Мышечная ткань.

Поперечно-полосатые мышцы.Основные элементы: мембрана – сарколемма; цитоплазма – саркоплазма, содержит большое число миофибрилл – специальные органеллы, которые отвечают за сокращение; саркоплазма содержит продольные цистерны ЭПР, гликоген, АТФ, креатинфосфат, гликолитические ферменты. Саркомер – его границы это линии Z. При большом увеличении наблюдается чередование белых полос – диск I (изотропные) и темных полос – диск А анизотропные диски. В диске А имеются менее темные участки – Н, и темная линия – М – в нее встроен фермент креатинфосфокиназа; белок миолизин – прикрепляет хвосты миозина. Химический состав: 75-80% воды, 20-25% сухого остатка: 1) саркоплазматические белки – миоальбумины, миоглобулины, миоглобин, ферменты гликолиза и гликогемолиза 2) белки стромы – коллаген, эластин 3) сократительные белки – актин, миозин, тропомиозин, тропонин. 15% сухого остатка это: 1) азотсодержащие вещества – глутамин, карнозин, ансерин, креатин, креатинин, свободные а/к 2) фосфорсодержащие вещества – АТФ и другие нуклеопротеиды, креатинфосфат 3) липиды – фосфолипиды, фосфоглицериды 4) углеводы – гликоген 5) минеральные вещества. Миозин – миофибриллярный белок, на него приходится 50% всех белков мышц. В основе миозина – длинный спиралевидный хвост, который заканчивается двумя глобулярными головками, около которых располагаются легкие цепи миозина. Актин – в глобулярной форме G-актин – 42 кДа. В присутствии АТФ полимеризуется в F-актин. На 7 молекул G-актина приходится 1 молекула тропомиозина (ТМ) – черный стержень в структуре тонкаго филамента. Есть еще дополнительные белки – тропонины – тропониновый комплекс (Тт) для связывания с тропомиозином, TI – ингибирует АТФ-азную активность миозина, ТС т- связывает ионы Са. Механизм взаимодействия нитей миозина и актина

1) гидролиз АТФ миозином идет быстро 2) АДФ и Фн освобождаются медленно и остаются связанными с головками миозина, они могут вращаться под большим углом 3) при поступлении сигнала миозиновые головки прочно связываются с актиновым филаментом под углом 90⁰ и образуется актомиозин АДФ и высвобождается Фн. 4) т.к. актомиозиновый комплекс имеет наименьшую энергию при угле 90⁰, происходит поворот головки на 45⁰ что сопровождается выделением АДФ. Новая молекула АТФ отсоединяет актин от миозина. Миозиновые головки шагают вдоль актиновых нитей, т.о. происходит сближение Zлиний за счет перемещения толстых филаментов относительно тонких. В результате мышца сокращается до 1/3 своей иходной длинны. 1сек – 15 мкм – скольжение. Регуляция мышечной активности опосредован Са. 1) актиновая регуляция через освобождение у актина участка для связывания с миозином. Са концентрируется в саркоплазматическом ретикулуме при участии Са-связывающего белка – кальсеквестрин имеет 40 участков для связывания с ионами Са. При поступлении сигнала происходит деполяризация мембраны мышечных клеток и открываются Са каналы. В покое ионы кальция составляют 10^-7-10^-8, после открытия Са каналов концентрация становится 10^-6-10^-5 степени. При низкой концентрации Са 10^-7-10^-8 и тропонин и тропомиозин препятствует взаимодействию актина с миозином. После повышения концентрации Са, Са связывается с белком тропонином С – его боковая петля оказывает влияние на тропонин I и Тт а они располагались рядом с тропомиозином и он с тропониновым комплексом отходит от участка актина, который способен взаимодействовать с миозином. Начинается взаимодействие актина и миозина, начинается сокращение. Сердечная мышца полностью зависит от поставки Са из внеклеточной жидкости. Роль оксида азота и его влияние на организм. Под его действием на гладкие мышечные клетки увеличивается поток Са из клеток, уменьшается фосфорилирование легких цепей миозина – протеинкиназы С. Это нарушает взаимодействие актина и миозина, что приводит к мышечной релаксации. Роль Са: 1) оттягивает тропин-тропомиозиновый комплекс от актина 2) активирует миозиновую АТФ-азу 3) непрямой эффект – осуществляет фосфорилирование легкой цепи миозина, что может ускорить взаимодействие актина с миозином. Миозиновая регуляция – в миозине открываются участки для связывания с актином. 2 легкие цепи миозина у глобулярной головки закрывают участки для связывания с АТФ и актином. Особенности сокращения гладких мышц – пусковой момент – концентрация Са, но тропониновая система в гладких мышцах отсутствует, то Са связывается с кальмодулином и активирует протеинкиназу легких цепей, в результате протеинкиназа будет фосфорилировать легкие цепи миозина и они будут отъезжать с головки открывая участки связывания миозина, что приводит к мышечному сокращению. При понижении Концентраци Са до 10^-7 Са отсоединяется от кальмодулина, протеинкиназа инактивируется à участки закрываются. Миоглобин (гемопротеид) – саркоплазматический белок, Fe²⁺, 1 гем, 1 бело, обладает большим сродством к кислороду чем гемоглобин, поэтому отнимает у него кислород и доставляет к тканям. Основной источник энергии – АТФ, но его хватило бы буквально на доли секунд. Источники АТФ: 1) креатинфосфат + АДФ ßà(креатинфосфокиназа, магний) креатин+АТФ. При мышечном сокращении АТФ будет разлогаться на АДФ и Фн. 2) С помощью фермента аденилаткиназы (миокиназа) АДФ+АДФàАТФ+АМФ – алостерический модулятор фосфофруктокиназа. 3) процессы гликолиза и гликогенолиза – анаэробный гликолиз для белых мышц, аэробный для простых мышц (глюàПВКàАцКоАàЦТК). Исчезновение АТФ приводит к: 1) Са насос саркоплазматического ретикулума перестает поддерживать низкую концентрацию Са 2) не происходит зависимая от АТФ отделение миозиновых головок от F-актина – трупное окоченение.

2) В покое основным источником энергии служат свободные жирные кислоты и кетоновые тела, при умеренной нагрузке еще и глюкоза, при максимальной – скорость доставки субстратов снижается и начинается расщепляться гликоген до лактата путем аэробного гликогенолиза. Накопление молочной кислоты и низкое рН, а также высокая t снижает эффективность энергетических процессов в мышцах. Источники аммиака: 1) процессы дезаминирования АМФ, т.е. АМФ à (аденилатдезаминаза) аммиак + инозинмонофосфат à аспарагиновая кислота à фумарат + ГТФ à АМФ. 2) система непрямого дезаминирования и участие а-кетоглутаровой кислоты. Возрастные особенности: 1) на долю мышечной ткани приходится 25%, у взрослых 45%. 2) характерен тонус сгибателей (новорожденный) 3) снижено содержание миофибриллярных белков, увеличено содержание белков стромы и саркоплазмы 4) миозин – миозин – фетальный – со сниженной АТФ-азной активностью. Заболевания мышечной системы: 1) первичные миопатии – прогрессирующая мышечная дистрофия – поражает лиц любого возраста. Мышечная слабость, отмечается увеличение проницаемости клеточной мембраны, поэтому мышечные ткани хуже задерживают креатин. Замена сократительных белков на саркоплазматические Причина: снижение образования белка дистрофина, поддерживающего структуру мембран. Дистрофия Дюшена – наиболее выражена, креатинфосфокиназа увеличена в крови в 10, 100 раз. 2) вторичные миопатии – связаны с травмами, нарушение проводимости нервного волокна. При ишемической болезни сердца снижается доля аэробных процессов, появляется молочная кислота, накапливаются жирные кислоты, это приводит к жировой инфильтрации сердечной мышцы и слабости. Нарушается мембранная проницаемость, из клеток выходит К, креатинфосфокиназа и изофермент МВ, ЛДГ₁ и ЛДГ₂. Снижается АТФ, креатинфосфат, концентрация цАМФ снижается, увеличивается фосфодиэстеразная активность, нарушается способность аденилатциклазной системы активироваться адреналином. Для оценки состояния мышечной системы и диагностики инфаркта миокарда используют органоспецифические изоферменты и белки. Маркеры (маркеры гибе5ли кардиомиоцита) – ТнС и ТнI. Появляется прежде всего миоглобин через 3-4 ч увеличенный в 120-20 раз, гликогенфосфорилаза (ВВ), гликогенфосфорилаза – 98% достоверности в постановке диагноза. АсАТ – 47%, ЛДГ₁ – увеличивается через 12 ч., и остается в течении 11-12 дней. Тропонин Т увеличивается на 3 часу после инфаркта миокарда – остается с 3х часов до 3 недель.

120. Соединительные ткани – межклеточный матрикс вместе с клетками различного типа (фибробласты, хондробласты, тучные клетки, макрофаги, остеобласты). Специализированная соединительная ткань – скелетная (хрящи, кости). Со специфическими свойствами (жировая, слизистая, пигментная). Собственно соединительная ткань – широко распространена, расположена по ходу сосудов, подстилает кожу, в области мочеточников, почечных лоханок, основа паренхиматозных органов, входит в состав связок и сухожилий. Поражение этой ткани приводит к рахиту, ревматизму, атеросклеротизму сосудов, коллагенозам. Строение соединительной ткани. Коллаген – распространенный белок соединительной ткани, составляет 1/3-1/4 от всего белка соединительной ткани. Составляет 5-6% от массы тела. Химический состав уникален – каждая 3 а/к – глицин – маленькая а/к, которая не мешает соединению полипептидных цепей в волокно. 1/5 от всех а/к – пролин и оксипролин – это своеобразные замки, которые придают прочность коллагеновому волокну. Окси а/к-ты – оксилизин и оксипролин. Структурная единица коллагена – молекула тропоколлагена – содержит до 1000 а/к, спирализована, соединены по 3 и образуют структуру похожую на кабель – суперспирализация. Последовательность а/к в полипептидной цепи характеризуется высокой специфичностью – каждая 3ая а/к-та – глицин, часто встречаются оксиглицин и пролин. 5 основных – минорных - типов коллагена. 1ый тип отличается от 3го тем, что он присутствует в твердых образованиях (кости, фасции, дентин), для 1го типа характерно низкое содержание оксилизина, малое число сайтов для гликолизирования. 3ий тип присутствует в мягких образованиях (кожа, сосуды, матка), имеет большое число остатка оксилизина, большое число сайтов.

Синтез коллагена – особенности: 1) биосинтез коллагена не заканчивается сборкой полипептидных цепей, а заканчивается сборкой молекулы коллагена, характерны ко- и посттрансляционные модификации. Часть происходит в фибробластах, а часть в межклеточном матриксе. Эластин – основной белок соединительной ткани. А/к-ный состав: 1/3 - а/к – глицин, но мало оксилицина и оксипролина, много а/к имеющих неполярные группы. Десмозин и изодесмозин – состоят из 4х молекул лизина, из которых 3 окисляются в аллизин и конденсируются с образованием структуры десмозина. Если эластические волокна утрачивают способность растяжения то клинически это проявляется как эмфизема легких, аневризм, нарушение сердечных клапанов, что приводит к снижению активности лизиноксидазы при дефиците меди и витамина В₆. Основное вещество – гидротированный гель, образован высокомолекулярными и высокополимерными соединениями, которые представлены протеогликанами – сложные белки, в состав небелкового компонента входят углеводные компоненты. Собственно протеогликаны содержат 5% белкового компонента и 95% углеводного компонента – гликозаминогликаны – ГАГ (мукополисахариды). ГАГ – высокомолекулярные соединения, мономером является дисахаридная единица, которая представлена уроновой кислотой

Дата добавления: 2015-12-08