а) лизин; в) аланин;
б) цистеин; г) аспарагиновая кислота.
17. В изоэлектрической точке аминокислоты и пептиды имеют:
а) нулевой заряд;
б) положительный заряд;
в) отрицательный заряд;
г) аминокислоты и пептиды не характеризуются такой величиной.
18. В изоэлектрической точке белок:
а) является катионом;
б) является анионом;
в) обладает наибольшей степенью ионизации;
г) денатурирован.
19. Предложение о присутствии пептидных групп в белковой молекуле выдвинул в конце 19 века ученый-биохимик:
а) А.Данилевский; в) Н.Бор;
б) М.Ненцкий; г) К.Кирхгоф.
20. Автор полипептидной теории строения белков:
а) Н.Берцелиус; в) А.Кекуле;
б) Н.Бор; г) Э.Фишер.
21. Химическая связь, соединяющая аминокислоты между собой в молекулу белка называется:
а) водородной; в) пептидной;
б) сложноэфирной; г) амидной.
22. Пептидной связью является:
О О
|| ||
а) – С – ОН; в) – С – Сl;
б) – С – N –; г) – С – О –.
|| | ||
О Н О
23. Для организма человека незаменимой аминокислотой является:
а) лизин; в) аланин;
б) цистеин; г) аспарагиновая кислота.
24. Для организма человека незаменимой аминокислотой является:
а) фенилаланин; в) аланин;
б) цистеин; г) аспарагиновая кислота.
25. Биологическая ценность белков определяется:
а) наличием в них пептидных связей;
б) сбалансированностью аминокислотного состава;
в) атакуемостью белков ферментами пищеварительного тракта;
г) сбалансированностью аминокислотного состава и атакуемостью белков ферментами пищеварительного тракта.
26. Какое из отмеченных характеристик присуще белкам:
а) коллоидное состояние;
б) независимость свойств от изменения рН и повышения температуры;
в) молекулярная масса меньше 100Да.
г) низкомолекулярные вещества.
27. Первичную структуру белка впервые расшифровал:
а) Полинг и Кори; в) Ф. Сенгер;
б) Перутц; г) Дж. Кендью.
28. Впервые установили первичную структуру белка:
а) инсулина; в) миоглобина;
б) гемоглобина; г) миозина и актина.
29.Третичную структуру белка впервые расшифровал:
а) Полингу и Кори; в) Ф. Сенгеру;
б) Перутцу; г) Дж. Кендью.
30. Впервые установили третичную структуру белка:
а) инсулина; в) миоглобина;
б) гемоглобина; г) миозина и актина.
31. Первичная структура белка отражает:
а) пространственную конфигурацию полипептидной цепи;
б) последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи;
в) форму и взаимное расположение участков полипептидной цепи;
г) скрученную в спираль полипептидную цепь.
32. Вторичная структура белка поддерживается:
а) пептидными связями; в) дисульфидными мостиками;
б) ионными связями; г) водородными связями.
33. Водородные связи в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры:
а) первичной; в) третичной;
б) вторичной; г) четвертичной.
34. Степень спирализации полипептидной цепи составляет 100% у белка:
а) парамиозина; в) пепсина;
б) гемоглобина; г) рибонуклеазы.
35. Физико-химические и биологические свойства белков полностью определяет структура:
а) первичная; в) вторичная;
б) третичная; г) четвертичная.
36. Наличие пептидных связей в белке доказывает:
а) биуретовая реакция; в) реакция Фоля;
б) нингидриновая реакция; г) ксантопротеиновая реакция.
37. Нингидриновый реактив используют для обнаружения:
а) глюкозы; в) альфа-аминокислот;
б) полисахаридов; г) нуклеиновых кислот.
38. Биуретовая реакция – это:
а) появление желтого окрашивания при действии на белки концентрированной азотной кислоты;
б) появление фиолетового цвета при добавлении к белкам раствора щелочи и медной соли;
в) появление черного осадка при нагревании белков с гидроксидом натрия и ацетатом свинца;
г) образование осадка белка при действии на него сульфатом цинка.
39. Ксантопротеиновая реакция - это:
а) появление фиолетового окрашивания при добавлении к белкам щелочи и медной соли;
б) появление желтого окрашивания при действии на белки концентрированной азотной кислоты;
в) появление черного осадка при нагревании белков с гидроксидом натрия и ацетатом свинца;
г) образование осадка белка при действии на него сульфатом цинка.
40. Растворимый в воде белок нельзя осадить с помощью:
а) этанола; в) 0,9% раствора хлорида натрия воде;
б) солей меди и свинца; г) концентрированной азотной кислоты.
41. Кислотный характер белков обеспечивается наличием в них:
а) аминогруппы; в) сульфгидрильной группы;
б) гидроксогруппы; г) карбоксильной группы.
42. Основной характер белков обеспечивается наличием в них:
а) аминогруппы; в) сульфгидрильной группы;
б) гидроксогруппы; г) карбоксильной группы.
43. Белки свертываются:
а) при добавлении воды; в) при сильном нагревании;
б) при слабом нагревании; г) при слабом охлаждении.
44. Белки из растворов осаждаются:
а) слабым охлаждением;
б) сильным охлаждением;
в) разбавленными растворами солей натрия и калия;
г) насыщенными растворами солей сульфата аммония и хлорида натрия.
45. Разделить глобулины и альбумины из раствора белка куриного яйца можно применяя:
а) сультат аммония; в) сульфат меди;
б) ацетат натрия; г) ацетат свинца.
46. Пептидом, который содержит остатки бета-аланина и гистидина и обнаружен в мышцах позвоночных животных, является:
а) вазопрессин; в) окситоцин;
б) глутатион; г) карнозин.
47. Защитная роль белков в организме выражается в:
а) осуществлении всех жизненных процессов;
б) доставке кислорода из легких в ткани;
в) ускорении многих химических реакций;
г) обезвреживании чужеродных веществ.
48. Каталитическая роль белков в организме выражается в:
а) осуществлении всех жизненных процессов;
б) доставке кислорода из легких в ткани;
в) обезвреживании чужеродных веществ;
г) ускорении многих химических реакций.
49.К простым белкам НЕ относится:
а) альбумины молока; в) глобулины мышц;
б) фосфопротеины; г) гистоны.
50.К сложным белкам НЕ относится:
а) гемоглобин; в) сывороточный липопротеин;
б) фосфопротеины; г) гистоны.
51. Какое свойство НЕ характерно для гемоглобина:
а) наличие одной геминовой группировки;
б) четыре полипептидные цепи гемоглобина попарно одинаковы;
в) каждая из субъединиц молекулы гемоглобина напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина;
г) молекула гемоглобина может транспортировать 4 молекулы кислорода.
52. Простетическая группа молекулы гемоглобина связана с белковой частью через остатки:
а) гистидина; в) валина;
б) аланина; г) глицина.
53. Заболевание серповидноклеточная анемия возникает вследствие замены в 6-й позиции бета-цепи гемоглобина:
а) валина на глутаминовую кислоту; в) аланина на валин;
б) глутаминовой кислоты на валин; г) валина на аланин.
Дата добавления: 2015-08-27; просмотров: 127 | Нарушение авторских прав
| <== предыдущая страница | | | следующая страница ==> |
| Тестовые задания | | | В каком направлении будет перемещаться трипептид арг-вал-лей в процессе электрофореза в нейтральной среде? |