Уровни структурной организации коллагенового волокна

Волокна соединительной ткани

Соединительная ткань содержит коллагеновые, эластические и ретикулярные волокна.

Коллагеновые волокна

Состоят из фибриллярного белка коллагена. Различают 12-20 типов коллагена, которые отличаются строением, тканевой и органной принадлежностью. Наиболее распространены пять типов коллагена:

I – наиболее распространен. Дерма, сухожилия, кости, фасции, соединительно-тканные оболочки поперечно-полосатой мускулатуры, склера, роговица, сосудистые стенки, плацента, печень, дентин.

II – гиалиновый и волокнистый хрящ, стекловидное тело, роговица, клапаны сердца.

III – ретикулярные волокна кроветворных органов, соединительная ткань легких, почек, сердца, печени, селезенки, матка, артерии.

IV – в базальных мембранах.

V – хорион, амнион, кожа, сосуды, гладкомышечная ткань.

Уровни структурной организации коллагенового волокна

I. Молекулярный. В ЭПС фибробластов синтезируются α -цепи полипептида проколлагена, которые состоят из повторяющихся триплетов аминокислот: 1 – любая, 2 – пролин или лизин, 3 – глицин.

Пролин и лизин еще до отделения от рибосом гидроксилируются (+ОН) до гидроксипролина и гидроксилизина. Для этого необходима аскорбиновая кислота, которая является коферментом для гидроксилаз. При ее недостатке формируются α-цепи, не способные формировать коллагеновые фибриллы, и как следствие возникают дефекты костей, зубов, сосудов – цинга.

Далее в АГ происходит скручивание α-цепей по три в спирали. Молекула из трех цепей выделяется во внеклеточное пространство. Концевые участки скрученных α-цепей (регистрационные пептиды) отщепляются ферментами – образуется тропоколлаген. Исключение коллагены IV, VIII и X типов, которые формируют сетеподобные структуры.

II. Надмолекулярный. Небольшие концевые участки молекул тропоколлагена остаются неспирализованными для сближения молекул и формирования комплексов. Из молекул тропоколлагена образуются нити – протофибриллы, при этом молекулы тропоколлагена агрегируются между собой в длину по 5-7 шт. Каждая молекула тропоколлагена имеет «голову» и «хвост». Сборка происходит последовательно голова к хвосту, при этом между молекулами остаются зазоры в 35 нм.

Поперечно молекулы тропоколлагена связываются водородными связями и располагаются со сдвигом в 1/4 длины молекулы. 4-6 протофибрилл связываясь между собой, образуют микрофибриллу.

III. Фибриллярный. Микрофибриллы собираются в пучки, связываясь между собой гликозаминогликанами и гликопротеинами, образуются коллагеновые фибриллы. Могут ветвиться, имеют поперечную исчерченность, которая связана с чередованием участков с разной плотностью. Разность в плотности обусловлена сдвигом в расположении молекул тропоколлагена на 1/4 и образованием зазоров в 35 нм.

IV. Волоконный. Коллагеновые фибриллы по несколько десятков и сотен могут объединяться в волокна диаметром до 20 мкм. Имеют спиральную форму, в поперечном сечении округлые или сплющенные. Длина различна. На препаратах окрашиваются в розовый цвет. При кипячении в воде желатинизируются. Для укрепления волокон проводят дубление кожи, которое делает коллаген устойчивым к химическим воздействиям.

Дата добавления: 2015-07-24