Тканевое дыхание.Ферменты.Механизм

Система митохондриального окисления - мультиферментная система, постепенно транспортирующая протоны и электроны на кислород с образованием молекулы воды.

Все ферменты митохондриального окисления встроены во внутреннюю мембрану митохондрий. Только первый переносчик протонов и электронов - никотинамидная дегидрогеназа расположена в матриксе митохондрии. Этот фермент отнимает водород от субстрата и передает его следующему переносчику. Полный комплекс таких ферментов образует «дыхательную цепь», в пределах которого атомы водорода отнимаются от субстрата, затем передаются последовательно от одного переносчика к другому, и, наконец, передаются на кислород воздуха с образованием воды.

Существует строгая последовательность работы каждого звена в цепочке переносчиков. Эта последовательность определяется величиной РЕДОКС-ПОТЕНЦИАЛА (ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНОГО ПОТЕНЦИАЛА, сокращенно - ОВП) каждого звена. ОВП - это химическая характеристика способности вещества принимать и удерживать электроны.Вещества с положительным ОВП окисляют водород (отнимают от него электроны), вещества с отрицательным ОВП окисляются самим водородом. Самый низкий ОВП имеет начальное звено цепи, самый высокий - у кислорода, расположенного в конце цепочки переносчиков. Таким образом, передача водорода идет от более низкого к более высокому ОВП. Перенос водорода и электронов возможен только в одном направлении - в порядке возрастания их ОВП.

На одной из стадий происходит разделение атомов водорода на Н+ и электроны. Протоны остаются временно в окружающей среде, а электроны идут дальше по цепи и в ее конце используются для активации О2. Кислород является конечным акцептором электронов.

O2 + 4e -----> 2O-2 (полное восстановление кислорода)

Все реакции, происходящие в дыхательной цепи, сопряжены. Переносчики водорода и электронов расположены в строгом порядке, в соответствии с величиной их редокс-потенциала.

Окислительное фосфорилирование. Синтез АТФ за счет энергии, которая выделяется в системе МтО, называется ОКИСЛИТЕЛЬНЫМ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕМ. Основная роль АТФ - обеспечение энергией процесса синтеза АТФ.

Очень важной ф-ей цепи дыхательных катализаторов, связанных с внутренней мембраной митохондрий, наряду с переброской электронов от субстратов дыхания на кислород, является аккумуляция части освобвждающийся энергии в фосфатных связях высокоэргических соединений, главным образом АТФ. Процесс сопряжения тканевого дыхания и фосфолирования получил название окислительного фосфорилирования. уменьшение свободной энергии свободной энергии при переносе одной пары электронов от НАДН2 к О2 способно обеспечить синтез 36 молекул АТФ.

Трансаминирование. Биологическая роль. АЛТ, АСТ.

1 этап катаболизма

1. Прямое дезаминирование глутаминовой кислоты:

глутамат (глутаматДГ) НАД+ -> НАДН2 =альфа-КГ + аммиак

2. Непрямое дезаминирование

1)трансаминирование

АСТ: аспартат + альфа-кетоглутарат (АСаТ, ПФ(В6) = оксалоацетат (в ЦТК) + Глутамат

2)Дезаминирование

Глутамат (ГлутаминДГ) = альфа-кетоглутарат

1)трансаминирование

АЛТ: альфа-кетоглутарат + Аланин (АЛТ, ПФ) = Глутамат + Пируват

2 )Дезаминирование

Глутамат (ГлутаминДГ) = альфа-кетоглутарат

БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ РЕАКЦИЙ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ.

1. ОБЕСПЕЧИВАЮТ СИНТЕЗ НОВЫХ АМИНОКИСЛОТ ИЗ ЧИСЛА ЗАМЕНИМЫХ. Из заменимых аминокислот также могут образоваться необходимые клетке кетокислоты.

Эта функция позволяет ругулировать содержание различных аминокислот в клетках организма (корректировка аминокислотного состава клеток). В основе этой роли - полная обратимость реакции трансаминирования.

При избытке какой-либо из кислот соотношение быстро восстанавливается трансаминазой за счет другой пары. Недостающее количество какой-либо из кислот может быть взято клеткой из других метаболических путей (например, альфа-кетоглутарат может быть взят из ЦТК). Избыток какой-либо из кислот может быть ликвидирован другими ферментами (например, избыточное количество глутамата окисляется глутаматдегидрогеназой).

2. ОБЕСПЕЧИВАЮТ ПРОТЕКАНИЕ РЕАКЦИЙ КОСВЕННОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ.

3. ОБЕСПЕЧИВАЮТ СИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ

Референсные значения:

АЛТ АСТ

Мужчины < 45 Е/л < 35 Е/л

Женщины < 34 Е/л < 31 Е/л

Аминотрансферазы

Аминотрансферазы катализируют реакции переаминирования между амино- и альфа-кетокислотами, участвуя таким образом в синтезе и распаде собственных белков организма. В крови здоровых людей активность аминотрансфераз незначительна. Наиболее высокая активность аспартатаминотрансферазы (АСТ) отмечена в печени, нервной ткани, скелетной мускулатуре, миокарде. Аланинаминотрансфераза (АЛТ) также присутствует во многих органах. Наиболее высокая активность АЛТ определяется в печени, поджелудочной железе, скелетных мышцах, миокарде, почках. При патологических процессах, в которые вовлечены печень и поджелудочная железа наблюдается повышение активности аминотрансфераз. Увеличение активности аминотрансфераз может встречаться у доноров, а также у здоровых людей при диете, богатой белком или сахарозой.

В связи с тем, что специфическая активность АЛТ в печени почти в 10 раз выше, чем в миокарде и скелетной мускулатуре, повышенная активность этого фермента в сыворотке рассматривается как индикатор поражения паренхимы печени. Измерение активности АСТ показано при мониторинге и дифференциальной диагностике заболеваний гепатобилиарной системы, инфаркте миокарда и повреждениях скелетной мускулатуры. Активность АСТ повышается также при туберкулезе легких, септицемии, герпетической инфекции, опухолях разной локализации, кетоацидозе, азотемии.

Снижение активности АСТ может встречаться при малярии и беременности.

Причины повышения активности аминотрансфераз плазмы:

Превышение верхнего предела нормы менее чем в 5 раз:

физиологическое (у новорожденных);

другие болезни печени (кроме указанных ниже);

панкреатит;

гемолиз;

прием алкоголя, салицилатов, стероидов, оральных контрацептивов, ингибиторов МАО, опиатов, сульфаниамидов, барбитуратов, препаратов меди и железа, антибиотиков, пиридоксина и др. лекарственных препаратов.

Превышение верхнего предела нормы в 5-10 раз:

инфаркт миокарда;

травма или хирургическое вмешательство;

заболевания скелетных мышц;

холестаз;

хронический гепатит.

Превышение верхнего предела нормы более чем в 10 раз:

острый гепатит и некроз печени;

тяжелый синдром сдавления;

тяжелая гипоксия тканей.

АЛТ повышается при заболеваниях печени, но в меньшей степени изменяется при других патологических состояниях

Транскрипция – перенос генетической информации от ДНК к мРНК, переписывание генетической информации в виде последовательности дезокрибонуклеотидов в последовательность рибонуклеотидов.

Биологическое значение – синтез мРНК, которая выполняет роль матрицы для синтеза полипептида (белка)

При транскрипции переписывается не весь геном, а лишь некоторый участок ДНК, называемый геном.

Транскриптон - участок матричной ДНК, с которой происходит процесс переписывания, то есть транскрипция

Состоит из нескольких участков.

Промотор – участок ДНК, к которому присоединяется фермент РНК-полимераза

Оператор - участок ДНК, к которому присоединяются различные белки, регулирующие скорость транскрипции

Терминатор - стоп сигнал, завершающий транскрипцию.

3 этапа:

*инициация - Распознается большая бороздка ДНК

РНК-полимераза находит промотор в ДНК и взаимодействует с ним

ДНК на этом участке начинает плавиться (расплетаются нити ДНК)

Промотор содержит пары А-Т, поэтому плавится достаточно легко.

*элонгация - для элонгации необходимо:

рибонуклеотиды, служащие субстратом и источником энергии для этого процесса

фермент ДНК-зависимая –РНК- полимераза

в процессе элонгации мононуклеотиды во вновь синтезированной цепи РНК строго комплементарны мононуклеотидам матричной ДНК

*терминация - достижение РНК-полимеразы стоп-сигнала и отсоединение синтезированной РНК

При синтезе мРНК транскрибируется ДНК, в которую входят участки информационные и ненесущие информации, причем их до 90%

После транскрипции участки РНК ненесущие информацию, называемые интронами вырезаются

Остаются только информативные участки РНК

Из ядра в цитоплазму выходит созревшая РНК.

Трансляция - передача генетической информации от мРНК на белок

Перевод информации с языка последовательности рибонуклеотидов на язык последовательности аминокислот.

Участники процесса:

*м-РНК, выполняющая роль матрицы

*аминокислоты, выступающие в качестве субстратов

*ферменты, в основном пептидилтрансферазы

*т-РНК, являющейся переводчиком

*АТФ – синтез полипептидной цепи идет с затратой энергии

Процесс трансляции, также как и процесс транскрипции, связан с перемещением вдоль молекулы нуклеиновой кислоты, разница в том, что рибосома шагает на три нуклеотида, в то время как РНК-полимераза - на один

т-РНК имеет вторичную структуру, в виде клеверного листа:

Антикодоновая петля обеспечивает взаимодействие с кодонами м-РНК

Акцепторный стебель обеспечивает специфическое взаимодействие с аминокислотой (каждой аминокислоте соответствует своя т-РНК)

Петли обеспечивают взаимодействие с рибосомами.

Аминоацил т-РНК входит в рибосому, комплементарно связываясь с кодоном мРНК

затем происходит реакция при которой аминокислотные остатки связываются друг с другом, а т-РНК удаляется

Этапы трансляции:

*Рекогниция – узнавание т-РНК соответствующей аминокислоты и присоединение (катализируется амино-ацил-РНК-синтазой)

*Инициация – присоединение к малой субъединице рибосомы м-РНК, затем присоединение большой субъединицы рибосомы

*Элонгация – образование полипептида см. рис.

*Терминация – остановка процесса в соответствии

Дата добавления: 2015-08-02