Читайте также:
|
Глутатіон – трипептид, утворений залишками трьох амінокислот: глутамінової, цистеїну і гліцину. Синтезується в тканинах тваринного організму в дві стадії, на кожній з яких витрачається одна молекула АТФ. Спочатку з глутамінової кислоти і цистеїну утворюється дипептид глутамілцистеїн, потім з глутамілцистеїну та гліцину утворюється трипептид глутамілцистеїнгліцин, або глутатіон. Утворення глутатіону каталізується ферментом трипептидсинтетазою.
Глутатіон – складова частина багатьох ферментів. Він часто захищає
SН-групи від окиснення. Бере участь у регуляції багатьох окисно-відновних процесів у клітинах. Окиснений глутатіон утворює дисульфідні містки в молекулі білків:
Так виникають дисульфідні містки в молекулі гормону підшлункової залози інсуліну під дією ферменту глутатіон-інсулін-трансгідрогенази. Глутатіон – кофермент багатьох ферментів.
Хід роботи. Беруть три фарфорові ступки і в кожну з них вносять одну з наважок по 5–10 г шматочків органів (печінки, нирки та м’язів) від щойно забитих тварин (мишей, щурів тощо). Наважки подрібнюють і залишають кожну в 10 мл насиченого розчину сульфату амонію. Беруть три пробірки.
В кожну відфільтровують відповідну наважку. До фільтратів додають 5 – 6 крапель 2 % розчину нітропрусиду натрію і 2 мл концентрованого розчину аміаку. Розчин набуває пурпурового забарвлення. З часом колір поступово зникає.
Хімізм. У лужному середовищі відбувається гідроліз трипептиду глутатіону на три амінокислоти – глутамінову, цистеїн і гліцин:
Цистеїн взаємодіє з їдким натром з утворенням сульфіду натрію і серину (хімізм див. попередню роботу).
Нітропрусид натрію, реагуючи з сульфідом натрію, утворює комплексну сіль червоно-фіолетового або пурпурового кольору:
Робота 7. Коагуляція білків при нагріванні
Білки – термолабільні органічні сполуки. При нагріванні до 55–65 °С більшість білків коагулюють і втрачають свої нативні властивості (денатурують). Частково або повністю руйнується просторова структура білкових молекул при значному збереженні первинної. Відбувається розпад кооперативної системи нековалентних взаємодій (особливо водневих зв’язків і гідрофобних контактів). При цьому дезактивуються функціональні групи білкової молекули (карбоксильні, амінні, гуанідинові, сульфгідрильні, імідазольні, гідроксильні тощо). Втрачаються функціональні властивості білків. Відбувається незворотний процес руйнування структури білкової молекули – денатурація. Утворюється твердий осад.
Хід роботи. У пробірку вносять 2 – 3 мл розчину (1: 150 – 200) білка курячого яйця і нагрівають до кипіння. Спостерігають повільне помутніння розчину білка і випадання осаду.
Хімізм. Під час кип’ятіння відбувається руйнування вторинної, третинної і четвертинної структур молекул білка. Поліпептидні ланцюги втрачають свою чітку конфігурацію, і молекула білка набуває хаотичного просторового стану.
Дата добавления: 2015-11-30; просмотров: 28 | Нарушение авторских прав