Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АрхитектураБиологияГеографияДругоеИностранные языки
ИнформатикаИсторияКультураЛитератураМатематика
МедицинаМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогика
ПолитикаПравоПрограммированиеПсихологияРелигия
СоциологияСпортСтроительствоФизикаФилософия
ФинансыХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника

Регуляция активности ферментов. Различные способы активации и ингибирования ферментов.

Вторичная структура ДНК и РНК. Комплементарность азотистыx оснований. | Витамины и коферменты. Роль флавиновых коферментов. | Тиаминпирофосфат, его строение и биологическая роль. | Роль биотина и витамина B12 в клеточном метаболизме. | Строение ФАД и его роль в клеточном метаболизме. | Биотин, его химическое строение и роль в клеточном метаболизме. | Фолиевая кислота, ее строение и биологическая роль. | Витамин А(ретинол, антисерофтальмический), его химическое строение и роль в обмене веществ клеток. Основные пищевые источники витамина А. | Витамины группы D, их строение и физиологическая роль. | Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Основные представления о механизме ферментативного катализа. |


Читайте также:
  1. III. Пути и способы самосовершенствования компетентной и конкурентоспособной личности
  2. IV. Способы подачи блюд, их характеристика
  3. VII. Способы включения в ход действия новых лиц
  4. А. Способы сочетания рассказов
  5. Альтернативные способы разрешения экономических споров
  6. Аморальные и нерациональные способы удовлетворения сексуальных потребностей.
  7. Анализ деловой активности

1. Доступность субстрата или кофермента - скорость, с которой вещества реагируют друг с другом, зависит от их концентрации. Т.е., изменение количества хотя бы одного из субстратов прекращает или начинает реакцию.

2. Компартментализация – это сосредоточение ферментов и их субстратов в одной органелле – в ЭПС, митохондриях,

лизосомах.Например, ферменты цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) и β-окисления жир.кислот расположены в митохондриях, ферменты синтеза белка – в рибосомах.

3. Изменение количества фермента

может происходить в результате увеличения или снижения его синтеза. Изменение скорости синтеза фермента обычно зависит от кол-ва определенных гормонов или субстратов реакции.

4.Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов.(в кишечнике-трипсиноген отщиплением пептидной группы превращается в активный трипсин)

5.Аллостерическая регуляция. С помощью эффекторов, изм.конформацию белка и влияя на скорость реакции. Напр., фермент энергетического распада глюкозы, осфофруктокиназа,

регулируется промежуточными и конечными продуктами этого распада

Регуляция действия ферментоваллостерические механизмы, (см.42), фосфорилирование - дефосфорилирование. Примеры метаболических путей, регулируемых этими механизмами. Классификация ферментов(см.39), ее принципы. Характеристика оксидоредуктаз.

Регуляция каталитической активности ферментов мб путём фосфорилирования/дефосфорилирования. Модификации подвергаются ОН-группы фермента. Фосфорилирование осуществляется ферментами протеинкиназами, а дефосфорилирование - фосфопротеинфосфатазами. Присоединение остатка фосфорной кислоты приводит к изменению конформации активного центра и его каталитической активности. При этом результат может быть двояким: одни ферменты при фосфорилировании активируются, другие, напротив, становятся менее активными

Оксидоредуктазы катализируют ОВР,

лежащие в основе биологического окисления.

Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион,

липоевая кислота. Примеры ферментов: дегидрогеназы, редуктазы, оксидазы.


Дата добавления: 2015-07-25; просмотров: 63 | Нарушение авторских прав


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Современные представления о механизмах действия ферментов. Мультиферментные комплексы на примере структуры синтазы жирных кислот.| Классификация и номенклатура ферментов. (см.39в) Виды энзимопатологий. Наследственные энзимопатии.

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.005 сек.)