Простые белки - протеины

1.1.Альбумины - молекулярная масса от 15000 до 70000 Д, полноценные белки, свертываются при кипячении, хорошо растворимы в воде, в растворах кислот, щелочей и нейтраль­ных солей, высаливаются нейтральными солями при полном насыщении. Это кислые белки, в составе которых много моноаминодикарбоновых кислот, ИЭТ-5, вследствие чего они имеют большой отрицательный заряд и высокую подвиж­ность. Они хорошо гидратированы, поэтому осаждаются при большой концентрации водоотнимающих веществ, и облада­ют высокой адсорбционной способностью. На долю альбуми­нов плазмы крови приходится более 50% всех белков крови, где они создают онкотическое давление плазмы крови. Участ­вуют в транспорте лекарственных и трудно растворимых ве­ществ, выполняют защитную функцию за счет адсорбции токсичных продуктов (билирубина, СЖК и др.).

Альбумины применяются для восстановления онкотического давления плазмы крови, увеличения объема цирку­лирующей крови, повышения дезинтоксикационных свойств крови.

1.2. Глобулины - более разнородны, чем альбумины. Их мо­лекулярная масса колеблется в больших пределах и достига­ет 150000Д. Это полноценные белки, нерастворимые в воде, растворимы в разбавленных растворах солей. В их составе много нейтральных аминокислот, поэтому у них неболь­шой отрицательный заряд, они слабокислые белки, ИЭТ - 6,9. Глобулины - плохо гидратированные белки, высаливаются в полунасыщенном растворе нейтральных солей.

В сыворотке крови содержится несколько типов глобули­нов, отличающихся подвижностью в электрическом поле и обозначаемых буквами греческого алфавита: α, β, γ. Некото­рые глобулины (α, β -глобулины) способны к связыванию оп­ределенных веществ и являются специфическими переносчи­ками, другие, как и альбумины, могут неспецифически связы­вать липидрастворимые вещества. К глобулинам относятся гаптоглобин, трансферрины и церулоплазмин, протромбин и антитела - иммуноглобулины. В настоящее время очищен­ные антитела применяются для создания искусственного им­мунитета и повышения иммунологической реактивности (противокоревой γ-глобулин, γ-глобулин при инфекционном ге­патите и т. д.).

Глобулины и альбумины называются в зависимости от места нахождения: сывороточные, молочные, яичные и т. д.

1.3. Гистоны - неполноценные основные белки, локализован­ы в ядре, с молекулярной массой 10000-20000 Д, содержат до 30% диаминомонокарбоновых кислот и поэтому имеют положительный заряд, ИЭТ-10. При кипячении свертывают­ся плохо и не растворяются в щелочах. В зависимости от соотношения входящих в состав гистонов лизина, аргинина и гистидина различают 5 видов гистонов, обозначаемых Н₁, Н_2α, Н_2β, Н₃, Н₄.

Гистоны связываются с отрицательно заряженными моле­кулами ДНК (связь электростатическая) и стабилизируют вторичную структуру ДНК и хромосом, могут блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

1.4. Протамины - неполноценные основные белки с молеку­лярной массой 6000 Д, содержащие до 80% диаминомонокарбоновых кислот, поэтому имеют значительный положи­тельный заряд и высокую электрофоретическую подвижность. При кипячении не свертываются. Растворимы в воде и кислотах. Выполняют такие же функции, что и гистоны, только в организме рыб и морских животных.

Все рассмотренные выше белки относятся к глобулярным.

1.5. Склеропротеиды - неполноценные белки, их называют и протеиноидами – белковоподобными. Свое название получили потому, что по ряду свойств резко отличаются от белков. Они не растворимы в воде, в слабых растворах нейтральных солей, не свертываются при нагрева­нии, большинство их не расщепляется ферментами желудоч­но-кишечного тракта. Это прочные белки, очень устойчивые к механическим воздействиям, т. к. содержат большое коли­чество дисульфидных связей.

К протеиноидам относятся белки опорной и соединитель­ной тканей. В организме человека и высших животных встре­чаются три вида склеропротеинов: коллагены, эластины и кератины, отличающиеся аминокислотным составом и строе­нием молекул. Все они относятся к фибриллярным белкам и построены из скрученных в виде жгутиков α-спирали или из многократно сшитых дисульфидными связями плотно уложенных β-структур.

Коллаген составляет 25-35% белков тела, продуцируется мезенхимальными клетками - фибробластами, неполноценный белок, не растворимый в воде, устойчив к перевариванию, с молекулярной массой 265000 Д. Первичная структура этого белка (рис. 6 а, б) характеризуется своеобразным аминокис­лотным составом: каждая третья аминокислота в полипеп­тидной цепи коллагена представлена глицином, на долю аланина приходится 11%, на долю пролина и гидроксипролина - 21%. Нужно отметить, что только вбелках соедини­тельной ткани встречаются гидроксилированные производ­ные пролина и лизина. Необычный аминокислотный состав коллагена определяет как очень низкую пищевую ценность, так и особенности строения и функции.

В молекуле коллагена к гидроксилизинуковалентно при­соединяются углеводы, чаще в виде дисахарида, состоящего из глюкозы и галактозы. Число углеводных компонентов не­большое и варьирует у разных типов коллагена, поскольку количество углеводов небольшое, коллаген относится к про­стым белкам. Пролин и лизин гидроксилируются уже после синтеза коллагена под действием фермента пролилгидроксилазы (в активном центре имеет атом Fe⁺²):

Вторичная структура коллагена (рис. 6 в) отличается от α-спирали, т.к. в составе коллагена много глицина, пролина и гидроксипролина, которые препятствуют образованию α-спирали и потому имеющая спираль, во-первых левовращающая, во-вторых она более рыхлая, на один виток спирали приходится всего три аминокислоты. Стабилизируется спираль полипептидных цепей коллагена не водородными связями, а силами стерического отталкивания молекул пролина. Третичная структура коллагена представлена тропоколлагеном, которая имеет форму стержня длиной 300нм и диамет­ром 1,5 нм и состоит из 3-х спиральнозакрученных полипептидных цепей, имеющих равную длину. Каждая цепь состоит из 1000 аминокислот. Это один из самых длинных среди известных белков. Таким образом,тропоколлаген- (рис. 6 г) - это суперспираль трех полипеп­тидных цепей, закрученных относительно друг друга в тугую нить. Стабилизация третичной структуры обеспечивается по­перечными водородными связями, которые возникают между иминогруппой глицина и карбонильной группой аминокислот­ных остатков на других цепях. Водородные связи могут воз­никнуть с участием гидроксильных групп гидроксипролина и воды.

Тропоколлаген практически нерастяжим вследствие очень плотной скрученности его тройных спиралей (этому способствует глицин, т.к. его молекула очень маленькая и она занимает место внутри тройной спирали), а также из-за наличия поперечных связей как водородных, так и необычных связей, образующихся между двумя остатками лизина со­седних цепей:

Полипептидная остаток лизина остаток лизина Полипептидная

цепь цепь

При образовании поперечных связей ε-аминоконец лизина окисляется, образуя альдегидную группу под действием лизилоксидазы. Далее два альдегида вступают в реакцию альдольной конденсации

Остатки лизина

Альдегидные производные

Альдольная поперечная связь

Четвертичная структура коллагена представлена несколькими стержнямитропоколлагена, которые уложены вдоль фибриллы в виде параллельных пучков по типу «голова к хвосту» (рис. 6 д). Головки тропоколлагенов сдвинуты относительно друг друга на 1/4 длины. Этим и объясняется характерная поперечная исчерченность коллагеновых волокон.

Характерными связями четвертичной структуры являются ковалентные поперечные связи (внутримолекулярные – в пределах

одной тропоколлагеновой единицы и межмолеку­лярные - между отдельнымитропоколлагенами), участвующие в стабилизации третичной структуры коллагена.

Количество и тип поперечных связей зависят от функции и возраста тканей. Высокая степень упругости обусловлена количеством поперечных связей. Коллагеновое волокно обла­дает удивительной прочностью: для разрыва волокна диамет­ром 1 мм нужна сила в 10 кг.

В настоящее время выделено 4 типа коллагена, отличаю­щиеся составом полипептидных цепей, функцией и местом нахождения. Коллаген 1 типа содержится в организме в наибольшем количестве, состоит из двух одинаковых цепей, третья же цепь отличается аминокислотным составом. Коллаген этого типа содержит­ся в коже, сухожилиях, костях, роговице глаза. 2-й тип коллагена находится в хрящах, в межпозвоночных дисках, стекловидном теле. Коллаген 3-го типа встречается в коже эмбриона, в сердечно-сосудистой системе, 4-го типа - в базальной мембране.

При кипячении с подкисленной водой коллаген превра­щается в желатин - легко перевариваемый белок низкой питательной ценности. Под влиянием коллагеназы коллаген гидролизуется, при распаде образуется гидроксипролин, уровень кото­рого в крови отражает скорость метаболизма коллагена. Экс­креция увеличивается при гиперпа-

ратиреоидизме, болезни Педжета. Синтез коллагена увеличивается в ране, он являет­ся основным компонентом рубца.

Эластин - неполноценный белок, содержащийся в связ­ках, стенках сосудов. Особенно много эластина в дуге аорты. Упругие артериальные стенки помогают распределять нагнетаемую сердцем кровь по кровеносным сосудам и сглаживать пульсовые колебания давления крови, создаваемые сокращениями сердца. Эластин способен растягиваться в несколько раз в длину, а при снятии нагруз­ки быстро

Рис. 6. Структурная организация коллагена

восстанавливать исходную форму и размеры.

По ряду свойств эластин напоминает коллаген, но имеет и отли­чия. Первичная структура этого белка характеризуется содержанием большого количества глицина, аланина, пролина, валина, лейцина, изолейцина, но в отличие от коллагена в составе эластина мало гидроксипролина и полярных аминокислот, отсутствует гидроксилизин. Особенностью эластина является то, что в нем много лизина. В полипептидной цепи эластина содержится около 800 остатков аминокислот. Отличается и вторичная структура эластина. Спираль, ко­торую образуют полипептидные цепи эластина, отлича­ется и от α-спирали, и от спирали коллагена. В эластине есть участки, в которых преобладают остатки лизи­на, участвующие в образовании ковалентных поперечных связей. Радикалы 4-х остатков молекулы лизина, расположенные в разных полипептидных цепях, сближаются друг с другом и ферментативным путем превращаются в десмозин и изодесмозин. Эти образования дают возможность эластину обратимо рас­тягиваться во всех направлениях.

Третичной структурой эластина является тропоэластин, суперспираль, состоящая из 4-х полипептидных цепей, с молекулярной массой 72000.

Рис..Десмозин

Стабилизируется третичная структура поперечными связями, такими же как и в коллагене. В зрелом эластине количество таких связей увеличивается, по этой причине эластин практически нерастворим. Известно, что в молекуле эластина встречаются такие повторы как лиз-ала-ала-лиз или лиз-ала-ала-ала-лиз. Именно в этих участках образуются поперечные связи. Значение поперечных связей в эластине состоит, по-видимому, в том, что они обеспечивают способность эластических волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер.

Кератины. У.Астбери в Англии провел первые рентгеноструктурные исследования белков, положившие начало новому научному направлению. Первым белком, подвергнутым такому анализу, явились к ератины, которые бывают двух видов: α и β.

α-кератины - основной тип фибриллярных белков, из которых образуются наружные защитные покровы животных. Это белки волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, игл, чешуи, копыт, панциря, а также значительной части наружного слоя кожи. Эти белки характеризуются физической прочностью, а также и тем, что они полностью нерастворимы в воде. Их нерастворимость объясняется тем, что кератины богаты аминокислотами, содержащими гидрофобные, нерастворимые в воде радикалы. В отличие от глобулярных белков, у которых полипептидные цепи свернуты таким образом, что гидрофобные радикалы аминокислот оказываются спрятанными внутри глобулы и они не соприкасаются с водой, а снаружи располагаются гидрофильные группы, в кератине эти радикалы располагаются с наружной стороны, обращенной в сторону водной фазы. В своем составе содержат много цистеина. В их первичной структуре имеется повторяющаяся единица (цис-цис-глу-про-сер). Вторичная структура у α-кератинов - α-спираль. Третичная структура представляет собой суперспираль, состоящую из 3-х α-спиральных полипептидных цепей. Между соседними полипептидными цепями возникают «сшивки» за счет возникно­вения дисульфидных мостиков между цистеинами различных цепей. Поэтому кератины облада­ют большой прочностью. Самые прочные и жесткие (в панцире черепахи) α-кератины содержат до 18% цистина.

β-кератины, в частности фиброин (белок шелка и пау­тины) тоже относятся к фибриллярным нерастворимым бел­кам. В молекуле β-фиброина основную часть составляют аминокислоты глицин, аланин, серин и тирозин. В фиброине шелка каждая вторая аминокислота глицин. Эти белки более гибки, имеют вторичную структуру в виде β-структуры, которую называют также слоисто-складчатой. В фиброине зигзагообразные полипептидные цепи уложены параллельно друг другу в виде целого ряда складок. Для β-структуры характерно отсутствие внутрицепочечных водородных связей. Вместо них образуются межцепочечныен водородные связи между пептидными группами соседних полипептидных цепей. Особенностью β-кератинов является то, что в их молекуле нет поперечных дисульфидных мостиков между соседними цепями и соседние цепи обычно ориентированы в противоположные стороны, тогда как для цепей α-кератинов характерна параллельная ориентация.

Рис. 7. Структурная организация кератина волос

Дата добавления: 2015-07-16