нітротензолу та інш., частина гемоглобіну переходить в сполуку, яка містить тривалентне залізо та має назву:

А. *Метгемоглобін

В. Карбгемоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Карбоксигемоглобін

61. У хворого діагностовано хворобу Коновалова-Вільсона, при якій спостерігається виділення іонізованої міді із сечею, відкладення її в органах і тканинах. Порушення синтезу якого білка плазми крові є найбільш вірогідною причиною цього захворювання?

А. Гемоседерін

В. Трансферин

С. Гем еритрин

Д. *Церулоплазмін

Е. Гемоціанін

62. Дуже чутлива реакція, яка використовується для виявлення мінімальних кількостей крові в біологічних рідинах має назву:

А. Біуретова

В. *Бензидинова

С. Ксантопротеїнова

Д. Адамкевича

Е. Фоля

63. До хромопротеїнів належать флавопротеїни, які містять похідні ізоалокзину. Представником таких білків є:

А. *Сукцинатдегідрогеназа

В. Міоглобін

С. Лактатдегідрогеназа

Д. Казеїноген

Е. Муцин

64. Серповидно-клітинна анемія є результатом мутації в молекулі ДНК, яка кодує синтез одного з ланцюгів гемоглобіну. Це приводить до:

А. Порушення синтезу β-ланцюгів

В. Порушення синтезу α-ланцюгів

С. *Заміні Глу на Вал в β-ланцюгах

Д. Заміні Глу на Вал в α-ланцюгах

Е. -

65. Крім кисню гемоглобін з’єднується з СО2. Ця сполука має назву:

А. Метгемоглобін

В. *Карбгемоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Карбоксигемоглобін

66. До гемоглобінозів належать таласемії, причиною яких є:

А. *Порушення синтезу одного з ланцюгів гемоглобіну

В. Зміні структури одного з ланцюгів гемоглобіну

С. Порушення утворення комплексу глобіну з залізом

Д. Підвищення синтезу HbF

Е. Мутація в молекулах ДНК, які кодують синтез ланцюгів гемоглобіну

67. Залізовмісний білок, який головним чином знаходиться в селезінці, печінці, кістковому мозку та виконує роль депо заліза в організмі, має назву:

А. Трансферин

В. Гемосидерин

С. Гемоглобін

Д. Міоглобін

Е. *Феритин

68. До хромопротеїнів належать флавопротеїни, які містять похідні ізоалокзину. Представником таких білків є:

А. Муцин

В. Міоглобін

С. Лактатдегідрогеназа

Д. Казеїноген

Е. *Сукцинатдегідрогеназа

69. Серповидно-клітинна анемія є результатом мутації в молекулі ДНК, яка кодує синтез одного з ланцюгів гемоглобіну. Це приводить до:

А. *Заміні Глу на Вал в β-ланцюгах

В. Порушення синтезу α-ланцюгів

С. Порушення синтезу β-ланцюгів

Д. Заміні Глу на Вал в α-ланцюгах

Е. -

70. Крім кисню гемоглобін з’єднується з СО2. Ця сполука має назву:

А. Метгемоглобін

В. Міоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. *Карбгемоглобін

Е. Карбоксигемоглобін

71. До гемоглобінозів належать таласемії, причиною яких є:

А. Підвищення синтезу HbF

В. Зміні структури одного з ланцюгів гемоглобіну

С. Порушення утворення комплексу глобіну з залізом

Д. *Порушення синтезу одного з ланцюгів гемоглобіну

Е. Мутація в молекулах ДНК, які кодують синтез ланцюгів гемоглобіну

72. Залізовмісний білок, який головним чином знаходиться в селезінці, печінці, кістковому мозку та виконує роль депо заліза в організмі, має назву:

А. Трансферин

В. *Феритин

С. Гемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Гемосидерин

73. Флавопротеїни містять простетичні групи – ізоалокзинові похідні, якими є:

А. ДНП, РНП

В. Хондроїтинсірчана кислота

С. Гіалуронова кислота

Д. НАД, НАДФ

Е. *ФАД, ФМН

74. Крім кисню, гемоглобін легко з’єднується з іншими газами. При отруєнні чадним газом гемоглобін міцно зв’язується з СО. Ця сполука має назву:

А. Метгемоглобін

В. Карбгемоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. Міоглобін

Е. *Карбоксигемоглобін

75. До металопротеїнів належить залізопротеїн, який знаходиться в сироватці крові у складі β-глобулінів та є фізіологічним переносником заліза в організмі. Це:

А. Гемоседерін

В. *Трансферин

С. Гем еритрин

Д. Церулоплазмін

Е. Гемоціанін

76. Ліпопротеїни крові є транспортними формами ліпідів в крові, до них належить:

А. Трансферин

В. Церулоплазмін

С. *Хіломікрони

Д. Гемоседерин

Е. Транскортин

77. Трансферин, церулоплазмін, гонадотропін, муцин містять небілковий компонент, завдяки наявності якого їх можливо віднести до:

А. Гемопротеїнів

В. Флавопротеїнів

С. *Глікопротеїнів

Д. Ліпопротеїнів

Е. Фосфопротеїнів

78. Флавопротеїни містять простетичні групи – ізоалокзинові похідні, якими є:

А. *ФАД, ФМН

В. Хондроїтинсірчана кислота

С. Гіалуронова кислота

Д. НАД, НАДФ

Е. ДНП, РНП

79. Крім кисню, гемоглобін легко з’єднується з іншими газами. При отруєнні чадним газом гемоглобін міцно зв’язується з СО. Ця сполука має назву:

А. Метгемоглобін

В. *Карбоксигемоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Карбгемоглобін

80. До металопротеїнів належить залізопротеїн, який знаходиться в сироватці крові у складі β-глобулінів та є фізіологічним переносником заліза в організмі. Це:

А. Гемоседерін

В. Гемоціанін

С. Гем еритрин

Д. Церулоплазмін

Е. *Трансферин

81. Ліпопротеїни крові є транспортними формами ліпідів в крові, до них належить:

А. Трансферин

В. Церулоплазмін

С. Гемоседерин

Д. *Хіломікрони

Е. Транскортин

82. Трансферин, церулоплазмін, гонадотропін, муцин містять небілковий компонент, завдяки наявності якого їх можливо віднести до:

А. *Глікопротеїнів

В. Флавопротеїнів

С. Гемопротеїнів

Д. Ліпопротеїнів

Е. Фосфопротеїнів

83. Складні білки, які складаються з простого білка і забарвленого небілкового компоненту, мають назву:

А. Глютеліни

В. Глікопртеїни

С. Протаміни

Д. Ліпопротеїни

Е. *Хромопротеїни

84. В країнах Південної Америки, Африки і Південно-Східної Азії широко розповсюджена серповидно-клітинна анемія. Хімічний дефект при цій патології полягає в заміні в β-ланцюгах молекули гемоглобіну, а саме:

А. Вал на Глн

В. Вал на Глу

С. Глн на Вал

Д. *Глу на Вал

Е. Глу на Глн

85. При отруєнні окислами азоту, парами нітротензолу та інш., частина гемоглобіну переходить в сполуку, яка містить тривалентне залізо та має назву:

А. Оксигемоглобін

В. Карбгемоглобін

С. *Метгемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Карбоксигемоглобін

86. У хворого діагностовано хворобу Коновалова-Вільсона, при якій спостерігається виділення іонізованої міді із сечею, відкладення її в органах і тканинах. Порушення синтезу якого білка плазми крові є найбільш вірогідною причиною цього захворювання?

А. Гемоседерін

В. *Церулоплазмін

С. Гем еритрин

Д. Трансферин

Е. Гемоціанін

87. Дуже чутлива реакція, яка використовується для виявлення мінімальних кількостей крові в біологічних рідинах має назву:

А. Біуретова

В. Фоля

С. Ксантопротеїнова

Д. Адамкевича

Е. *Бензидинова

88. Назвіть прості білки, які входять до складу нуклеопротеїнів?

А. Альбуміни, глобуліни.

В. Фібриноген, колаген.

С. *Протаміни, гістони.

Д. Проламіни, глютеліни.

Е. Протеноїди, цереброзиди.

89. Назвіть сполуки, які є нуклеозидом:

А. Цитидинмонофосфат.

В. Аденін.

С. Цитозин.

Д. Тимідиндифосфат.

Е. *Аденозин.

90. Назвіть сполуку, яка є нуклеотидом:

А. *Гуанозинфосфат.

В. Гуанозин.

С. Тимін.

Д. Тимідин.

Е. Гуанін.

91. Яка азотиста основа є мінорною?

А. Аденін.

В. *2-метиладенін.

С. 2-аміно-6-оксипурин.

Д. Тимін.

Е. 6-амінопурин.

92. Вкажіть зв’язок, який стабілізує первинну структуру ДНК:

А. Глікозидний

В. Дисульфідний.

С. Пептидний.

Д. *Фосфодиефірний.

Е. Водневий.

93. Який компонент нуклеопротеїнів відкриває якісна реакція з α-нафтолом:

А. *Вуглевод

В. Пурин.

С. Фосфорну кислоту.

Д. Піримідин.

Е. Гістон.

94. Назвіть основну функцію циклічних нуклеотидів:

А. Утворення структури ДНК.

В. Компоненти коферментів.

С. *Посередники гормонів.

Д. Енергетична

Е. Формування структури РНК.

95. Що є молекулярною основою денатурації молекули ДНК:

А. Руйнування глікозидних зв’язків між азотистою основою і дезоксирибозою.

В. *Руйнування водневих зв’язків між азотистими основами.

С. Руйнування фосфодиефірних зв’язків між нуклеотидами.

Д. Відщеплення залишку фосфорної кислоти.

Е. Руйнування структури азотистих основ.

96. Назвіть ділянку молекули т-РНК, яка відповідає за взаємодію т-РНК з м-РНК при утворенні в рибосомі транслюючого комплексу:

А. Акцепторна гілка.

В. Дигідроуридилова петля.

С. Псевдоуридилова петля.

Д. *Антикодонова петля.

Е. Додаткова гілка.

97. Який вуглевод входить до складу РНК:

А. Раманоза

В. β-Д-фруктофураноза

С. *β-Д-рібофураноза

Д. β-Д-дезоксирибоза

Е. β-Д-галактопіраноза.

98. Назвіть сполуки, які є нуклеозидом:

А. *Аденозин.

В. Гуанін.

С. Пурин.

Д. Тимідинфосфат.

Е. Цитозин.

99. Який компонент відрізняє склад ДНК від РНК:

А. *Тимін

В. Аденін

С. Гуанін

Д. Цитозин

Е. Пурин

100. Яка азотиста основа є мінорною?

А. Гуанін.

В. *1-метилгуанін.

С. Аденін.

Д. 6-амінопурин.

Е. 2-аміно-6-оксипурин.

101. Якими зв’язками сполучаються між собою мононуклеотиди, утворюючи лінійні полімери:

А. Іонними

В. Водневими

С. Координаційними

Д. *Фосфодиефірними

Е. Пірофосфатними

102. Який компонент нуклеопротеїнів відкриває якісна реакція з дифеніламіном:

А. Пурин

В. *Дезоксирибозу.

С. Аденін.

Д. Фосфат.

Е. Протамін.

103.Назвіть основну функцію вільних нуклеозидтрифосфатів в клітині:

А. Утворення структури ферментів.

В. Компоненти коферментів.

С. Посередники гормонів.

Д. *Енергетична

Е. Формування структури нуклеопротеїнів.

104.Який ефект спостерігається при порушенні двоспіральної конформації ДНК:

А. Гіпохромний

В. Комплементарності

С. Плавлення

Д. Збільшення в’язкості

Е. *Гіперхромний

105.Назвіть ділянку молекули т-РНК, яка акцептує амінокислоту в процесі трансляції:

А. *Акцепторна гілка.

В. Дигідроуридилова петля.

С. Псевдоуридилова петля.

Д. Антикодонова петля.

Е. Додаткова гілка.

106.Який вуглевод входить до складу ДНК:

А. β-Д-глюкопіраноза

В. *β-Д-2-дезоксирибофураноза

С. β-Д-фруктофураноза

Д. β-Д-рибофураноза

Е. Д-арабіноза

107. Назвіть сполуки, які є нуклеотидом:

А. Гуанозин.

В. *Аденозиндифосфат.

С. Аденозин.

Д. Аденін.

Е. Гуанін.

108. Який компонент відрізняє склад РНК від ДНК:

А. Аденін

В. Гуанін

С. Цитозин

Д. Піримідин

Е. *Урацил

109. Яка азотиста основа є мінорною?

А. 2,4-діоксипіримідин.

В. Тимін.

С. *Псевдоуридин.

Д. Піримідин.

Е. 2-аміно-6-оксипурин.

110. Які зв’язки підтримують вторинну структуру ДНК:

А. Координаційні

В. Фосфоефірні

С. Дисульфідні

Д. *Водневі

Е. Іонні

111. Яку якісну реакцію можна використати для встановлення наявності в нуклеопротеїнах дезоксирибози:

А. З α-нафтолом

В. Реакцію Фоля

С. *З дифеніламіном

Д. Біуретову

Е. Ксантопротеїнову.

112. Назвіть основну функцію циклічних нуклеотидів:

А. *Посередники гормонів.

В. Формування структури РНК.

С. Енергетична

Д. Утворення структури ДНК.

Е. Компоненти коферментів.

113. Які групи атомів у структурі ДНК зумовлюють її кислотні властивості:

А. Атоми вуглецю у структурі дезоксирибози

В. Атоми азоту в структурі азотистої основи

С. Атоми вуглецю у структурі рибози

Д. Атоми водню в структурі дезоксирибози

Е. *Іонізовані залишки фосфорної кислоти

114. Назвіть ділянку молекули т-РНК, яка відповідає за зв’язування т-РНК з рибосомою:

А. Акцепторна гілка.

В. Дигідроуридилова петля.

С. *Псевдоуридилова петля.

Д. Антикодонова петля.

Е. Додаткова гілка.

115.При визначення термолабільності амілази в пробірці з прокип’яченою слиною результат реакції Тромера виявився таким: спостерігали відсутність червоного забарвлення розчину. Це свідчить про наявність в розчині:

А. *Крохмалю

В. Глюкози

С. Глюкози і мальтози

Д. Мальтози

Е. –

116. Ферменти, які окиснюють субстрати шляхом приєднання кисню належать до:

А. Дегідрогеназ

В. Цитохромів

С. Рацемаз

Д. Синтетаз

Е. *Оксидаз

117.Ферменти, які каталізують реакції внутрішньо-молекулярного переносу функціональних груп, належать до:

А. Оксидоредуктаз

В. Трансфераз

С. Гідролаз

Д. Ліаз

Е. *Ізомераз

118.Складні ферменти містять білковий і небілковий компоненти. Білкова частина таких ферментів має назву:

А. Холофермент

В. *Апофермент

С. Кофермент

Д. Кофактор

Е. Простетична група

119.Органічні низькомолекулярні сполуки небілкової природи, які нековалентно зв’язані з білковою частиною ферменту і необхідні для перетворення субстрату в продукт, мають назву:

А. Холофермент

В. *Кофермент

С. Кофактор

Д. Простетична група

Е. Апофермент

120.Ферменти, які складаються з декількох субодиниць, що являють собою різні поліпептидні ланцюги, сполучені нековалентними зв’язками, мають назву:

А. Мультиферментні

В. *Олігомерні

С. Доменні

Д. Ізоферментні

Е. Коферментні

121.Коферменти входять до складу ферментів, які належать до всіх класів крім:

А. Оксидоредуктаз

В. Трансфераз

С. Лігаз

Д. *Гідролаз

Е. Ліаз

122.До коферментів, які є переносниками водню та електронів належать всі вказані, крім:

А. НАД

В. Коензим Q

С. ФАД

Д. Глутатіон

Е. *АТФ

123.Субстратом ферменту аргінази є аргінін. Для цього ферменту властива специфічність дії, яка має назву:

А. Відносна

В. Стереохімічна

С. *Абсолютна

Д. Групова

Е. –

124.При визначенні специфічності амілази і проведення реакції Тромера в одній із пробірок отримали позитивний результат – червоне забарвлення. Який вуглевод знаходився в цій пробірці до початку дії амілази?

А. Сахароза

В. *Крохмаль

С. Лактоза

Д. Муцин

Е. –

125.При визначенні специфічності амілази і проведення реакції Тромера в одній із пробірок отримали позитивний результат – червоне забарвлення. Який вуглевод знаходився в цій пробірці до початку дії амілази?

А. Сахароза

В. *Крохмаль

С. Лактоза

Д. Муцин

Е. –

126.Ферменти, які є переносниками електронів належать до:

А. Трансфераз

В. *Цитохромів

С. Дегідрогеназ

Д. Гідролаз

Е. Ізомераз

127. Ферменти, що каталізують реакції утворення нових хімічних зв’язків за рахунок енергії АТФ, це ферменти класу:

А. Трансфераз

В. Ліаз

С. Гідролаз

Д. *Лігаз

Е. Ізомераз

128.Складні ферменти містять білковий і небілковий компоненти. Небілкова частина цих ферментів має назву:

А. Холофермент

В. Кофермент

С. *Кофактор

Д. Простетична група

Е. Апофермент

129. Органічні низькомолекулярні сполуки небілкової природи, які ковалентно зв’язані з білковою частиною ферменту і необхідні для перетворення субстрату в продукт, мають назву:

А. Холофермент

В. Кофермент

С. Кофактор

Д. *Простетична група

Е. Апофермент

130.До складу ферменту сукцинатдегідрогенази входить небілковий компонент – ФАД, який неміцно зв’язаний з білковою частиною і може дисоціювати. Він має назву:

А. Холофермент

В. *Кофермент

С. Кофактор

Д. Простетична група

Е. Апофермент

131.Коферменти – похідні водорозчинних вітамінів входять до складу ферментів всіх класів, крім:

А. Лігаз

В. Оксидоредуктаз

С. Синтетаз

Д. Ліаз

Е. *Гідролаз

132.Ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із субстратом під час ферментативної реакції і необхідна для перетворення субстрату в продукт, має назву:

А. Контактна ділянка

В. *Активний центр

С. Алостеричний центр

Д. Регуляторний центр

Е. Каталітична ділянка

133.Для протеолітичних ферментів властива специфічність дії, яка має назву:

А. *Відносна

В. Стереохімічна

С. Абсолютна

Д. Ізометрична

Е. Гідролітична

134.Після проведення досліду, який підтверджує термолабільность амілази слини, отриманий результат Тромера - наявність червоного забарвлення. Це свідчить про:

А. *Гідроліз крохмалю

В. Наявність сахарози

С. Наявність муцину

Д. Відсутність крохмалю

Е. Відсутність сахарози

135. Після проведення досліду, який підтверджує термолабільность амілази слини, отриманий результат Тромера - наявність червоного забарвлення. Це свідчить про:

А. *Гідроліз крохмалю

В. Наявність сахарози

С. Наявність муцину

Д. Відсутність крохмалю

Е. Відсутність сахарози

136.Ферменти, які каталізують реакції розщеплення субстратів за участю молекул води, це:

А. Оксидоредуктази

В. Трансферази

С. *Гідролази

Д. Ліази

Е. Ізомерази

137.Ферменти, що каталізують реакції розщеплення ковалентних зв’язків між атомами C, O, N, S негідролітичним шляхом, це:

А. Оксидоредуктази

В. Гідролази

С. Лігази

Д. *Ліази

Е. Трансферази

138.Складні ферменти містять білковий і небілковий компонент. Повна назва складного ферменту:

А. *Холофермент

В. Кофермент

С. Кофактор

Д. Простетична група

Е. Апофермент

139. Аргіназа – це складний фермент, який містить іон металу – Mn2+. Цей небілковий компонент аргінази має назву:

А. Холофермент

В. Кофермент

С. *Кофактор

Д. Простетична група

Е. Апофермент

140. Субстратом ферменту аргінази є аргінін. Для цього ферменту властива специфічність дії, яка має назву:

А. Відносна

В. Стереохімічна

С. *Абсолютна

Д. Групова

Е. –

141. До коферментів, які є похідними вітамінів належать всі з вказаних, крім:

А. ФМН

В. Коензим А

С. ТПФ

Д. *УДФ

Е. НАД

142. Ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із активаторами або інгібіторами,, має назву:

А. Контактна ділянка

В. Активний центр

С. *Алостеричний центр

Д. “Якорна” ділянка

Е. Каталітична ділянка

143. Оксидази амінокислот містяться в печінці і нирках і каталізують окисне дезамінування L- та D- амінокислот з утворення перекису водню. Який вид специфічності характерний для цих ферментів:

А. Відносна

В. *Стереохімічна

С. Абсолютна

Д. Ізометрична

Е. Гідролітична

144. При визначення термолабільності амілази в пробірці з прокип’яченою слиною результат реакції Тромера виявився таким: спостерігали відсутність червоного забарвлення розчину. Це свідчить про наявність в розчині:

А. *Крохмалю

В. Глюкози

С. Глюкози і мальтози

Д. Мальтози

Е. –

145.На утворення проміжного комплексу між реагуючими молекулами у ферментативній реакції витрачається енергія, яка має назву:

А. Вільна енергія субстрату

В. Вільна енергія продукту

С. *Енергія активації

Д. Теплова енергія

Е. Механічна енергія

146.Активний центр – це ділянка молекули білка-ферменту, яка формується під час утворення його:

А. Первинної структури

В. Вторинної структури

С. *Третинної структури

Д. Четвертинної структури

Е. Фермент-субстратного комплексу

147.Основою теорії ферментативного каталізу Е. Фішера є уявлення про:

А. Можливість зміни структури S у відповідності до активного центру фермента

В. *Комплементарність структури активного центра фермента до просторової будови субстрата

С. Можливість зміни структури ферменту у відповідності до субстрату

Д. Відповідність структури S до будови алостеричного центру фермента

Е. Комплементарність структури активного центра фермента до будови алостеричного регулятора

148.Молекулярний ефект у механізмі ферментного перетворення субстрату, при якому функціональні групи, що входять до складу активних центрів можуть виступати, як донори електронів, має назву:

А. Ефект зближення та орієнтації

Б. Ефект кислотно-основного каталізу

С. Ефект електрофільного каталізу

Д. *Ефект нуклеофільного каталізу

Е. –

149.Яким чином швидкість ферментативної реакції залежить від концентрації фермента:

А. Не залежить

В. Знижується при максимальній концентрації фермента

С. Залишається постійною при досягненні максимальної швидкості реакції

Д. *Прямо пропорційно

Е. Зворотно пропорційно

150.Вкажіть характер залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при Км >> S.

А. *Прямо пропорційна [S]

В. Не залежить від [S]

С. Зворотно пропорційна [S]

Д. Залишається постійною при збільшенні [S]

Е. Збільшується при зниженні [S]

151.При афінній хроматографії як ліганд застосовано крохмаль. Який з білків-ферментів, що є у суміші, буде осідати на цьому ліганді?

А. *Амілаза підшлункової залози

В. Сахараза

С. Мальтаза

Д. Лактаза

Е. Глюкокіназа

152.У відділенні реанімації надійшов чоловік 47 років з діагно-зом інфаркт міокарда. Яка з фракцій лактатдегідрогенази (ЛДГ) буде переважати в сироватці крові на протязі перших двох діб?

А. *ЛДГ1

В. ЛДГ2

С. ЛДГ3

Д. ЛДГ4

Е. ЛДГ5

153.Хворий скаржиться на гострий опоясуючий біль у животі, нудоту, блювоту, підвищення температури тіла. Аналіз сечі на діастазу показав 800 г/л год. Якому із вказаних захворювань найбільше відповідають вищезазначені дані?

А. *Гострий панкреатит

В. Гострий холецистит

С. Виразкова хвороба шлунка

Д. Гострий апендицит

Е. Ентероколіт

154.Назвіть тканину з переважанням ізофермента ЛДГ3:

А. Серце

В. Мозок

С. М’язи

Д. *Легені

Е. Печінка

155.Каталітична дія ферментів реалізується за рахунок:

А. Підвищення енергії активації біохімічної реакції

В. Підвищення вільної енергії продукту реакції

С. Зниження вільної енергії субстратів

Д. Підвищення вільної енергії субстратів

Е. *Зниження енергії активації біохімічної реакції

156. Назвіть кофермент у ферментативній реакції, яку каталізує ЛДГ:

А. ФАД

В. *НАД

С. НАДФ

Д. ТДФ

Е. ФМН

157. Основою теорії ферментативного каталізу Д. Кошленда є уявлення про:

А. *Індуковану адаптацію ферменту до субстрату

В. Відповідність ферменту і субстрату, як “ключ-замок”

С. Відповідність ферменту і субстрату, як “шаблону”

Д. Жорстку просторову відповідність S до активного центру ферменту

Е. Адсорбцію субстратів на поверхні активного центру ферменту

158.Молекулярний ефект у механізмі ферментного перетворення субстрату, при якому функціональні групи, що входять до складу активних центрів, можуть виступати, як акцептори електронів, має назву:

А. Ефект зближення та орієнтації

Б. Ефект кислотно-основного каталізу

С. *Ефект електрофільного каталізу

Д. Ефект нуклеофільного каталізу

Е. –

159. Яким чином швидкість ферментативної реакції залежить від рН розчину:

А. Прямо пропорційно

В. *Знижується після досягнення оптимальної рН

С. Зворотно пропорційно

Д. Підвищується після досягнення оптимальної рН

Е. Залишається незмінною після досягнення оптимальної рН

160. Вкажіть характер залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при Км = S.

А. Зворотно пропорційна

В. Не залежить від [S]

С. Дорівнює Vmax

Д. *Дорівнює ½ Vmax

Е. Залишається постійною при збільшенні [S]

161.Визначення якого із вказаних ферментів може бути діагностичним критерієм при гострому панкреатиті?

А. *Діастаза

В. ЛДГ

С. Креатинкіназа

Д. Альдолаза

Е. Аланін-амінопептидаза

162.Активність якого ізофермента лактатдегідрогенази в міокарді максимальна?

А. *ЛДГ1

В. ЛДГ2

С. ЛДГ3

Д. ЛДГ4

Е. ЛДГ5

163.Для яких субстратів у слині містяться ферменти?

А. *Крохмалю

В. Альбуміну

С. Олії

Д. Клітковини

Е. Харчових волокон

164.Розчин крохмалю інкубували з панкреатином. Спостерігали відсутність синього забарвлення у пробі з йодом. Внаслідок дії якого ферменту це спостерігається?

А. *α-Амілази

В. β-Амілази

С. Хімотрипсину

Д. Трипсину

Е. Ліпази

165. Який склад субодиниць утворює структуру ЛДГ5?

А. *М4

В. Н4

С. МН3

Д. М2Н2

Е. М3Н

166. Каталітична дія ферментів реалізується за рахунок:

А. Підвищення вільної енергії субстратів

В. *Зниження енергії активації біохімічної реакції

С. Зниження вільної енергії субстратів

Д. Підвищення енергії активації біохімічної реакції

Е. Підвищення вільної енергії продукту реакції

167.Основою теорії ферментативного каталізу Е. Фішера є уявлення про:

А. Можливість зміни структури S у відповідності до активного центру фермента

В. Комплементарність структури активного центра фермента до будови алостеричного регулятора

С. Можливість зміни структури ферменту у відповідності до субстрату.

Д. Відповідність структури S до будови алостеричного центру фермента

Е. *Комплементарність структури активного центра фермента до просторової будови субстрата

168. Молекулярний ефект у механізмі ферментного перетворення субстрату, при якому функціональні групи, що входять до складу активних центрів, можуть бути як донорами так і акцепторами протонів має назву:

А. Ефект зближення та орієнтації

Б. *Ефект кислотно-основного каталізу

С. Ефект електрофільного каталізу

Д. Ефект нуклеофільного каталізу

Е. –

169.Яким чином швидкість ферментативної реакції залежить від температури:

А. Максимальна при максимальній температурі

В. Мінімальна при оптимальній температурі

С. Не залежить

Д. *Максимальна при оптимальній температурі

Е. Максимальна при мінімальній температурі

170. Вкажіть характер залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при [S] >> Км.

А. Прямо пропорційна [S]

В. *Не залежить від [S]

С. Зворотно пропорційна [S]

Д. Збільшується при зменшенні [S]

Е. Збільшується при збільшенні [S]

171. На основі клінічних даних хворому поставлено попередній діагноз – гострий панкреатит. Вкажіть біохімічний тест, який підтверджує цей діагноз.

А. *Активність діастази сечі

В. Активність кислої фосфатази крові

С. Активність лужної фосфатази крові

Д. Активність амінотрансфераз крові

Е. Рівень креатиніну в сечі

172. Концентрація якого ізоферменту лактатдегідрогенази в міокарді максимальний?

А. *ЛДГ1

В. ЛДГ2

С. ЛДГ3

Д. ЛДГ4

Е. ЛДГ5

173. У хворого К. в сечі підвищена амілазна активність і виявлено наявність трипсину, в крові підвищена амілазна активність. Про патологію якого органу це свідчить?

А. *Підшлункової залози

В. Печінки

С. Шлунку

Д. Нирок

Е. Кишечника

174. В клініках використовують визначення активності ізоферментів. В чому перевага їх визначення перед визначенням загальної активності цих самих ферментів?

А.* Виявляє локалізацію патологічного процесу

В. Є більш точним

С. Характеризує ступінь важкості процесу

Д. Не залежить від прийому ліків

Е. Є більш доступним

175.Хімічні сполуки, що зменшують катаболічну активність ферментів:

А. Денатуруючі фактори

В. Реактиватори

С. *Інгібітори

Д. Кофактори

Е. Активатори

176.Відомо, що малонова кислота є інгібітором сукцинат-дегідрогенази. Цей вид інгібування має назву:

А. Алостеричне

В. *Конкурентне

С. Неконкурентне

Д. Незворотне

Е. Стереохімічне

177.Антиметаболіти – біологічно активні сполуки, які застосовують як антибактеріальні та протипухлинні засоби. В основі механізму їх дії на ферменти лежить:

А. Незворотне інгібування

В. Часткова денатурація

С. *Конкурентне інгібування

Д. Неконкурентне інгібування

Е. Незворотне фосфорилювання

178.Відомо, що іони важких металів (Cu2+, Нg2+, Ag+) та їх похідні зворотно зв’язуються із SН-групами цистеїну в молекулах ферментів. Цей вид інгібування має назву:

А. Незворотне

В. Конкурентне

С. *Неконкурентне

Д. Алостеричне

Е. Стереохімічне

179.Фосфорорганічні сполуки (ФОС) є високотоксичними сполуками, які мають антихолінестеразний ефект. Ці сполуки належать до інгібіторів, а саме:

А. Конкурентних

В. Неконкурентних

С. *Незворотних

Д. Зворотних

Е. Алостеричне

180.Крива залежності швидкості реакції від концентрації субстрату для алостеричних ферментів має S-подібну форму. Це визначається:

А. Ретроінгібуванням

В. *Кооперативним ефектом

С. Доменною організацією

Д. Ковалентною модифікацією

Е. Регуляторними білками

181.Механізм регуляції, при якому продукт метаболічного шляху за механізмом негативного зворотного зв’язку гальмує активність першого ферменту послідовності реакції, має назву:

А. Ковалентна модифікація

В. Зворотне інгібування

С. Незворотне інгібування

Д. Компартментація

Е. *Ретроінгібування

182.Активність деяких ферментів контролюється спеціальними регуляторними білками, що можуть спричиняти активуючі або інгібіторні ефекти. До таких білків – ефекторів належать всі нижче вказані, крім:

А. Кальмодулін

В. α2-Макроглобулін

С. α1-антитрипсин

Д. Антигемофільний глобулін А

Е. *Протеїнліпаза

183.Відомо, що в печінці концентрації деяких ферментів можуть бути змінені в залежності від кількості – поживних сполук їжі. Ці ферменти мають назву:

А. Конститутивні

В. *Адаптивні

С. Регуляторні

Д. Алостеричні

Е. Гепатохромні

184. Циклічні нуклеотиди цАМФ, цГМФ приймають участь в функціонуванні біологічної системи контролю за ферментативними реакціями. Насамперед, при дії деяких гормонів вони виконують функцію:

А. Алостеричних інгібіторів

В. *Вторинних посередників інгібіторів.

С. Гомотропних регуляторів

Д. Ковалентних модифікаторів

Е. Протеїназних інгібіторів.

185.Який вид інгібування описується таким рівнянням взаємодії ферменту (Е) з інгібітором (І) Е + І ↔ ЕІ:

А. *Зворотне

В. Незворотне

С. Алостеричне

Д. Конкурентне

Е. Неконкурентне

186.Ліганди, що за своєю хімічною структурою близькі до субстрату і взаємодія яких з активним центром призводить до зменшення активності ферменту, мають назву:

А. Алостеричних

В. *Конкурентних

С. Неконкурентних

Д. Незворотних

Е. Стереохімічних

187.Інгібітори, які збільшують Кm ферменту і не впливають на Vmax реакції мають назву:

А. Незворотні

В. Алостеричні

С. Стереохімічні

Д. *Конкурентні

Е. Неконкурентні

188.Відомо, що йодацетамід є алкілуючим агентом, який реагує із каталітично активними SH-групами ферментів. Цей вид інгібування належить до:

А. *Незворотного

В. Конкурентного

С. Неконкурентного

Д. Алостеричного

Е. Стереохімічного

189.До основних механізмів регуляції каталітичної активності ферментів належать всі вказані нижче, крім:

А. Алостерична

В. Ковалентна модифікація

С. Обмежений протеоліз

Д. З участю регуляторних білків

Е. *Компартментація

190.Для гомотропних регуляторних ферментів модуляторами є:

А. Кінцеві продукти

В. Іони металів

С. *Власні субстрати

Д. Реактиватори

Е. Зворотні інгібітори

191.Активність протеїнліпаз регулюється шляхом фосфорилюван-ня. Цей механізм регуляції має назву:

А. Алостерична

В. *Ковалентна модифікація

С. Протеолітична активація

Д. Компартментація

Е. Ретроінгібування

192.Ферменти, що синтезуються клітинами постійно, незалежно від змін умов навколишнього середовища, мають назву:

А. Індуцибельні

В. Репресибельні

С. Адаптивні

Д. *Конститутивні

Е. Алостеричні

193.При надходженні в організм чужорідних сполук (лікарських, токсичних) відбувається збільшення кількості ферментів детоксикації – глюкуронування та мікросомального окиснення. Цей регуляторний механізм має назву:

А. Алостерична регуляція

В. Ковалентна модифікація

С. Частковий протеоліз

Д.* Індукція

Е. Репресія

194. Активність деяких ферментів контролюється спеціальними регуляторними білками, що можуть спричиняти активуючі або інгібіторні ефекти. До таких білків – ефекторів належать всі нижче вказані, крім:

А. Кальмодулін

В. α2-Макроглобулін

С. α1-антитрипсин

Д. Антигемофільний глобулін А

Е*. Протеїнліпаза

195.Який вид інгібування описується рівнянням взаємодії ферменту (Е) з інгібітором (І) Е + І → ЕІ:

А. Зворотне

В. *Незворотне

С. Алостеричне

Д. Конкурентне

Е. Неконкурентне

196.Малонова кислота є інгібітором сукцинатдегідрогенази. Це інгібування можна зняти:

А. *Надлишком янтарної кислоти

В. Реактиваторами

С. Надлишком ФАД

Д. Видаленням малонової кислоти

Е. Діалізом

197.Інгібітори, які не впливають на Кm ферменту і зменшують його активність (Vmax) мають назву:

А. Незворотні

В. Алостеричні

С. Стереохімічні

Д. Конкурентні

Е. *Неконкурентні

198.Відомо, що діізопропілфторфосфат в контрольованих концентраціях використовується в лікуванні спадкової міастенії (miastenia gravis), тому що є інгібітором ацетилхолінестерази. Який вид інгібування лежить в основі такої терапії:

А. Конкурентне

В. Неконкурентне

С. Зворотне

Д. *Незворотне

Е. Алостеричне

199.Ферменти, які крім активного центру мають додатковий регуляторний центр, це:

А. *Алостеричні

В. Доменні

С. Протомерні

Д. Інгібовані

Е. Модифіковані

200.Для гетеротропних регуляторних ферментів модуляторами є:

А. *Кінцеві продукти

В. Іони металів

С. Власні субстрати

Д. Реактиватори

Е. Зворотні інгібітори

201.Регуляторний механізм, який функціонує при утворенні активних форм більшості ферментів травного каналу – пепсину, трипсину, хімотрипсину, має назву:

А. Алостерична регуляція

В. Ковалентна модифікація

С. *Частковий протеоліз

Д. Гомотропна регуляція

Е. Гетеротропна регуляція

202.Ферменти, на інтенсивність біосинтезу яких впливає зміна концентрації субстрату в клітині, мають назву:

А. Конститутивні

В. *Адаптивні

С. Алостеричні

Д. Регуляторні

Е. Протеїназні

203.Циклічні нуклеотиди цАМФ, цГМФ приймають участь в функціонуванні біологічної системи контролю за ферментативними реакціями. Насамперед, при дії деяких гормонів вони виконують функцію:

А. Алостеричних інгібіторів

В. *Вторинних посередників

С. Гомотропних регуляторів

Д. Ковалентних модифікаторів

Е. Протеїназних інгібіторів.

204.Антиметаболіти – біологічно активні сполуки, які застосовують як антибактеріальні та протипухлинні засоби. В основі механізму їх дії на ферменти лежить:

А. Незворотне інгібування

В. Часткова денатурація

С. *Конкурентне інгібування

Д. Неконкурентне інгібування

Е. Незворотне фосфорилювання

205.Сукупність процесів розщеплення біомолекул з вивільненням енергії має назву:

А. Анаболізм

В. *Катаболізм

С. Амфіболізм

Д. Екскреція

Е. Метаболізм

206.Яка з нижче наведених сполук є макроергічною:

А. *Креатинфосфат

В. Креатинін

С. Кератин

Д. Аденозинмонофосфат

Е. Уридин

207.Яка з нижче наведених реакцій є ендергонічною:

А. Лактат + НАДН∙Н → ПВК + НАД+

В. Галактозо-1-Ф + УДФ-глюкоза→Гл-1-Ф + УДФ-галактоза

С. Глюкозо-6-Ф → Фруктозо-6-Ф

Д.* Фруктозо-6-Ф + АТФ → Фруктозо-1,6-диФ + АДФ

Е. ФЕП + АДФ → ПВК + АТФ

208.Окремі метаболічні шляхи знаходяться у різних компарт-ментах клітини. Вкажіть той, який протікає у цитозолі:

А. *Гліколіз

В. β-окиснення жирних кислот

С. Реплікація

Д. Транскрипція

Е. Реакції ЦЛК

209.У ферментативному розщепленні складних біоорганічних сполук в організмі виділяються 3 етапи. Вкажіть процес, що характерний для ІІ етапу катаболізму:

А. НК → Нуклеотиди

В. *Гл → ПВК

С. Триацилгліцероли →ЖК + гліцерол

Д. Транспорт електронів на О2

Е. Окиснення ацетил-КоА

210.Вкажіть клас ферментів, який переважає на І стадії катаболізму біомолекул:

А. Оксидоредуктази

В. Трансферази

С. *Гідролази

Д. Ліази

Е. Лігази

211.Який з нижче наведених процесів є частиною загального шляху катаболізму:

А. *Окиснення Ацетил-КоА до СО2 і Н2О

В. Окиснення Гл до ПВК

С. Гідроліз ТАГ до ЖК і гліцеролу

Д. Дезамінування амінокислот з виділенням NН3

Е. Окиснення ЖК до Ацетил-КоА

212.Назвіть кофермент, який входить до складу дегідрогеназ, що приймають участь у реакціях біологічного окиснення:

А. Пірідоксальфосфат

В. Тетрагідрофолат

С. Коензим А

Д. *Флавінмононуклеотид

Е. Тіаміндифосфат

213.Яку з нижче наведених схем реакції біологічного окиснення каталізують оксидази?

А. SH2 + R → S + RH2

B. Se + A → S + Ae

C. SH + ½ O2 → SOH

Д. S + O2 → SO2

E. *SH + O2 → S + H2O2

214.Гідроксилази прискорюють включення у субстрат:

А. 2 атомів кисню

В. Гідроксильної групи

С. Перекисної групи

Д. *1 атому кисню

Е. Декількох атомів кисню

215.Сукупність процесів синтезу біомолекул притаманних даному організму, в яких використовується енергія АТФ має назву:

А. *Анаболізм

В. Катаболізм

С. Амфіболізм

Д. Екскреція

Е. Метаболізм

216.Яка з нижче наведених сполук є макроергічною:

А. 2,3-ц-аденозин-монофосфат

В. Аденозинмонофосфат

С. *Аденозинтрифосфат

Д. Аденозин

Е. Аденін

217.Яка з нижче наведених реакцій є екзергонічною:

А. Лактат + НАДН∙Н → ПВК + НАД+

В. Галактозо-1-Ф + УДФ-глюкоза→Гл-1-Ф + УДФ-галактоза

С. Глюкозо-6-Ф → Фруктозо-6-Ф

Д. Фруктозо-6-Ф + АТФ → Фруктозо-1,6-диФ + АДФ

Е. *ФЕП + АДФ → ПВК + АТФ

218.Окремі метаболічні шляхи знаходяться у різних компарт-ментах клітини. Вкажіть той, який протікає у мембранах ЕПР:

А. Гліколіз

В. Глюконеогенез

С. *Мікросомальне окиснення

Д. Окисне фосфорилювання

Е. β-окиснення жирних кислот

219.У ферментативному розщепленні складних біоорганічних сполук в організмі виділяються 3 етапи. Вкажіть процес, що характерний для ІІІ етапу катаболізму:

А. Білки → АК

В. Триацилгліцероли →ЖК + гліцерол

С. ЖК → Ацетил-КоА

Д. *Окиснення ацетил-КоА

Е. Гліцерол → ПВК

220.Вкажіть клас ферментів, який каталізує реакції переважно на ІІІ стадії катаболізму біомолекул:

А. *Оксидоредуктази

В. Трансферази

С. Гідролази

Д. Ліази

Е. Лігази

221.Який з нижче наведених процесів є частиною специфічних шляхів катаболізму біомолекул:

А. *Дезамінування амінокислот з виділенням NН3

В. Окиснення Ацетил-КоА до СО2 і Н2О

С. Транспорт Н+ і електронів на О2 з утворенням Н2О

Д. Утворення СО2 в ЦЛК

Е. Окиснення α-КГ з утворенням НАДН∙Н

222.В реакціях біологічного окиснення приймають участь ферменти дегідрогенази. Назвіть кофермент, який входить до їх складу:

А. Пірідосамінфосфат

В. *Флавінаденіндинуклеотид

С. Тіаміндифосфат

Д. Дигідрофолат

Е. Метилкобаламін

223.Яку з нижче наведених схем реакції біологічного окиснення каталізують монооксигенази?

А. SH2 + R → S + RH2

B. Se + A → S + Ae

C. *SH + ½ O2 → SOH

Д. S + O2 → SO2

E. SH + O2 → S + H2O2

224.Реакції біологічного окиснення, які відбуваються при безпосередній взаємодії кисню з субстратом каталізують:

А. ФАД-залежні дегідрогенази

В. Цитохроми

С. *Оксидази

Д. Гемопротеїни

Е. НАД-залежні дегідрогенази

225.Метаболічні шляхи, субстрати яких можуть бути використані для синтезу складних біомолекул, а також для утворення енергії називаються:

А. Анаболічними

В. Катаболічними

С. *Амфіболічними

Д. Циклічними

Е. Розгалуженими

226.Речовиною, яка містить макроергічний зв’язок є:

А. Гліцерофосфат

В. Гл-6-Ф

С. *Ацетил-КоА

Д. Аденозин

Е. Креатин

227.Яка з нижче наведених реакцій є ендергонічною:

А. ПВК + НАД+ → Лактат + НАДН∙Н

В. 1,3-дифосфогліцерат + АДФ → 3-фосфогліцерат + АТФ

С. *Глюкоза + АТФ → Гл-6-Ф + АДФ

Д. ФЕП + АДФ → ПВК + АТФ

Е. Гл-6-Ф → Фр-6-Ф

228.Окремі метаболічні шляхи знаходяться у різних компарт-ментах клітини. Вкажіть той, який протікає у мітохондріях:

А. Гліколіз

В. *β-окиснення жирних кислот

С. Реплікація

Д. Транскрипція

Е. Синтез ЖК

229.У ферментативному розщепленні складних біоорганічних молекул в організмі виділяються 3 етапи. Вкажіть процес, що характерний для І етапу катаболізму:

А. *НК→ нуклеотиди

В. Гл → ПВК

С. ЖК → Ацетил-КоА

Д. Транспорт електронів на О2

Е. Окиснення Ацетил-КоА

230.Вкажіть клас ферментів, який каталізує реакції переважно на ІІІ стадії катаболізму біомолекул:

А. *Оксидоредуктази

В. Трансферази

С. Гідролази

Д. Ліази

Е. Лігази

231.Який з нижче наведених процесів є частиною загального шляху катаболізму:

А. Окиснення Гл до ПВК

В. Гідроліз крохмалю до Гл і мальтози

С. Окиснення гліцеролу до ПВК

Д. Дезамінування амінокислот з утворенням СО2

Е. *Окиснення Ацетил-КоА до СО2 і Н2О

232.Дегідрогенази, які використовують як акцептор кисню мають у якості кофермента:

А. НАД

В. *ФМН

С. ТДФ

Д. Пірідоксаль-Ф

Е. ТГФК

233.Яку з нижче наведених схем реакції біологічного окиснення каталізують цитохроми?

А. SH2 + R → S + RH2

B. *Se + A → S + Ae

C. SH + ½ O2 → SOH

Д. S + O2 → SO2

E. SH + O2 → S + H2O2

234.Реакції біологічного окиснення, які відбуваються при безпосередній взаємодії кисню з субстратом каталізують:

А.* Гідроксилази

В. НАД-залежні дегідрогенази

С. Гемопротеїни

Д. Цитохроми

Е. Лігази

235.ЦЛК виконує низку важливих функцій, серед яких всі вказані нижче, крім:

А. водень генеруюча

В. інтегративна

С. амфіболічна

Д. енергетична

Е. *анаплеротична

236.Відновлення НАД і ФАД в ЦЛК каталізують ферменти класу:

А. Трансфераз

В. Лігаз

С. Ізомераз

Д. *Оксидоредуктаз

Е. Гідролаз

237.Ферменти ЦЛК локалізовані в матриксі мітохондрій, але один з них зв’язаний з внутрішньою мембраною мітохондрій, це:


Дата добавления: 2015-10-23; просмотров: 151 | Нарушение авторских прав


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Some of these verbs are used in continuous tenses when they describe actions rather than states.| А. Ізоцитратдегідрогеназа

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.233 сек.)