Мембранная обработка молока оказывает влияние на структуру и свойства белковых фракций.

Липиды. Центробежная очистка и бактофугирование не влияют на изменение жировой фазы (при соблюдении режимов). Однако, при нарушении режимов работы, например насосов, подающих молоко на центробежную очистку, возможно пенообразование, десорбция адсорбированных оболочкой жировых шариков ферментов и повышение их активности. Предварительное перекачивание, перемешивание, пастеризация, охлаждение и замораживание молока отрицательно влияют на процесс сепарирования молока. При таких условиях сепарирования возникает возможность дробления жировых шариков, снижение эффективности сепарирования.

Гомогенизация молока и сливок предназначена для увеличения степени дисперсности жировой фазы. С увеличением степени дисперсности происходит увеличение общей поверхности жировых шариков, изменение состава их оболочек. Нативных оболочечных компонентов недостаточно для того, чтобы покрыть возросшую поверхность шариков жира. Поэтому дефицит оболочечного белка компенсируется за счет адсорбирования плазменных белков – казеина и сывороточных. Из-за увеличения общей поверхности жировых шариков повышается возможность гидролитического воздействия липаз на жир.

Белки, ферменты, соли. Центробежная очистка практически не влияет на эти компоненты. При гомогенизации изменяется структура и свойства белков: уменьшается размер мицелл казеина, часть их распадается на субмицеллы, которые адсорбируются на поверхности жировых шариков. Повышение степени дисперсности белковой фазы, а следовательно увеличение общей поверхности обусловливает увеличение зарядов на поверхности и усиление гидратационных свойств. При таких условиях меняются структурно-механические и синеретические свойства сычужных и кислотных сгустков, замедляется их синерезис.

В процессе гомогенизации меняется соотношение форм солей: увеличивается количество кальция в ионно-молекулярном состоянии, а часть коллоидного фосфата и цитрата кальция адсорбируется поверхностью жировых шариков.

После гомогенизации молока наблюдается активизация ферментов – ксантиноксидазы, липазы и др., сопровождающаяся образованием свободных жирных кислот, прогорканием молока и повышением титруемой кислотности.

Мембранная обработка молока или сыворотки в производстве сывороточных белковых концентратов, белковых молочных продуктов (сыров, творога, паст), в том числе детских продуктов оказывает влияние на структуру казеина и сывороточных белков. Структурные изменения белковой фазы зависят от продолжительности мембранной обработки, особенностей технологического процесса, а также от степени концентрирования. При ультрафильтрационной обработке молока происходит частичная денатурация сывороточных белков (около 20%) и их ассоциация с казеином. При диафильтрации (повторной ультрафильтрации разбавленного водой белкового УФ-концентрата) степень денатурации сывороточных белков возрастает в 4…5 раз. Предположительно процесс денатурации белков при ультрафильтрации происходит на границе раздела фаз воздух – жидкость. Повышение степени денатурации белков при диафильтрации является следствием удаления из концентрата лактозы (при разбавлении водой), обладающей защитными свойствами по отношению к белкам.

Концентрирование обезжиренного молока в 2…3 раза с помощью его ультрафильтрационной обработки в производстве сычужных сыров и творога незначительно влияет на структурные изменения белковой фазы. Однако, при повышении степени концентрирования (в 5 и более раз) эти изменения отрицательно влияют на структурно-механические и синеретические свойства образующихся сгустков и приводят к потерям белка с сывороткой.

12.3. Изменения при тепловой обработке

Тепловую обработку молока: пастеризацию, стерилизацию, ультравысокотемпературную обработку (УВТ-обработку) проводят с целью обеспечения соответствия вырабатываемых продуктов санитарно-гигиеническим требованиям и повышения стойкости их при хранении. При тепловой обработке происходят изменения составных компонентов молока, его физико-химических, органолептических и технологических свойств. Степень этих изменений зависит от температуры и продолжительности ее воздействия на молоко. По этой причине выбор режимов тепловой обработки определяется в зависимости от последующего использования молока на те или иные группы молочных продуктов.

Последствия влияния тепловой обработки на составные части молока не всегда желательны. Например, в производстве сычужных сыров денатурация сывороточных белков и снижение содержания ионизированного кальция в молоке после тепловой обработки отрицательно влияют на процессы сычужного свертывания, обработки сгустка и качество готового продукта. В производстве кисломолочных напитков, напротив, денатурация сывороточных белков, их последующее взаимодействие с мицеллами казеина способствует повышению гидратационных свойств получаемых сгустков и предотвращает синерезис.

Конечный эффект тепловой обработки при одновременном предотвращении технологически обусловленного отрицательного влияния на составные части молока зависит от резистентности микроорганизмов, устойчивости дисперсных фаз молока, а также от интенсивности нагревания. Кроме этого, на выжываемость микроорганизмов и стабильность дисперсных фаз молока оказывают влияние величина активной кислотности (рН), окислительно-восстановительный потенциал и срок хранения молока.

При нагревании содержание энергии в молоке повышается. Тепловое движение частиц и колебания атомов в молекулах усиливаются. При определенной температуре поглощенная энергия достигает величины энергии активации для разрыва или образования связей. Вследствие этого при нагревании все составные части молока с незначительной энергией связи претерпевают изменения. Например, сывороточные белки, ферменты с высоким содержанием водородных и легко расщепляемых ковалентных связей особенно подвержены изменениям при нагревании. Достаточно сильные изменения при нагревании претерпевает также часть витаминов. Казеины и истинно растворимые компоненты изменяются незначительно.

Сывороточные белки. В зависимости от интенсивности и продолжительности нагревания происходит частичная или полная денатурация белков. Вследствие разрыва водородных и ковалентных связей с незначительной энергией происходят конформационные изменения – нарушение их вторичной и третичной структуры, в результате чего компактно свернутая молекула превращается в беспорядочный клубок. Развертывание α-спиральных участков молекулы приводит к высвобождению функциональных групп: сульфгидрильных (-SH), гидроксильных (-ОН), аминогрупп (-NH₂) и др. Вследствие реакционной способности этих групп денатурированные белки могут взаимодействовать между собой и с казеином. Денатурированный β-лактоглобулин образует комплексы с α-лактальбумином, которые взаимодействуют с κ-казеином. Образование комплексов сывороточных белков с κ-казеином резко меняет поверхностные свойства казеиновых мицелл: усиливает гидратационные свойства, ухудшает способность свертываться под действием сычужного фермента, снижает термоустойчивость казеина.

С высвобождением сульфгидрильных групп при нагревании молока связано появление вкуса кипяченного молока, усиление антиокислительных свойств и понижение окислительно-восстано-вительного потенциала. Основным источником SH-групп является β-лактоглобулин. Денатурация сывороточных белков сопровождается частичной или полной потерей коллоидной растворимости.

Чувствительность к нагреванию отдельных фракций сывороточных белков различна. Наименее устойчивыми к нагреванию являются иммунные глобулины, затем альбумины сыворотки сроки, более устойчивы β-лактоглобулин и α-лактальбумин. Протеозо-пептоны – самая термостабильная фракция сывороточных белков. Особенности денатурации основных сывороточных белков β-лактоглобулина и α-лактальбумина обсуждалось при изучении темы 5 «Белки молока» (раздел 5.4. «Физико-химические свойства белков»).

Особую значимость для практической обработки и переработки молока имеют следующие изменения, связанные с тепловой денатурацией сывороточных белков:

- снижение окислительно-восстановительного потенциала при одновременном усилении антиокислительных свойств;

- возникновение привкуса кипячения;

- снижение способности к свертыванию под действием сычужного фермента и прочности сгустка, что отрицательно сказывается на отделении сыворотки и последующем процессе созревания сыра;

- усиление гидратационных свойств кислотных сгустков в производстве кисломолочных диетических напитков.

Казеинаткальцийфосфатный комплекс (ККФК). В отличие от других глобулярных белков является термоустойчивым белком. Его коагуляция наступает при выдержке молока, нагретого до 120…130^оС, в течение от 2 до 88 минут. Тепловая стабильность казеина зависит от концентрации ионов кальция в молоке, величины рН и денатурированной части сывороточных белков.

Однако, при тепловой обработке при высоких температурах (выше 100^оС) казеинаткальцийфасфатный комплекс претерпевает ряд физико-химических изменений. Вследствие гидролиза фосфатноэфирных связей происходит его дефосфорилирование с удалением из α_S- и β-казеинов части органического фосфора, в результате чего снижается суммарный отрицательный заряд казеиновых мицелл. После дефосфорилирования ухудшается способность казеина связывать кальций, часть его уходит из казеинатов кальция, наступает дестабилизация мицелл и снижается термоустойчивость.

При нагревании выше 110 ^оС в результате гидролиза пептидных связей в κ-казеине от него отщепляется гликомакропептид, выполняющий роль защитного коллоида мицелл, что может вызвать тепловую коагуляцию белков. Кроме этого на поверхности мицелл осаждается комплекс денатурированных β-лактоглобулина и α-лактальбумина, коллоидный фосфат кальция. В результате замедляется сычужное свертывание и изменяются структурно-механические и синеретические свойства сгустков (кислотного и сычужного) – усиливается степень гидратации.

Термоустойчивость казеина зависит от солевого равновесия: при повышении содержания ионов кальция в плазме молока происходит их присоединение к ККФК, в результате чего уменьшается отрицательный заряд мицелл казеина, они агрегируются в крупные агрегаты и коагулируют при нагревании.

Термоустойчивость зависит и от размеров мицелл казеина: чем они мельче, тем выше термоустойчивость, так как более мелкие мицеллы содержат больше κ-казеина, обладающего высоким отрицательным зарядом и сильными гидрофильными свойствами.

Термоустойчивость ККФК зависит от величины рН (накопление молочной кислоты, понижение рН, переход коллоидного кальция в ионно-молекулярное состояние обусловливают коагуляцию казеина).

Лактоза. При высокотемпературной пастеризации и особенно при стерилизации происходит частичная изомеризация лактозы в лактулозу и взаимодействие с аминогруппами белков.

Изомеризация лактозы в лактулозу происходит путем перемещения в глюкозном остатке водорода от второго углеродного атома к первому (перегруппировка Амадори), в результате чего лактоза переходит в лактулозу, состоящую из двух моносахаров: глюкозы и фруктозы. Эта реакция интенсивно протекает в щелочной среде и положена в основу получения лактулозы из водных растворов лактозы (см.тему 7, раздел 7.3 «Химические свойства лактозы»). Содержание лактулозы незначительно в пастеризованном молоке, но при УВТ-обработке и стерилизации оно заметно повышается. Взаимодействие лактозы с аминогруппами белков происходит в процессе длительной высокотемпературной обработки молока. Конечным продуктом взаимодействия являются темноокрашенные соединения – меланоидины. Образование этих соединений происходит в несколько стадий в результате целого ряда окислительно-восстановительных реакций. В ходе реакций образуются промежуточные продукты: альдегиды и кетины (ацетальдегид, глицеральдегид, фурфурол, ацетон, ацетоин, диацетил и др.), органические кислоты (пировиноградная, уксусная, муравьиная, молочная) и др. Некоторые их этих соединений обладают выраженным вкусом и запахом и могут в зависимости от концентрации и соотношения положительно или отрицательно влиять на вкус молочных продуктов.

Дата добавления: 2015-07-16