Студопедия
Случайная страница | ТОМ-1 | ТОМ-2 | ТОМ-3
АрхитектураБиологияГеографияДругоеИностранные языки
ИнформатикаИсторияКультураЛитератураМатематика
МедицинаМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогика
ПолитикаПравоПрограммированиеПсихологияРелигия
СоциологияСпортСтроительствоФизикаФилософия
ФинансыХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника

Уровни организации белковых молекул. Структуры белка и их краткая характеристика Ам-к состав белков, пептидная связь и ее физико-химическая характеристика.

Физико-химические свойства белков и их классификация. Потребность в белках. Азотистый баланс. Белковая недостаточность. Квашиокор. | Основные свойства белковых фракций крови и значение их определения для диагностики. Методы исследования. Эмбриоспецифические белки и их значение. Энзимо-диагностика. | Вторичная структура ДНК и РНК. Комплементарность азотистыx оснований. | Витамины и коферменты. Роль флавиновых коферментов. | Тиаминпирофосфат, его строение и биологическая роль. | Роль биотина и витамина B12 в клеточном метаболизме. | Строение ФАД и его роль в клеточном метаболизме. | Биотин, его химическое строение и роль в клеточном метаболизме. | Фолиевая кислота, ее строение и биологическая роль. | Витамин А(ретинол, антисерофтальмический), его химическое строение и роль в обмене веществ клеток. Основные пищевые источники витамина А. |


Читайте также:
  1. ER-моделирование структуры предметной области
  2. I Мышцы спины (названия, функциональная характеристика).
  3. I. Общая характеристика и современное состояние системы обеспечения промышленной безопасности
  4. I. Общая характеристика направленности и система мотивации человека
  5. I. Основные положения по организации практики
  6. I. Основы экономики и организации торговли
  7. I. Понятие малой группы. Виды и характеристика малых групп

Б.- полимеры, мономерами которых явл.ам-к, соедин.пептидной связью. Пептидная связь образуется путем взаим.а-карбоксил.группы одной ам-к с а-аминогруппой другой ам-к.

Первичная структура – линей.последов. ам-к.остатков в полипептидной цепи.

Вторич. струк. белка — простр. структура, формирующаяся в рез-те образ.водород.связей м/у группами –С=о и NH пептидного остова.структура мб 2 типов: а-спирали и b-структуры.

Третич. струк. белка — обр. в рез-те гидрофобных взаимод. между радикалами аминок-т. Большинство белков при этом формир.глобулу.

Четвертич струк. - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой. Белки-высокомолекулярные биологич полимеры,составленные из 21 разл мономера- альфа аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Если аминокислотн цепь содержит менее 10-20 остатков аминокислот, ее наз- пептидом, если более –полипептидом. Полипептиды сост из 50 и более аминокислотных остатков, наз – белками. Общ форм. аминок-т:Пептидные связи соедин аминогруппу одной аминок-ты с карбоксильной гр др аминок-ты. (т о - образование полимера).

Пепт. сязи оч. прочные,для их разруш вне организма требуются выс температуры и давл, сильно кислая или сильно щелочная среда и длит время.В клетках ораганизма пепт связи разры-ся протеолитич ферментами.Вращение вокруг связи C-N треб больш затрат Э. и затруднено. Пепт цепь имеет одно направление и два разн конца – N-конец несет свободную аминогр первой аминок-ты (начало белк цепи) и C-конец несет карбокс гр последнего аминокисл остатка.


Дата добавления: 2015-07-25; просмотров: 100 | Нарушение авторских прав


<== предыдущая страница | следующая страница ==>
Obligatory questions| Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.

mybiblioteka.su - 2015-2024 год. (0.006 сек.)