Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Структурная организация белков.

Читайте также:
  1. I. Методы исследования в акушерстве. Организация системы акушерской и перинатальной помощи.
  2. II Организация и проведение промежуточной аттестации обучающихся
  3. II. Организация деятельности общеобразовательного учреждения
  4. II. Организация деятельности трудовой бригады
  5. II. Организация и осуществление образовательной деятельности
  6. II. Организация и порядок обучения
  7. II. Организация и проведение стрельб

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная). Все ферменты - белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.

2. Транспортная. Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО2 от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки.

3. Пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин - источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы - источник аминокислот.

4. Рецепторная. Пример: белки биомембран.

5. Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин - белки мышечной ткани.

6. Структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран).

7. Защитная. Пример: антитела сыворотки крови - образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов).

8. Регуляторная. Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.

9. Когенетическая. Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации.

10. Сохраняют онкотическое давление в клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма.

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами. У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами - белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами. Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).

 

Структурная организация белков.

1. Первичная структура - определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).

2. Вторичная структура - пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо -складчатость. Создаются водородные связи.

3. Третичная структура - глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки - все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки - коллаген, миозин, актин.

4. Четвертичная структура - имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами.

 

 

Как формируется молекула белка?

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

Схематичное представление последовательности
укладки белков в четвертичную структуру

На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя, когда "бусы" уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры. Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке, а группами по две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.


Дата добавления: 2015-07-16; просмотров: 107 | Нарушение авторских прав


Читайте в этой же книге: Укладка белка в виде каната и гармошкой | Часть белков является олигомерами | Схема кооперативного взаимодействия субъединиц в гемоглобине. | Изменение рН | Гистоны | Коллаген | Строение и функции РНК и ДНК | Фосфопротеины - это, как правило, ферменты | Липопротеины имеют огромное клиническое значение |
<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Изучение устройства инструментов| Главное в белке - последовательность аминокислот

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)