Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АрхитектураБиологияГеографияДругоеИностранные языки
ИнформатикаИсторияКультураЛитератураМатематика
МедицинаМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогика
ПолитикаПравоПрограммированиеПсихологияРелигия
СоциологияСпортСтроительствоФизикаФилософия
ФинансыХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника

Непрямое дезаминирование , транс-дезаминирование, химизм, биологическая роль

Пепсин, роль, методы количественного определения. | Экзопептидазы.Их роль в переваривании белков. | Кислотность жел сока, виды, определение по методу михаэлиса, клинич. Знач. | Общая схема источников и путей расходования аминокислот (с лекций) | Специфичность трансаминаз, коферментная функция вит В6 | Аминокислоты глицин и глутамат - важнейшие нейромедиаторы. | Биологическое значение р-ции трансаминирования | Схема Б | Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм, ферменты , биологическое значение | Оксидаза L-аминокислот |


Читайте также:
  1. Биологическая модель изменений
  2. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ПРОДУКТИВНОСТЬ ЭКОСИСТЕМ
  3. Биологическая структура популяций
  4. Биологическая экология. Теория и практика: учебник
  5. Глава 24. Биологическая совместимость различных продуктов с нашим организмом
  6. Глава 3.3. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ИНФОРМАЦИЯ И ГОМЕОСТАЗ
  7. Мотивации как физиологическое состояние, их биологическая роль и механизмы.

Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы (рис. 9-9), что обеспечивает как катаболизм аминокислот (рис. 9-9, А), так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты (рис. 9-9, Б).

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение - дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом (см. схему А на с. 476).

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы (см. схему Б на с. 476).

Рис. 9-8. Биологическая роль оксидазы D-аминокислот.

Рис. 9-9. Биологическая роль непрямого дезаминирования. А - при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б - при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых а-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей а-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.


Дата добавления: 2015-09-01; просмотров: 141 | Нарушение авторских прав


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Окислительное дезаминирование глутамата -| Схема Б.

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)