Структура инсулина

Инсулин - это полипептид, состоящий из двух пептидных цепей: А-цепь, состоящая из 21 аминокислотного остатка, соединена двумя дисульфидными связями с В-цепью, состоящей из 30 аминокислотных остатков (рис.1).

Рис 1. Структура инсулина

Как уже было сказано, в крови выделяют 3 формы инсулина:

- свободная форма - стимулирует усвоение глюкозы мышечной и жировой тканями

- связанная с глобулинами форма - резерв, действует только на жировую ткань

- форма А - которая появляется в ответ на быструю потребность в инсулине

Структурная единица инсулина — мономер с молекулярной массой около 6000. При определении в различных условиях молекулярная масса инсулина оказывается равной

12000 или 36000, так как в зависимости от условий опыта в молекулу инсулина объединяется разное число мономеров. Каждый мономер содержит 51 аминокислоту, которые располагаются в виде двух пептидных цепей — А и В, соединённых посредством двух дисульфидных мостиков (—S—S—). Наличие этих мостиков необходимо для проявления гормональной активности инсулина: их разрушение приводит к потере активности. Инсулин различных видов животных отличается только положением некоторых аминокислот в цепи. Структура мономера инсулина, т. е. последовательность расположения в нём аминокислотных остатков, выяснена английским биохимиком Ф. Сангером. Это позволило осуществить химический синтез инсулина.

По химической структуре это соединение занимает промежуточное место между полипептидами и белками. Инсулин образуется в поджелудочной железе животных и человека. В β-клетках поджелудочной железы инсулин образуется из предшественника - проинсулина, полипептида из 84 аминокислотных остатков, не обладающих гормональной активностью. Инсулин является специфическим сахаропонижающим средством.

Дата добавления: 2015-08-02