Теоретические основы занятия

ТЕМА 4. ФЕРМЕНТЫ

Ферменты - это биологические катализаторы белковой при­роды, синтезируемые в клетках организмов. С их помощью осущест­вляется обмен веществ и энергии в организмах.

Отличие ферментативного катализа от неорганического:

1. Ферменты действуют в мягких условиях организма (р, рН, t°).

2. Белки-ферменты чувствительны к денатурирующим агентам.

3. Характерна высокая эффективность.

4. Активность фермента контролируется (генетически на уровне строения и различными биорегуляторами).

5. В организме в основном действуют полиферментные системы, в результате чего достигается многоэтапное направленное превращение вещества с допустимыми для организма уровнями перепа­да энергии.

6. Для действия ферментов характерна специфичность: абсолютная, относительная, стереохимическая.

Ферменты по типу каталитической реакции подразделяются на шесть классов: оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительные реакции); трансферазы (катализируют перенос химических групп); гидролазы (катализируют реакции гидролиза); лиазы (катализируют все реакции негидролитического расщепления веществ и образования веществ без участия АТФ); изомеразы (ката­лизируют реакции взаимопревращений изомеров); лигазы (катализи­руют реакции соединения более простых молекул в сложные, сопря­женные с распадом АТФ).

Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций:

1. Концентрация субстрата. Скорость реакции (V) описывается уравнением Михаэлиса - Ментен:

V _max

V =

1+ Ks/[E]

где:

Кs-константа диссоциации фермент-субстратного комплекса;

[S]-концентрация субстрата;

2. Концентрация фермента. При условии избытка суб­страта скорость ферментативной реакции зависит от концентрации фермента:

V = k [Е]

3. Температура. Для ферментов имеется температурный оптимум, при котором катализ протекает с высокой скоростью. Ско­рость химической реакции уменьшается при смещении температуры среды из оптимальной области.

4. РН среды. Ферменты несут заряженные группы, и общий заряд белковой молекулы зависит от рН среды. Ферменты имеют оп­ределенный оптимум рН, при котором проявляют высокую каталити­ческую активность.

К классу гидролаз относится фермент амилаза, ускоряющий гидролиз крахмала пищи, находящийся в организме человека в слю­не, пищеварительном соке. Специфическое действие амилазы прояв­ляется в том, что она ускоряет гидролиз только полисахаридов, не действуя на дисахариды. В результате действия амилазы образуются фрагменты полисахарида, промежуточные продукты распада, дисахарид мальтоза. О глубине гидролиза крахмала можно судить по изме­нению окраски реакционной смеси при добавлении йода. Нерасщепленный крахмал с йодом дает синее окрашивание, декстрины в зави­симости от величины своих частиц дают с йодом фиолетовую, крас­но-бурую, оранжевую окраску. Мальтоза не изменяет окраски йода.

Скорость ферментативной реакции, катализируемой амила­зой, зависит от температуры, кислотности среды, присутствия в реак­ционной среде активаторов и ингибиторов.

Эффекторы (активаторы и ингибиторы) - это низкомолеку­лярные вещества, способные присоединяться к аллостерическому центру ферментов. При этом происходит изменение третичной и чет­вертичной структуры молекулы фермента, что приводит к измене­нию структуры активного центра, вызывая или увеличение или уменьшение его активности.

Ионы хлора являются активаторами амилазы слюны, поэтому раствор после гидролиза крахмала приобретает желтое окрашивание. Ионы меди тормозят действие амилазы - реакционная смесь остается синей.

Дата добавления: 2015-11-14