Четвертичная - объединение нескольких белковых глобул или фибрилл в единый комплекс.

Иминокислота - пролин

2. ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ПЕРВИЧНОЙ, ВТОРИЧНОЙ, ТРЕТИЧНОЙ И ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУР БЕЛКА. Виды связи.

Первичная- линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Вторичная-укладка полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями.

Связи, стабилизирующие третичную структуру:

Электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);

Водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;

Гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;

Дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина.

Четвертичная - объединение нескольких белковых глобул или фибрилл в единый комплекс.

3. Как называется участок на поверхности глобулы, выстланный гидрофобными радикалами, который может присоединять к себе другие молекулы (лиганды)? Активный центр белка

4. Как называется лиганд: белка-фермента, иммуноглобулина, рецептора?

лиганд белка-фермента – субстрат;

лиганд траспортного белка – транспортируемое вещество;

лиганд антитела (иммуноглобулина) – антиген;

Лиганд рецептора гормона или нейромедиатора – гормон или нейромедиатор.

5. Как называется значение рН, при котором белок имеет суммарный нулевой заряд и выпадает в осадок?

изоэлектрической точ­кой (ИЭТ)

6. Как называется разрушение нативной конформации белков, вызванное разрывом слабых связей, стабилизирующих их пространственные структуры? Денатурация белка

7. Как называется процесс восстановления конформации и функции белка после денатурации? Ренативация (ренатурация)

8. Какие функции выполняют белки-шапероны (БТШ)? Участвуют в фолдинге белка, защита от денатурирующих стрессовых воздействий

9. Назовите коферментные формы витаминов:В_1- тиаминдифосфат

В_2- ФАД и ФМН,

РР- НАД и НАДФ,

В₉ тетрагидрофолиевая кислота

В_3— Со А

10. Назовите коферменты ферментов: дегидрогеназ – НАД, НАДФ, ФАД, ФМН (вит. В2 и В5)

Декарбоксилаз – ТДФ (вит В1)

Карбоксилаз – биотин (вит Н)

11. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ КАЖДОГО ВИТАМИНА ГРУППЫ В И ИХ СОДЕРЖАНИЕ В КАКИХ ПРОДУКТАХ ПИТАНИЯ:

В1(тиамин) - вещество, состоящее из остатков двух циклических соединений — тиазола и пиримидина. Содержится особенно в большом количестве в оболочке и зародыше семян злаковых и других растений.

В2(рибофлавин) - производное изоаллоксазина (гетероциклический флавин), соединенное с остатком спирта рибитола. Богатым источником рибофлавина являются дрожжевые грибки, особенно пивные дрожжи, молочные продукты, а также печень, почки и сердце.

В3(пантотеновая кислота) - амид, образованный пантоевой кислотой и аланином. Распространена во всех пищевых продуктах. Особенно много в пчелином маточном молочке, печени, особенно в бараньей, в рыбе (лососевые) и в икре, дрожжах, яйцах, зерновых культурах, цветной капусте. Синтезируется микрофлорой кишечника.

В5 (РР, никртиновая кислота) - смесь никотиновой кислоты и никотинамида, представляет собой производное птеридина — пиридин-3-карбоновую кислоту. Обнаруживается в зерновых продуктах, молоке, мясе, печени, в организме может синтезироваться из триптофана.

В6(ПИРИДОКСИН, ПИРИДОКСАЛЬ, ПИРИДОКСАМИН) - группа производных метилпиридина. Синтезируется многочисленными видами микроорганизмов и зелеными растениями. В виде пиридоксалевых ферментов содержится в печени, почках, сердце, дрожжах (бактериях).

В9 (ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА, ФОЛАТЫ) - производное птеридина. Основными источниками фолатов в питании человека являются свежие овощи и зелень: салат, шпинат, бобы, петрушка, спаржа и капуста (брокколи), морковь, помидоры, лук. Фолаты также содержатся и в животных продуктах. Фолатами богаты грибы. Лидируют по содержанию фолата дрожжи.

В12 (ЦИАНКОБАЛАМИН) - порфириновая структура, образованная четырьмя связанными между собой пиррольными кольцами, в центре которой находится атом кобальта. Единственный из витаминов, который синтезируется почти исключительно микроорганизмами (кишечными бактериями). Самыми богатыми природными источниками витамина являются говяжья печень и почки

12. Этот витамин применяется как антидот при отравлениях гидразином и изониазидом (при лечении туберкулеза) В6 (ПИРИДОКСИН, ПИРИДОКСАЛЬ, ПИРИДОКСАМИН)

13. Гемералопия - куриная слепота, нарушение темновой адаптации, значительное снижение остроты зрения в темноте; ксерофтальмия - сухость роговицы и кератомаляция - размягчение роговицы; ксеродермия, папулезная сыпь, шелушение – это проявления Недостатка витаминаА

14. 1,25-дигидроксивитамин Д – это активная форма какого гормона. кальцитриол

15. Высокие дозы витамина Е могут тормозить всасывание и действие этого витамина: Витамина К

16. Этот витамин необходим для восстановления витамина А и для синтеза убихинона (коэнзимаQ). Что это за витамин? Витамин Е

17. Потребность в этом витамине возрастает при беременности. Если она не удовлетворяется, то нарушается нормальное развитие эмбриона, что может привести к самопроизвольным абортам у женщин. Что это за витамин? Витамин Е

18. Как называется относительно небольшой участок, расположенный в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности белковой молекулы, непосредственно участвующий в связывании, удержании субстрата и катализе. Активный центр

19. Как называется участок белковой молекулы, в котором различают две зоны: центр связывания, ответственный за присоединение и удержание субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата? Активный центр

20. Как называется участок на поверхности фермента, с которым связываются эффекторы (ингибиторы и активаторы)? регуляторный (аллостерический) центр

21. Как называются вещества, замедляющие ферментативную реакцию?- ингибиторы Как называются вещества, ускоряющие ферментативную реакцию?- активаторы

22. Как называются формы фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но различаются по некоторым свойствам: аминокислотной последовательности, молекулярной массе, аминокислотному составу, составу субъединиц, электрофоретической подвижности и др. Изоферменты

23. СОДЕРЖАНИЕ ТЕОРИЙ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТА И СУБСТРАТА

----фермент подходит к субстрату, как ключ к замку: строгое соответствие геометрической структуры субстрата и активного центра фермента(сформулировано Фишером в 1894)

----- формулой “перчатка - рука”. индуцированное соответствие субстрата и фермента. Сущность ее сводится к тому, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается в момент их взаимодействия друг с другом.(сформулировано Кошландом)

----- топохимического соответствия. В настоящее время гипотеза Кошланда получила дальнейшее развитие в гипотезу топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

24. Как называется класс ферментов катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. К ним относятся, например: эстеразы – ферменты, катализирующие реакции катаболизма и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей и др.---- Гидролазы

25. Как называется класс ферментов, катализирующих разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Лиазы

26. Как называется класс ферментов, катализирующих взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. К этому классу относят эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные. Изомеразы

27. Как называется класс ферментов, катализирующих реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов? Трансферазы

28. Как называется класс ферментов, катализирующих синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Лигазы(Синтетазы)

29. Фермент, участвующий в процессах фосфорилирования: киназа

30. Сколько Ккал высвобождается при разрыве м акроэргической (богатой энергией химической связи) 4 Ккал.моль

31. Назовите место локализации пируватдекарбоксилазного комплекса Матрикс митохондрий

32. Какое биологическое значение имеет Пируватдекарбоксилазный комплекс? Образование АцетилКоА

Дата добавления: 2015-07-16