Читайте также:
|
|
Содержание белков в семенах бобовых, по данным различных авторов, изменяется в пределах, показанных в таблице 4.3
Таблица 4.3 Содержание белков в семенах бобовых, %
Наименование | Колебания | Среднее содержание | Наименование | Колебания | Среднее содержание |
Горох Фасоль Чечевица Соя | 20,4–35,7 17,0–32,1 21,3–36,0 27,0–50,0 | 27,8 24,3 30,4 39,0 | Кормовые бобы Чина Нут Вика яровая | 26,4–31,2 23,1–34,7 18,5–29,7 22,3–37,8 | 29,2 28,7 24,5 33,7 |
Содержание белков в отдельных частях семени также неодинаково (табл. 4.4).
Наибольшая часть белков сосредоточена в ростках, их содержание в семенных оболочках ограничено.
В семенных оболочках гороха по сравнению с другими культурами содержится наименьшая доля белков. Содержание белков в его ростках по сравнению с фасолью и чечевицей больше. Чечевица отличается более высоким, чем горох и фасоль содержанием белков в семядолях. Для семян фасоли характерно по сравнению с семенами других бобовых наибольшее сосредоточение белков в семенных оболочках.
Таблица 4.4 Содержание белков по частям семени, % сухого вещества
Наименование | Содержание белков в целом в семени | Содержание белков в отдельных частях семени | ||
семенные оболочки | ростки | семядоли | ||
Горох Чечевица Фасоль | 22,5–33,39 21,36–28,24 25,27–31,07 | 3,21–3,48 10,37–11,54 9,09–10,44 | 41,16–45,22 34,92–35,62 37,45–38,49 | 24,34–25,52 23,63–30,33 28,32–37,38 |
Распределение белков по фракциям показано в таблице 4.5
Таблица 4.5 среднее распределение семян бобовых по фракциям, %
Наименование | Альбумины | Глобулины | Глютенины |
Горох Чечевица Вика Маис Нут | 9,6 8,1 10,1 8,3 12,2 | 85,7 85,9 83,6 88,4 79,8 | 4,8 6,0 6,3 3,3 7,9 |
Проламиновая фракция в белках семян бобовых отсутствует. Основная фракция – глобулины. Наименьшее количество приходится на долю глютелинов. Альбуминов немного больше, чем глютелинов. В семенах бобовых найдены отдельные, характерные для той или другой культуры белки – в семенах гороха водорастворимый легумелин и два глобулина (легумин и вицилин), в семенах фасоли – глобулин фазеолин, в семенах сои – глобулин глицинин.
Несмотря на количественные расхождения, аминокислотный состав семян бобовых (табл. 4.6) имеет много общего, аспарагиновая и особенно глютаминовая кислоты содержатся в наибольшем количестве, в наименьшем – цистин, метионин и триптофан. Белки семян бобовых бедны серосодержащими аминокислотами. Многие незаменимые аминокислоты содержатся в значительных количествах.
Для полного усвоения белка бобовых культур живым организмом необходима их предварительная обработка. Сырое зерно содержит лишь 15–20% усвояемого белка. Глобулиновая фракция белков фасоли устойчива к некоторым протеолитическим ферментам. Благодаря высокому содержанию белков, богатых незаменимыми аминокислотами, семена бобовых культур – один из важнейших источников белка.
Среди бобовых культур в качестве источника пищевого биологически ценного белка наибольшее значение имеют семена сои. С их использованием организовано использование соевой муки (обезжиренной, полужирной и необезжиренной), концентратов и изолятов. Данные об аминокислотном составе и количестве суммарного белка в продуктах из бобов сои приведены в табл. 4.7.
Таблица 4.6 Средний аминокислотный состав суммарных белков семян бобовых (по данным разных авторов), % от общего содержания белка.
аминокислота | горох | соя | фасоль | чина | Кормовые бобы |
Аргинин Гистидин Лизин Лейцин Изолейцин Валин Метионин Треонин Фенилаланин Триптофан Аланин Глицин Серин Аспарагиновая кислота Глютаминовая кислота Пролин Тирозин Цистн | 8,35 2,68 5,58 13,54 13,54 3,87 1,22 4,70 4,33 1,31 3,67 5,38 4,57 10,76 16,51 3,7 3,15 1,80 | 8,73 3,03 5,22 8,45 5,10 5,63 1,64 4,26 5,21 1,65 4,47 4,36 4,98 9,54 17,53 4,71 3,08 1,39 | 7,27 3,16 5,65 8,1 5,0 4,86 1,3 4,1 6,13 1,83 4,9 4,14 6,2 12,8 15,25 4,71 3,4 3,12 | 6,87 2,95 5,94 15,6 15,6 5,4 1,36 4,8 4,1 1,65 3,4 4,4 4,8 12,8 17,2 2,8 3,17 0,8 | 8,51 3,75 8,26 14,68 14,68 4,62 0,90 4,59 2,41 1,82 4,74 8,32 7,94 8,29 8,15 1,49 3,0 1,39 |
Наряду с белками, обладающими питательной ценностью, в состав бобовых культур входят антиалиментарные соединения, имеющие также белковую природу. Они понижают питательную ценность белковых продуктов и пищевых изделий. К таким соединениям относятся ингибиторы протеаз желудочно-кишечного тракта и лектины.
В семенах сои содержится не менее пяти ингибиторов трипсина в количестве 5 – 10% от общего содержания белка. Наиболее хорошо изучены ингибитор Кунитца, на долю которого приходится 90% общей активности ингибиторов, и Баумана–Бирк. Ингибиторы представляют собой белковые молекулы с молекулярными массами 21,5 и 8 кД, соответственно. Для них расшифрована первичная структура. Так, самый высокомолекулярный – ингибитор Кунитца – имеет в своем составе 181 остаток аминокислот и две дисульфидные связи. Расщепление одной из них не влияет на активность ингибитора, тогда как одновременное восстановление двух связей приводит к получению неактивного продукта.
Таблица 4.7 Аминокислотный состав и количество суммарного белка в продуктах из бобов сои
Характеристика | Продукт | |||
Соевые бобы | Обезжиренная соевая мука | Концентраты сои | Изоляты сои | |
Содержание белка, % на с.в. Содержание аминокислот, г на 100г белка: лизин метионин + цистин треонин лейцин изолейцин фенилаланин + тирозин валин триптофан | 39,6 6,5 1,3 4,6 8,5 5,2 5,2 5,6 0,8 | 57,0 6,3 2,9 4,0 7,7 4,4 8,6 4,8 1,4 | 68,0 6,3 2,8 4,3 7,9 4,6 8,9 4,8 1,5 | 91,0 6,0 2,2 3,5 7,8 4,5 8,7 4,6 1,2 |
В состав всех ингибиторов трипсина входят, расположенные в пространстве особым образом, остатки лизина или аргинина. Белковые ингибиторы различаются по специфичности, выражающейся в неодинаковой способности подавлять активность различных ферментов. Так, ингибитор Кунитца из сои подавляет активность трипсина и фермента крови плазмина, но слабо ингибирует химотрипсин, а ингибитор Баумана–Бирк снижает активность не только трипсина, но и химотрипсина.
В технологических процессах производства белковых продуктов из сои предусматривается инактивация ингибиторов протеиназ обработкой паром, микроволновым нагревом, вымачиванием с последующим кипячением и другими способами. Инактивация ингибиторов трипсина на 80 – 90% по сравнению с их активностью в исходном сырье уже позволяет отнести белковые продукты к пищевым, не обладающим отрицательном воздействием на организм.
Лектины (от лат. – «выбирать») – это гликопротеины растительного происхождения, связывающие один или несколько специфических сахаров. Свое название они получили от избирательной способности вызывать агглютинацию (агрегацию, склеивание) эритроцитов крови, клеток, бактерий. Агглютинация происходит путем взаимодействия лектинов с углеводными компонентами поверхности клеток. Так, лектин соевых белков, например, специфичен к остаткам галактозы и N-ацетилгалактозамина, а агглютинин зародышей пшеницы – к остаткам N-ацетилглюкозамина и N-ацетилнейраминовой кислоты. На долю лектинов в бобовых культурах приходится от 2 до 10% общего белка.
Отсутствие высокой активности лектинов, как и ингибиторов ферментов, в белковых продуктах из бобовых является одним из санитарно-гигиенических требований, предусматриваемых сертификацией для использования их в хлебопечении, кондитерской и других отраслях промышленности в целях повышения пищевой ценности изделий. Снижение активности лектинов достигается применением более мягких условий, чем снижение активности ингибиторов ферментов – нагреванием при 80˚С.
Дата добавления: 2015-08-10; просмотров: 216 | Нарушение авторских прав
<== предыдущая страница | | | следующая страница ==> |
Белки злаков | | | Белки семян масличных культур |